Аминокислоты содержащие серу: Сера, серосодержащие аминокислоты, триптофан в бобовых культурах Оренбургской области Текст научной статьи по специальности «Агробиотехнологии»

Сера, серосодержащие аминокислоты, триптофан в бобовых культурах Оренбургской области Текст научной статьи по специальности «Агробиотехнологии»

УДК 633.353

Сера, серосодержащие аминокислоты, триптофан в бобовых культурах Оренбургской области

А.В.Кудашева, Б.Х.Галиев, Г.И.Левахин, Г.Б.Родионова

ГНУ Всероссийский НИИ мясного скотоводства Россельхозакадемии

Аннотация. В статье приведены результаты исследований по содержанию серы и серосодержащих аминокислот в бобовых культурах по зонам Оренбургской области, а также использование их в рационах молодняка крупного рогатого скота при выращивании на мясо.

Summary. The results of studies on the content of sulfur and sulfur-containing amino acids in legumes in the zone of the Orenburg region, as well as their use in the diets for young reared for meat are given in the article.

Ключевые слова: корма, сера, аминокислоты, рацион, зона, живая масса.

Key words: forage, sulfur, amino acids, diet, zone, live weight.

Сера элементарная — твердое кристаллическое вещество желтого цвета, с удельным весом 2,07 и температурой плавления 112,8оС. Атомный вес 320. Сера незаменима для организма растений и животных, так как обеспечивает организацию молекул белков, защищает клетки и ткани от окисления. Сера поступает в организм животных с кормом в составе неорганических и органических соединений. Сера, особенно ее органическая форма, непрерывно используется в синтезе белка и входит в состав аминокислот — метионин, цистин, цистеин. Количество органической серы в растениях является критерием качества белка по серосодержащим аминокислотам. Растения, содержащие больше органической серы и серосодержащих аминокислот, имеют более высокую питательность для животных. Сера, являясь частью витаминов и гормонов, выполняет ряд других функций в жизнедеятельности организма. Особое значение она имеет для крупного рогатого скота, так как микроорганизмы рубца синтезируют из этого элемента серосодержащие аминокислоты, которые в последующем используются для синтеза тканевых белков. Дефицит серы в рационе крупного рогатого скота приводит к уменьшению численности той или иной популяции бактерий в рубце.

Оптимальный баланс серы в организме животных получен при содержании ее в рационе 0,2%, минимальный — 0,13%, а максимальный — 0,28% от сухого вещества рациона разного состава и способствует повышению интенсивности роста животных.

В организме взрослого крупного рогатого скота содержится 800-1000 г серы. Много ее входит в состав волосяного покрова животных, рогов, копыт, а также мышц (2 г/кг). Жвачные животные могут синтезировать из карбамида и неорганического сульфата цистин и метионин.

Взаимные превращения в системе цистеин-цистин оказывают влияние на окислительновосстановительный потенциал в клетке организма, и регулирует действие протеолитических ферментов. Содержание метионина в протеине различных растений колеблется в пределах 0,1 -3,5%. Избыток его или его аналога гидрокисного неблагоприятно воздействует на потребление корма животными. Метионин является донатором метильных групп, а цистеин участвует в образовании глютатиона и коэнзима А. Метионин осуществляет все процессы метилирования в обмене и наравне с холином является основным фактором, влияющим на жировой обмен.

Роль и значение отдельных аминокислот в обмене различные, но триптофан, цистин, метионин выступают как пластический материал и как главные факторы, определяющие направление процессов обмена в организме. Из всех незаменимых аминокислот триптофан в продуктах и кормах встречается в небольшом количестве, тем не менее, недостаточное его содержание в рационе приводит к нарушению процессов синтеза белка. Из триптофана образуется никотиновая кислота, которая является компонентом окислительновосстановительных ферментов, выполняющих первостепенную роль в энергетическом обмене и ряде других метаболических превращений. Между остатками триптофана и цистеина имеется связь, которая образована за счет пиррольного кольца и HS-группы их радикалов. Вместе с триптофаном цистин используется в синтезе желчных кислот и является главным активатором гормона инсулина.

Триптофан не синтезируется в животном организме. Основным симптомом В6 авитаминоза является нарушение кроветворения и развитие различного рода дерматоза. Обнаружено, что В6 — авитаминоз сопровождается нарушением обмена липидов, что ведет к развитию атеросклероза. Растительные белки бедны триптофаном. Исследованиями А.П. Дмитроченко, И.С. Попова, Н.А. Шманенкова и других установлены нормы потребности животных в этой аминокислоте.

Некоторое количество никотиновой кислоты синтезируется в организме животных и человека из триптофана. Этот синтез происходит при участии витамина В6. Таким образом, РР — авитаминоз развивается при неполноценном белковом питании. Заболевание — пеллагра, вызванная отсутствием витаминов и завися-

щая от количества триптофана в диете. Источником витамина В6 (пиридоксин) для человека служат пшеничный хлеб, говядина, рыба, горох, яичный желток и зеленые растения, печень животных, картофель и другие продукты.

Установлено, что использование элементарной серы в качестве минеральной добавки в рационы разного состава в дозе 10 г/голову в сутки оказалось наиболее эффективной и позволяет увеличить конверсию протеина корма в продукцию, способствует росту рентабельности производства говядины на 4-5%. Установлен консервирующий эффект элементарной серы при силосовании зеленых растений (авт. свидетельство № 1099937 от 11.05.1984). Наиболее эффективной оказалась доза, вносимая в количестве 2,5 кг на 1 тонну зеленой массы. Величина подкормок элементарной серы крупному рогатому скоту изменяется в зависимости от количества сухого вещества, содержания серы в кормах, продуктивности животных. Скармливание ее молодняку на доращивании в суточной дозе 10 г/голову приводит к увеличению среднесуточных приростов на 8,1-25,9%.

В рекомендациях по использованию элементарной серы в животноводстве [4, 6, 9, 10], подготовленный коллективом научных сотрудников ВНИИМС, утвержденные Министерством сельского хозяйства и перерабатывающей промышленности Оренбургской области представлена характеристика серы, использование ее в качестве минеральной подкормки, а также совместно с целловиридином ГЗх, в составе карбамид-ных концентратов, в комбикорма, а также в качестве консерванта при силосовании зеленых растений. Экономическая эффективность применения элементарной серы в животноводстве показала, что скармливание ее крупному рогатому скоту в качестве подкормки увеличивает привесы на 9-25%. Включение в рацион комбикормов с карбамидными концентратами увеличивает уровень рентабельности производства говядины на 3,2%, а дополнительное введение элементарной серы и патоки — на 4,7-6,0% [1, 2, 3]. При скармливании силоса с серой затраты кормов на 1 ц прироста снижаются на 4,5-9,0%. Уровень рентабельности производства говядины повышается на 2,5-5,7%.

Учитывая важную роль триптофана, серы, в том числе органической, в синтезе серосодержащих аминокислот (метионин, цистин) в оценке качества протеина кормов, мы сочли необходимым изучить содержание серы общей и органической, серосодержащих аминокислот и триптофана в бобовых культурах -люцерна, донник, эспарцет в зависимости от фазы развития в различных почвенно-климатических зонах Оренбургской области [5, 7, 8].

Проведенные многолетние исследования бобовых культур показали их индивидуальные различия и влияние природно-климатических условий в процессе их роста.

Установлено, что содержание сухого вещества в среднем по культурам в фазе бутонизации колеблется от 230,3 до 233,3 г/кг, в фазе цветения — от 258,9 до 274,5 г. Наибольшее содержание установлено в люцерне юго-западной и южной зон; в доннике и эспарцете — в восточной зоне.

Содержание общей серы в среднем по бобовым колеблется в фазе бутонизации от 2,73 до 4,01 г/кг, в том числе органической серы — от 1,53 до 2,14 г; в фазе цветения — от 2,70 до 3,80 г/кг и органической — от 1,78 до 2,21 г. Наибольшее количество ее в обе фазы установлено в доннике желтом, а наименьшее в эспарцете. Для общей серы харктерно уменьшение содержания в процессе роста растений, а для органической, напротив, увеличение, которое к фазе цветения по люцерне составляет 14,9%, у донника — 3,17%, эспарцета -14,04%. Наибольшее количество органической серы в люцерне юго-западной зоны; в доннике — восточной зоны, в эспарцете — северной зоны Оренбургской области, а наименьшее ее содержание в люцерне западной зоны; в доннике — центральной, в эспарцете — восточной зоны (табл. 1).

Содержание серосодержащих аминокислот (метионин+цистин) в среднем по бобовым культурам колеблется в фазе бутонизации от 5,63 до 6,600 г/кг сухого вещества, в фазе цветения — от 4,79 до 5,52 г.

Преимущество люцерны перед донником и эспарцетом по этим аминокислотам в фазе бутонизации составляет соответственно 12,7% и 14,7%; в фазе цветения — 13,22 и 4,53%. Установлено влияние природных условий на содержание серосодержащих аминокислот. Благоприятные условия для их синтеза в люцерне сложились в северной зоне и менее благоприятные — в восточной зоне. Для донника, полученные данные близки для степной восточной и центральной зон, но небольшое преимущество по содержанию этих аминокислот имеет восточная зона. Для эспарцета также благоприятна для синтеза этих аминокислот восточная зона (табл. 2).

В условиях северной зоны люцерна содержит наибольшее количество серосодержащих аминокислот, а наименьшее — в восточной зоне, а донник, напротив, в этой зоне содержит их больше, то есть проявляются индивидуальные различия культур.

Содержание триптофана в процессе роста бобовых культур уменьшается. В среднем у люцерны в фазе цветения оно снижается на 32,70%; у донника — 23,61%, эспарцета — на 27,3%.

Наибольшее содержание его в фазе бутонизации — в люцерне, а наименьшее в доннике; хотя следует отметить, что значительной разницы не установлено. Количество триптофана к фазе цветения уменьшается, особенно заметно, в зависимости от зоны выращивания культуры. В люцерне наибольшее количество триптофана в фазе бутонизации приходится на южную и юго-западную зоны у донника — на центральную, у эспарцета — на восточную.

Т аблица 1. Содержание общей, органической серы в зависимости от зоны выращивания бобовых культур в Оренбургской области, г/кг сухого вещества

Зона Люцерна Бродская Донник желтый Эспарцет песчаный

сера сера сера

общая орга- ни- ческая % от от общей общая орга- ни- ческая % от от общей общая орга- ни- ческая % от от общей

Бутонизация

Центральная 3,50 1,89 54,0 3,12 1,68 5385 2,75 1,40 50,91

Восточная 295 1,60 54,24 4,90 2,60 53,06 2,66 1,35 50,75

Северная 2,73 1,49 54,58 2,78 1,84 66,19

Южная 3,64 2,0 54,94

Юго-западная 4,09 2,20 53,79

Западная 1,82 1,10 60,43

Среднее 3,12 1,71 54,81 4,01 2,14 53,37 2,73 1,58 56,04

Цветение

Центральная 3,26 2,18 66,87 2,87 1,72 59,93 2,74 1,81 66,06

Восточная 3,03 2,0 66,0 4,74 2,70 56,96 2,67 1,76 65,92

Северная 3,33 2,16 64,86 2,69 1,77 65,80

Южная 3,27 2,20 67,28 — — — — — —

Юго-западная 3,87 2,60 67,18 — — — — — —

Западная 1,38 0,94 68,1 — — — — — —

Среднее 3,02 2,01 66,5 3,80 2,21 58,44 2,70 1,78 65,92

Таблица 2. Содержание сухого вещества, серы, метионина с цистином, триптофане в бобовых

культурах г/кг сухого вещества

Зона Люцерна Донник Эспарцет

бутониз. цветение бутониз. цветение бутониз. цветение

1 2 3 4 5 6 7

Сухое вещество

Центральная 228,7 275,8 256,7 296,3 218,0 255,0

Восточная 237,0 264,0 203,9 252,8 225,8 261,7

Северная 220 240,0

Южная 247,0 275

Юго-Западная 247,0 284

Западная 220,0 290

Среднее 29,3 271,3 230,3 274,5 231,9 258,9

Сера общая

Центральная 3,50 3,26 3,12 2,87 2,75 2,74

Восточная 2,95 3,03 4,90 4,75 2,66 2,67

Северная 2,73 3,33 2,78 2,69

Южная 3,64 3,27

Юго-Западная 4,09 3,87

Западная 1,82 1,38

Среднее 3,12 3,02 4,01 3,81 2,73 2,70

Метионин + цистин

Центральная 6,12 5,44 5,84 4,05 5,50 4,31

Восточная 5,06 4,92 5,88 5,54 6,64 5,35

Северная 9,09 7,08 4,76 6,15

Южная 6,48 5,45

Юго-Западная 6,48 5,28

Западная 6,36 5,17

Среднее 6,60 5,52 5,86 4,79 5,63 5,27

Продолжение таблицы 2

1 2 З 4 5 6 7

Триптофан

Центральная З,72 2,54 З,З9 2,59 З,94 2,47

Восточная З,80 2,69 З,14 2,45 З,19 2,46

Северная З,27 2,92 З,ЗЗ 2,60

Южная 4,13 1,9З

Юго-Западная 4,17 2,З6

Западная З,27 2,05

Среднее З,7З 2,51 З,26 2,49 З,49 2,54

В фазе цветения — соответственно на северную; у донника — на центральную, у эспарцета — на северную зону.

Наименьшее содержание триптофана в люцерне в фазе цветения в южной зоне; у эспарцета и донника — в восточной зоне.

Полученные данные свидетельствуют о влиянии индивидуальных особенностей культур и условий выращивания в различных зонах области, что необходимо учитывать при кормлении сельскохозяйственных животных.

Литература

1. Галиев Б.Х., Яковлев В.С., Кусова Т.М. Рекомендации по скармливанию серы сельскохозяйственным животным. Оренбург. 1977. 12 с .

2. Г алиев Б.Х., Яковлев В.С., Кусова Т.М. Сера в кормлении молодняка крупного рогатого скота при выращивании на механизированных площадках //Труды ВНИИМС. Оренбург, 1977. т. 22. С. 59-6З.

3. Галиев Б.Х., Кусова Т.М., Прибылов В.Д. Обеспеченность серой молодняка крупного рогатого скота в условиях Южного Урала //Тезисы докладов и сообщений научно-практической конференции. Оренбург, 1980. С. 26-29.

4. Кудашева A.B. Состав и питательность кормов в степной зоне Юго-востока России и способы повышения их продуктивного действия: дисс… .д-ра с.-х. наук. Оренбург, 1990. З70 с.

5. Кудашева A.B., Левахин Г.И., Ширнина Н.М., Резниченко В.Г., Родионова Г.Б. Углеводный состав бобовых культур //Вестник мясного скотоводства. 2009. №62(1). С. 170-174.

6. Левахин В.И., Левахин Г.И., Баширов В.Д., Мещеряков A.R Рекомендации по использованию элементарной серы в животноводстве. Оренбург, 2009. 10 с.

7. Левахин Ю.И., Aжмулдинов E.A., Мангутов Р.Ф., Салынская Е.Ю. Влияние кормов из вико-овсяной смеми, заготовленных по разной технологии на мясную продуктивность и биологическую ценность мяса откармливаемых бычков//Вестник мясного скотоводства. 2010. №6З(1). С. 142-146.

8. Левахин Ю.И., Галиев Б.Х., Павленко Г.В., Aбдулгазизов Р.Ш., Салынская Е.Ю. Влияние способов заготовки кормов из бобовозлаковой смеси на их питательную и энергетическую ценность //Кормопроизводство. 2010. №7. С. З9-41.

9. Родионова Г.Б., Левахин Г.И., Кудашева A.B., Корнейченко В.И. Справочник по контролю качества кормов Оренбургской области. Оренбург, 2010. 52 с.

10. Зелепухин AP., Галиев Б.Х., Мангутов Р.Ф., Кудашева A.B., Зарипов З.Г., Павленко Г.В., Сло-женкина М.И., Aбдулгазизов Р.Ш. Способ консервирования зеленых кормов: патент на изобретение RUS 2З47З71 26.10.2006.

Кудашева Александра Васильевна, доктор сельскохозяйственных наук, профессор, старший научный сотрудник отдела научно-технической информации и патентоведения ГНУ Всероссийского НИИ мясного скотоводства Россельхозакадемии, тел.: 8(З5З2) 77-З9-97

Галиев Булат Хабулеевич, доктор сельскохозяйственных наук, профессор, главный научный сотрудник отдела кормления сельскохозяйственных животных и технологии кормов ГНУ Всероссийского НИИ мясного скотоводства Россельхозакадемии, тел.: 8(З5З2) 62-2З-76

Левахин Георгий Иванович, доктор сельскохозяйственных наук, профессор, старший научный сотрудник отдела кормления сельскохозяйственных животных и технологии кормов ГНУ Всероссийского НИИ мясного скотоводства Россельхозакадемии, тел.: 8(З5З2) 26-11-20

Родионова Галина Борисовна, кандидат биологических наук, заведующая независимым испытательным центром ГНУ Всероссийского НИИ мясного скотоводства Россельхозакадемии, тел.: 8(З5З2) 77-З9-97

Аминокислоты содержащие серу — Справочник химика 21

    ДНФ-производные аминокислот, содержащих серу и окси-группу, частично разрушаются. В процессе аммонолиза разрушаются и некоторые другие аминокислоты, поэтому инкубация с аммиаком должна быть по возможности непродолжительной. Время, необходимое для этой реакции, подбирают, анализируя небольшие [c.271]

    Аминокислоты, содержащие серу [c.792]


    К-группы этого класса аминокислот представляют собой углеводороды, и, следовательно, они гидрофобны (рис. 5-6). К данному классу относятся пять аминокислот с алифатическими К-группами (аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин), две аминокислоты с ароматическими кольцами (фенилаланин и триптофан) и одна аминокислота, содержащая серу (метионин). Особого упоминания заслуживает пролин, так как его а-аминогруппа не свободна, а замещена частью К-группы, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру (рис. 5-6). [c.115]

    Аминокислоты, содержащие серу,— цистеин и цистин. Ока легко превращаются друг в друга при окислении цистеина образуется цис-тин, при осторожном восстановлении цистина получается цистеин  [c.380]

    Эта реакция обусловлена наличием в молекуле белка аминокислот, содержащих серу. При кипячении со щелочью сера этих аминокислот отщепляется с образованием сернистого натрия. Последний образует с ионами свинца черный осадок сернистого свинца [c.278]

    Цистинурия. Цистинурия представляет собой нарушение в обмене аминокислот, содержащих серу. Цистинурия встречается гораздо чаще, чем описанные выше аномалии аминокислотного обмена. Она проявляется в увеличенном выделении цистина с мочой если нормально с мочой выделяется мало цистина (1—85 мг в сутки), то при цистинурии количество выделяемого цистина резко возрастает (до 400—1000 мг в сутки). Вследствие плохой растворимости цистин выпадает в моче в виде кристаллических или аморфных осадков, из которых в почечных лоханках и мочевыводящих путях образуются цистиновые камни, достигающие иногда большого веса (50 г). Однако отложения цистина наблюдаются не только в почках, но и в других органах (например, в стенке кишечника, печени, селезенке и лимфатических узлах). Это означает, что цистинурия не является нарушением, связанным только с почками. В наиболее тяжелых случаях цистинурии в моче появляются значительные количества других аминокислот (например, лизина, триптофана, лейцина, тирозина) и даже диаминов (путресцина и кадаверина, стр. 319). Все это указывает на глубокое нарушение аминокислотного обмена в целом. [c.372]

    Далее при авитаминозе В нарушены превращения серина, а также аминокислот, содержащих серу. [c.373]

    Наряду с цистеином и цистином имеется еще аминокислота, содержащая серу в своей молекуле она является производным н-масляной кис лоты и носит название метионина  [c.28]

    Укажем также, что при использовании аминокислоты, содержащей серу — метионина, констатирована возможность проникания ее в проростки гречихи, кукурузы и гороха в стерильных условиях правда, этого вещества больше накапливалось в корнях, а не в надземных органах. Пометив одну из разновидностей ризосферных бактерий радиоактивной серой, затем использовали продукты ее распада (автолиза), среди которых был и метионин, для питания проростков гречихи в стерильных условиях. В этих опытах радиоактивная сера была обнаружена в корнях и частично в надземной части. Аналогичные результаты получены и при инокуляции семян гречихи той же бактерией, помеченной радиоактивной серой (8 ). [c.89]


    Ингибирование ферментов определяется также природой иона металла. Большинство ферментов включает металлы 4-го периода. При координировании ионами тяжелых металлов возможно полное подавление ферментной активности. Особенно ядовиты для ферментов ионы Hg2+, например, Н + полностью подавляет активность карбоксипептидазы А. Ртуть обладает исключительным сродством к сере, и поэтому стремится образовать максимально устойчивые комплексы с аминокислотами, содержащими серу (цистеин, цистин, метионин). Ингибирование фермента ионами Hg2+ используется для идентификации (хотя не очень надежной) меркапто-групп [56]. [c.589]

    Реакция на аминокислоты, содержащие серу [c.294]

    По данным некоторых авторов значительное количество синильной кислоты соединяется с аминокислотами, содержащими серу (глутатионом, цистеином, цистином), и выводится из организма в виде роданистых соединений. Поэтому многие исследователи пытались использовать соединения серы при интоксикациях синильной кислотой. Первым это сделал Ланг в 1895 г., предложивший тиосульфат натрия в качестве антидота против H N. Однако препарат действует медленно. Это объясняют тем, что сначала происходит выделение свободной серы, а затем уже образование роданида . Вследствие этого более эффективным представлялось применение коллоидной серы, но при внутривенном вливании около 10% ее переходит в сероводород, подавляющий внутриклеточное дыхание аналогично синильной кислоте. При подкожном же введении действие этого препарата замедляется. [c.167]

    Для некоторых соединений точное отнесение частоты колебаний С — S невозможно, но и для них также обнаружена полоса в этой области. В тех случаях, когда фенил непосредственно присоединен к атому серы, полоса С — S, по-видимому, лежит ближе к верхней границе интервала частот. Цимерман и Уиллис приводят также значения частот С — S для нескольких аминокислот, содержащих серу, которые находятся в интервале 700—600 сл .  [c.504]

    На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]

    Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. В табл. 14 уже упомянут цистеин (см.) а-аминокислота, представляющая собой производное аланина, в котором при р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода — гидросульфидная, или меркаптогруппа, —5Н (см.). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —5—5— (см.) и образуется аминокислота — цистин  [c.325]

    Аминокислоты, содержащие серу  [c.385]

    Цистин — аминокислота, содержащая серу, дает особый, сложный сигнал ЭПР. [c.300]

    Для обнаружения аминокислот, содержащих серу, применяют другие реактивы, которые являются более чувствительными и [c.159]

    Хлорид платины-1-иодид натрия — для обнаружения аминокислот, содержащих серу. [c.913]

    Водорастворимые группоспецифические вещества крови представляют собой ковалентно связанные углевод-белковые биополимеры, которые содержат 80—90% углеводов. Среди аминокислот преобладают сери , треонин, пролин и аланин. Ароматические аминокислоты и аминокислоты, содержащие серу, практически отсутствуют. В состав полисахаридной компоненты входят L-фукоза, D-галактоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, сиаловые кислоты. Количественное соотношение различных моносахаридов мало отличается у разных групп. Молекулярная масса группоспецифических веществ составляет 0,26Ч—М,8) -10 . [c.94]

    Аминокислоты, содержащие серу,— цистеин и цистин. Они легко превращаются друг в друга при окислении цистеина образуется цистин, при осторож- [c.321]

    Сущность реакция заключается в следующем.- В состав белков входят аминокислоты, содержащие серу примером таких аминокислот является цистеин (стр. 268), [c.269]

    Реакция на аминокислоты, содержащие серу (цисте-ИИ, цистин). Известны три серусодержагцие аминокислоты цистеин, цистин и метионин. [c.15]

    Аминокислоты, содержащие серу, отравляют катализатор, но в некоторых случаях при применении избытка катализатора возможно гидрирование пептидов, содержащих метионин [57, 931. Такие защитные группы, как формильная, фталоильная, -толуол-сульфонильная и карбо-трет-бутилоксигруппировка, не отщепляются при каталитическом гидрировании в условиях, обычно применяемых для удаления карбобензилоксигруппы. Бензиловые эфиры, п-нитробензиловые эфиры и бензиловые простые эфиры отщепляются почти так же легко, как и карбобензилоксигруппа. Защитная трифенилметильная группа [1811, как и бензильная группа, защищающая имидазольное кольцо гистидина [46, 1231, отщепляется более медленно. [c.164]


    Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу пли гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну ампно- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными ампнокпслотамп. Если аминокислота содержит избыток ампно- пли карбоксильных групп, то она называется соответственно основной пли кислой ампнокпслотоп. [c.34]

    Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

    Из аминокислот, содержащих серу, в результате гниения может образоваться сероводород НгЗ и меркаптан СНзЗН нередко сера, содержащаяся в указанных соединениях, окисляется в серную кислоту, которая принимает участие в образовании парных соединений. [c.222]

    В 1951 г. Дата и Харрис [114] опубликовали сообщение, в котором говорится, что моча кошек и оцелотов содержит вещество, дающее нингидринную реакцию. Это вещество было изучено Весталлем [115]. Было установлено, что на двухмерных хроматограммах на бумаге в системах фенол — аммиак и коллидин — лутидин оно перекрывается лейцином и изолейцином. Одномерным хроматографированием с использованием грет-б-утилового спирта удается получить индивидуальное пятно, которое после обработки перекисью водорода уже нельзя обнаружить на прежнем месте. Казалось вероятным, что имеют дело с новой аминокислотой, содержащей серу в таком случае исчезнование пятна объяснялось бы окислением этой аминокислоты до сульфоксида или, что более вероятно, до сульфона. В соответствии с этим было изучено поведение в аналогичных условиях ряда аминокислот. [c.79]

    При изучении продуктов пиролитического разложения 16 аминокислот [122] обнаружено сравнительно больжое количество метана, двуокиси углерода, окиси углерода, пропана, водорода. При пиролизе аминокислот, содержащих серу (метионин, цистин, цистеин, таурин), найдены сероводород и сероуглерод. Состав легких продуктов пиролиза с числом углеродных атомов от одного до шести зависит от структуры исследовавшейся аминокислоты. Хроматограммы продуктов пиролиза близких по строению аминокислот отличаются друг от друга количественным соотношением компонентов. [c.43]

    Г. М. Шаловский (1953), используя аминокислоту, содержащую серу — метионин, констатировал возмоншость проникания ее в проростки гречихи, кукурузы и гороха в стерильных условиях правда, этого вещества больше накапливалось в корнях, чем в надземных органах. Пометив одну из разно- [c.82]

    Аминокислоты, содержащие серу. Эти аминокислоты являются производными сероводородной кислоты, т. е. содержат сульфгидриль-ную группу 5Н, поэтому название образуется при помощи приставки тио . [c.420]

    Сущность реакции заключается в том, что от входящих в состав белков аминокислот, содержащих серу, например цистина, прн кипячении со щелочью сера отщепляется с образованием сернистого натрия NajS сернистый натрий с ионом свинца дает черный или буро-черный осадок сернистого свинца  [c.313]

    Аминокислоты, содержащие серу. Кроме известного ранее аллинипа, в растениях было обнаружено 8-метилнроиз1Юдное метионина (3-амипо- [c.441]


Входит в состав некоторых аминокислот (цистеин, метионин). В составе молекулы белка не встречается. Кофермент, который переносит ацильные группы

Сера — Входит в состав некоторых аминокислот (цистеин, метионин), витамина В1 и некоторых ферментов. Калий — содержится в клетках в виде + ионов, активизирует жизнедеятельность клетки, активизирует работу ферментов, влияет на ритм сердечной деятельности. Железо — входит в состав гемоглобина и многих ферментов, участвует в дыхании, фотосинтезе. Йод — входит в состав гормонов щитовидной железы, участвует в регуляции обмена веществ. Хлор — участвует в водно-солевом обмене, в передаче нервного импульса, в составе соляной кислоты желудочного сока активизирует фермент пепсин.

Картинка 14 из презентации «Химические вещества клетки» к урокам биологии на тему «Химический состав клетки»

Размеры: 960 х 720 пикселей, формат: jpg. Чтобы бесплатно скачать картинку для урока биологии, щёлкните по изображению правой кнопкой мышки и нажмите «Сохранить изображение как…». Для показа картинок на уроке Вы также можете бесплатно скачать презентацию «Химические вещества клетки.ppt» целиком со всеми картинками в zip-архиве. Размер архива — 333 КБ.

Скачать презентацию

Химический состав клетки

«Химические вещества клетки» — Неорганические вещества. Функции воды. Транспорт веществ. Соотношение химических соединений в клетке. КАТИОНЫ (+ ионы). Макроэлементы. Содержатся в телах неживой и живой природы. Участвует в химических реакциях. Вода и соли. Гидрофильные хорошо растворимы в воде. Защита организма от перегрева и переохлаждения.

«Строение клетки и её функции» — Функции митохондрий. Митохондрия. Функции: Обеспечивает биосинтез белка (сборку белковой молекулы из аминокислот). Реснички (многочисленные цитоплазматические выросты на мембране). ЦИТОЛОГИЯ (от цито… и…логия) — наука о клетке. Клеточная теория. ген (участок ДНК). Аппарат Гольджи. Жгутики (единичные цитоплазматические выросты на мембране).

«Ядро клетки» — Эндоплазматический ретикулум складчатый. Эукариотической клетки. Днк. 0,25 мкм. Особенности строения. Митохондрии. Плазмиды – маленькие кольцевые ДНК в цитоплазме. Вакуоли. Одноклеточные (бактерии, простейшие). Ядро. Внешняя оболочка. Жгутик. 0,1 мкм. ДНК митохондрий, хлоропластов. Функции ядра в прокариотической клетке выполняют аппарат гольджи.

«Органические вещества клетки» — Органические вещества, входящие в состав клетки. Вывод. РНК: и-РНК, т-РНК, р-РНК. Углеводы состоят из атомов углерода и молекул воды. Каковы функции углеводов и липидов? План. Сделать вывод. Растительные и животные белки. Перечислите функции белков. Закрепление. Органические соединения клетки: белки, жиры, углеводы.

«Строение растительной клетки» — Цели и задачи урока. Жгучие клетки. Результат известен каждому, кто имел дело с крапивой. Клетки пробки мертвы и пропитаны веществами, не пропускающими воду и воздух. Корневые волоски. Домашнее задание. Микроскоп поставили, Препарат — на столик, Объектив направили, Глядь, а лук – из долек! Вакуоли. Л.р.№2 «Пластиды в клетках листа элодеи».

«Биология Строение клетки» — Учебные предметы: биология, физика Участники проекта: учащиеся 10 класса. ОПВ: ПОЧЕМУ МЫ НЕ ПОНИМАЕМ КЛЕТКУ? Выяснить механизмы транспорта веществ через клеточную мембрану. Клеточная мембрана. Тема учебного проекта: Структурная организация клетки. Веб-сайт. Дидактические материалы. Транспорт веществ в клетке.

Всего в теме 15 презентаций

Введение……………………………………………………………………………………………..

Оценка питательности………………………………………………………………………..

Сера………………………………………………………………………………………………………

Аминокислоты белка…………………………………………………………………………

Обогащение рационов серой……………………………………………………………

Влияние серы на пушнину зверей……………………………………………………..

Введение

Создание прочной кормовой базы – это не только увеличение производства и повышение качества кормов разных видов, но прежде всего внедрение высокоэффективных способов и средств их производства, приготовления, способствующих высокой усвояемости животными питательных веществ, содержащихся в кормах и обеспечивающих их рациональное использование.

Кормление влияет на развитие, интенсивность роста, массу тела и воспроизводительные функции животного. Только при полном обеспечении скота и птицы высококачественными кормами можно успешно развивать животноводство. Из всех факторов окружающей среды самое большое влияние на продуктивность оказывает кормление. В структуре себестоимости продукции животноводства доля кормов составляет при производстве молока 50-55%, говядины – 65–70%, свинины – 70–75%.

В современном животноводстве большое внимание уделяется обеспечению сбалансированного питания животных. Применяя научно основанные системы кормления, можно повысить продуктивность животных и эффективно использовать корма. В процессе питания составные вещества воздействуют на организм животного не изолировано друг от друга, а в комплексе. Сбалансированность составных веществ корма в соответствии с потребностями животных – основной показатель этого комплекса.

Оценка питательности

Для животноводства важно не только количество, но, главным образом, качество кормов, т.е. их ценность определяемая содержанием питательных веществ. Полноценными считаются такие рационы и корма, которые содержат все необходимые для организма животного вещества и способны в течение длительного времени обеспечить нормальные отправления всех его физиологических функций.

Под питательностью понимают свойство корма удовлетворять природные потребности животных в пище. Определить питательность корма можно только в процессе его взаимодействия с организмом по физиологическому состоянию животного и изменению его продуктивности. Питательность корма нельзя выразить каким-либо одним показателем. Проведенные ученными исследования роли отдельных питательных веществ в жизнедеятельности организма животного позволили сделать вывод о необходимости всесторонней системы оценки питательности кормов. Эта оценка складывается из следующих данных: химического состава корма и его калорийности; перевариваемость питательных веществ; общей (энергетической) питательности; протеиновой, минеральной и витаминной питательности.

Для оценки питательности кормов необходимо знать их химический состав и основные процессы, происходящие при превращении питательных веществ корма в продукты животноводства. Способ оценки питательности кормов по перевариваемым питательным веществам имеет свои недостатки, поскольку переваривание корма – это усвоение только части питательных веществ корма животного и первый этап обмена веществ между организмом и средой. Не все перевариваемые питательные вещества одинаково используются организмом для жизнедеятельности и образования продукции. Например: пшеничные отруби и зерно ячменя имеют практически одинаковые количество питательных веществ (60–62%), но продуктивное действие отрубей примерно на 25% ниже, чем ячменя. Кроме того, одна часть, считаемая перевариваемой, на самом деле разрушается микроорганизмами с образованием углекислоты, метана и органических кислот, другая часть выводится из организма с жидкостями в виде мочевины и теплоты. Таким образом, для более полной оценки питательности кормов и рационов необходимо знать конечные результаты кормления, т.е. какая часть перевариваемых питательных веществ каждого корма усваивается организмом и превращается в составные части тела животного или в получаемую от животного продукцию. Поэтому наряду с оценкой по перевариваемым питательным веществам используют оценку по общей питательности (калорийности).

Сера

Сера жизненно необходима для организма животного. В организме животных находится главным образом в виде сложных органических соединений- аминокислот белка. В теле животных сера составляет 0,12-0,15 %, Большая часть ее сосредоточена в волосяном покрове, роговом башмаке, коже. Сера так же входит в состав инсулина (гормона поджелудочной железы) и тиамина (витамина В1).

Сравнительно много серы в зерновых злаковых и бобовых кормах, луговом и люцерновом сене, обрате. Все корма, богатые белком, содержат больше серы, чем бедные им.

Потребность в сере овец и скота составляет 0,25-0,4 % сухого вещества кормового рациона. Например, дойной корове серы необходимо 25-50 г в сутки в зависимости от суточного удоя, телятам до 6 мес – 3-10, молодняку – 13-25 в зависимости от живой массы и прироста; овцам: взрослым- 3-9, ягнятам- 2-3 г в сутки. Потребность у овец в сере зависит главным образом от настрига шерсти.

Сера улучшает переваривание целлюлозы и поддерживает биосинтез витаминов группы В. Симптомами недостаточного количества серы в организме являются потеря аппетита, выпадение части волосяного покрова и тусклые глаза. Источником серы могут служить многие корма животного происхождения, например, молоко в различном виде и др.

Свою физиологическую роль в организме она осуществляет через аминокислоты — цистин, метионин, таурин, глутатион, тиамин, в состав которых входит.

Аминокислоты белка

Цистин

    Важная аминокислота, содержащая серу. Является мощным антиоксидантом, который печень использует для нейтрализации разрушительных свободных радикалов.

    Укрепляет соединительные ткани и усиливает антиокислительные процессы в организме.

    Способствует процессам заживления, стимулирует деятельность белых кровяных телец, помогает уменьшить болевые ощущения при воспалениях.

    Важная кислота для кожи и волос.

    Необходима для защиты от химических токсинов.

Метионин

    Одна из незаменимых аминокислот, содержащих серу. Важен для многих функций организма, включая выработку иммунных клеток и функционирование нервной системы. Он является мощным антиоксидантом и важен для сохранения здоровой печени.

    Предшественник цистина и креатина.

    Может повышать уровень антиоксидантов (глютатиона) и снижать холестерин.

    Помогает выводить токсины и восстанавливать ткани печени и почек.

    метионин предотвращает заболевания кожи.

    полезный в некоторых случаях аллергии, поскольку уменьшает выделение гистамина.

Таурин

    Одной из наиболее важных, полезных и безопасных аминокислотных добавок является таурин, широко известный благодаря своему благоприятному воздействию на сердечнососудистую систему. Организм может вырабатывать таурин из цистеина с помощью витамина В6.

    Помогает поглощению и уничтожению жиров.

    Таурин, который присутствует в органах центральной нервной системы, сетчатке глаза, скелетных мышцах и в сердечной мышце, полезен при лечении сердечно–сосудистых заболеваний и некоторых заболеваний глаз.

    Таурин функционирует в электрически активных тканях, таких, как мозг и сердце, и помогает стабилизировать клеточные мембраны.

    Существует мнение, что эта аминокислота обладает некоторым антиоксидантным и очистительным действием.

    С помощью цинка таурин способствует циркуляции некоторых минералов внутрь и наружу клеток и таким образом участвует в выработке нервных импульсов.

Глутатион

    Глутатион не является протеино–строительной аминокислотой, это смесь аминокислотных цепочек.

    Глутатион образует ферменты, такие, как глутатион пероксидаза.

    Имеет важное значение для жизни и присутствует во всех клетках растений и животных.

    Входит в состав питательных формул, а также добавок, которые оказывают на организм очистительное действие, удаляя определенные токсины

Тиамин (В1)

    Синонимы: аневрил, аневрин, бевемин, бенерва, берин, бетаксин, бетиамин, битеван, оризанин и др.

    Участвует в углеводном обмене, регулирует функции нервной системы, сердечную деятельность. Всасываемость витамина происходит в кишечнике, а в клетках тканей он превращается в кокарбоксилазу.

    Защищает мембраны клеток от токсического воздействия продуктов перекисного окисления.

В витамине B1 нуждаются не все домашние животные. У жвачных животных тиамин образуется при помощи некоторых бактерий, обитающих в рубце. Однако, домашние птицы, кролики, свиньи и лошади весьма чувствительны к недостатку этого витамина.

А те животные, которые не получают и не производят самостоятельно витамин B1, часто заболевают полиневритом. При полиневрите, как правило, появляются расстройство координации движений, шаткая походка, сопровождающаяся вращательными движениями и параличами.Тиамин воспроизводится микрофлорой и простейшими в рубце жвачных животных. Хорошо всасывается, но в щелочной среде кишечника разрушается, поэтому его применяют после кормления или парентерально при гипо — и авитаминозах B1, полиневритах разного происхождения, атонии мускулатуры желудка и кишечника, для ускорения роста животных и птиц. Назначают внутрь, подкожно и внутримышечно.

Потребность в витамине B1 в расчете на 1 килограмм корма у цыплят 1 миллиграмм, у свиней 3 миллиграмма. С лечебной целью дают дозы, в 3-8 раз большие. Дозы внутримышечно и подкожно (г): лошадям и крупному рогатому скоту — 0,1-0,3, мелкому рогатому скоту и свиньям — 0,005-0,06, телятам — 0,01-0,06, собакам — 0,001-0,01, курам и гусям — 10-25 мг; цыплятам — 1-2 мг на голову в сутки. Внутрь: цыплятам — 3-4 мг, поросятам — 25-40 мг.

Какая аминокислота ароматическая

B) аспарагиновая кислота

C) цистеин

D) триптофан +

E) гистидин

109. Какая аминокислота гетероциклическая:

A) гистидин +

Какая аминокислота проявляет основные свойства

B) аспарагиновая кислота

D) фенилаланин

111. Укажите цвитеррион аминокислоты:

B)

C)

D) +

E)

112. Какая связь пептидная:

A)

113. Аминокислота, в молекуле которой нет ассиметрического атома углерода:

A) тирозин

C) глицин +

D) фенилаланин

В состав какой аминокислоты входит сера

A) аргинин

B) триптофан

C) гистидин

D) цистеин +

115. Аминокислота, в молекуле которой нет свободной аминогруппы:

A) пролин +

B) цистеин

C) глутаминовая кислота

D) триптофан

E) фенилаланин

116. Если рН раствора аминокислоты равен значению изоэлектрической точки, тогда:

A) молекула аминокислоты заряжена отрицательно

B) молекула аминокислоты заряжена положительно

C) молекула аминокислоты нейтральна +

D) аминокислота хорошо растворима в воде

E) молекула аминокислоты легко разрушается

117. Если рН раствора аминокислоты равен значению изоэлектрической точки, тогда:

A) молекула аминокислоты в виде биполярного иона +

B) молекула аминокислоты в виде аниона

C) молекула аминокислоты в виде катиона

D) молекула аминокислоты не заряжена

E) молекула аминокислоты разрушается

118. В составе молекулы белка не встречается:

A) креатинфосфат +

B) глутамин

D) гистидин

E) тирозин

119. глицина = 2,4, рК2 глицина = 9,7, изоэлектрическая точка глицина равна:

120. В состав молекулы белка входит:

A) карбоновая кислота

B) D- -аминокислоты

C) D- -аминокислоты

D) L- -аминокислоты

E) L- -аминокислоты +

121. Аминокислота, которая не встречается в составе молекулы белка:

A) триптофан

B) аспарагиновая кислота

D) орнитин +

E) гистидин

122. К заменимым аминокислотам не относится:

C) глутаминовая кислота

D) триптофан +

123. К незаменимым аминокислотам не относится:

B) фенилаланин

D) пролин +

E) треонин

124. К заменимым аминокислотам относится:

B) изолейцин

C) аспарагиновая кислота +

D) метионин

E) триптофан

125. К незаменимым аминокислотам относится:

B) глутаминовая кислота

D) аспарагин

E) цистеин

126. Нингидриновая реакция — качественная реакция на:

A) свободные аминогруппы +

B) свободные карбоксильные группы

C) для определения гидроксильных групп

D) для определения SH-групп

E) для определения ароматических аминокислот

127. Для определения белка в растворе используют:

A) реакцию Селиванова

B) биуретовую реакцию +

C) реакцию Сакагучи

D) нитропруссидную реакцию

E) реакцию Миллона

128. Реакция Миллона используется: для определения:

A) остатков тирозина в молекуле белка +

B) гуанидиновой группы аргинина

C) имидазольной группы гистидина

D) ароматических аминокислот

E) SH-группы цистеина

129. Какая аминокислота дикарбоновая:

A) тирозин

B) глутаминовая кислота +

D) триптофан

130. В составе молекулы гемоглобина:

A) 1 субъединица

B) 3 субъединицы

C) 6 субъединиц

D) 4 субъединицы +

E) 2 субъединицы

131. Сколько субъединиц в молекуле альбумина:

132. Если рН раствора белка выше значения изоэлектрической точки молекулы белка, тогда:

A) молекула белка заряжена отрицательно +

B) молекула белка заряжена положительно

C) молекула белка незаряжена

D) молекула белка денатурирована

E) белок нерастворим

133. К глобулярным белкам не относится:

A) трипсин

B) гемоглобин

C) кератин +

D) альбумин

E) миоглобин

134. К фибриллярным белкам не относится:

A) коллаген

B) инсулин +

C) кератин

E) эластин

135. В состав гликопротеидов входят:

A) фосфаты

B) углеводы +

E) ионы металлов

136. Молекула белка в изоэлектрической точке:

A) заряжена отрицательно

B) заряжена положительно

C) общий заряд равен нулю +

D) денатурирована

E) растворима в растворе

137. Для ферментативной активации аминокислот требуется:

138. В состав гемоглобина входит:

A) марганец

B) молибден

E) железо +

139. Простетическая группа миоглобина — это:

B) молибден

C) ионы магния

D) ионы меди

E) тиаминпирофосфат

140. В формировании третичной структуры молекулы белка участвуют связи:

A) ковалентные связи

B) водородные связи

C) гидрофобные взаимодействия

D) ионные взаимодействия

E) все указанные связи +

141. Белок, у которого имеется четвертичная структура:

A) гемоглобин +

B) рибонуклеаза

C) альбумин

D) миоглобин

E) инсулин

142. Переносчик молекулярного кислорода в организме:

A) амилаза

B) альбумин

C) гемоглобин +

E) коллаген

143. В состав фосфопротеидов входят:

B) фосфаты +

C) углеводы

E) ионы металлов

144. Защитную функцию в организме выполняют:

A) иммуноглобулины +

B) альбумин

C) гистоны

D) фосфатазы

145. Функция, которую белки выполняют в организме:

A) транспортная

B) защитная

C) регуляторная

D) структурная

E) все указанные функции +

146. Липопротеидом является белок, содержащий в своем составе:

B) ионы металлов

C) углеводы

D) липиды +

E) фосфаты

147. Нуклеопротеиды — это:

A) сложные белки, в состав которых входят липиды

B) комплексы нуклеиновых кислот с белками +

C) сложные белки, в состав которых входят углеводы

D) сложные белки, в состав которых входят фосфаты

E) сложные белки, в состав которых входят ионы металлов

148. Для активности пепсина:

A) рН среды должно быть равно рН 1,5-3,0 +

B) среда должна быть нейтральной

C) среда должна быть щелочной

D) в среде должны присутствовать ионы металлов

E) в среде должны присутствовать свободные аминокислоты

149. Белок крови, связывающий жирные кислоты:

A) гемоглобин

B) альбумин +

C) орозомукоид

D) гаптоглобин

E) иммуноглобулин

150. В процессе реакции переаминирования аминокислот образуются:

A) -кетокислоты +

B) альдегиды

D) непредельные углеводороды

E) оксикислоты

151. Буферные свойства аминокислот обусловлены:

A) наличием карбоксильной группы

B) наличием аминогруппы

C) хорошей растворимостью

D) характером радикала

E) присутствием в молекуле одновременно карбоксильной и аминогруппы +

152. Тирозин образуется в печени из:

A) триптофана

B) фенилаланина +

D) гистидина

E) аргинина

153. Аминокислоты используются в организме:

A) для синтеза белков

B) для синтеза гормонов

C) для образования -кетокислот

D) как источник азота для синтеза азотистых соединений неаминоксилотной природы

E) во всех указанных случаях +

154. В цикле мочевины образуется:

B) изолейцин

C) гистидин

D) аргинин +

E) триптофан

155. В организме ферменты:

A) катализируют скорость химической реакции +

B) выполняют структурную функцию

C) запасной фонд химической энергии для анаболических реакций

D) выполняют защитную функцию

E) регулируют осмотическое давление

156. Окислительно-восстановительные реакции катализируют:

A) оксидоредуктазы +

C) гидролазы

D) трансферазы

157. Ферменты, катализирующие перенос атомов и атомных групп:

B) трансферазы +

C) оксидоредуктазы

D) гидролазы

158. Ферменты, катализирующие гидролиз химических связей:

A) оксидоредуктазы

B) трансферазы

D) гидролазы +

159. Ферменты, катализирующие реакции изомеризации:

A) оксидоредуктазы

B) трансферазы

C) изомеразы +

D) гидролазы

160. Ферменты, катализирующие реакции образования новой связи:

A) лигазы +

B) гидролазы

C) трансферазы

D) изомеразы

E) оксидоредуктазы

161. Ферменты, катализирующие реакции негидролитического расщепления и образования двойной связи:

A) гидролазы

B) трансферазы

C) изомеразы

D) оксидоредуктазы

162. К классу гидролаз относятся:

A) эстеразы

B) протеиназы

C) гликозидазы

E) все указанные классы ферментов +

163. К оксидоредуктазам не относятся:

A) лактатдегидрогеназа

B) алкогольдегидрогеназа

C) пероксидаза

D) цитохромоксидаза

E) рибонуклеаза +

164. Апофермент — это:

A) простетическая группа

B) белок, связанный с простетической группой +

C) белковая часть фермента, активная форма которого содержит кофермент

D) органические кофакторы фермента

E) простой белок

165. Никотинамидадениндинуклеотид — кофермент, который переносит:

A) метильные группы

B) алкильные группы

C) ацильные группы

D) аминные группы

E) атомы водорода +

166. К коферментам не относится:

A) флавинмононуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) тироксин +

D) никотинамидадениндинуклеотид

E) тиаминпирофосфат

167. Кофермент, который переносит ацильные группы:

A) никотинамидадениндинуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) флавинмононуклеотид

D) кофермент А +

E) фолиевая кислота

168. К свойствам ферментов не относится:

A) не снижает энергию активации химических реакций +

B) эффективность действия

C) высокая специфичность по отношению к субстрату

D) снижает энергию активации химической реакции

E) специфичность действия относительно типа химической реакции

169. Гидролиз сложных эфиров катализируют:

A) эстеразы +

B) гликозидазы

C) гидролазы

D) протеиназы

E) синтетазы

170. К коферментам относится:

A) тетрагидрофолиевая кислота

B) тиаминпирофосфат

C) флавинадениндинуклеотид

D) липоамид

E) все указанные соединения +

171. Не относится к протеолитическим ферментам:

A) трипсин

B) липаза +

D) эластаза

E) химотрипсин

172. Протеолитические ферменты катализируют:

A) гидролиз пептидной связи +

B) гидролиз гликозидной связи

C) гидролиз сложноэфирной связи

D) гидролиз фосфоэфирной связи

E) гидролиз простой эфирной связи

173. Ферменты — это:

A) биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции +

B) основной строительный материал клеточных мембран

C) вещества обеспечивающие детоксикацию организма

D) ингибиторы химических реакций

E) вещества участвующие в передаче сигнальной информации

174. Конкурентные ингибиторы:

A) связываются с субстратами

B) связываются с активным центром фермента +

C) не связываются с фермент-субстратным комплексом

D) не связываются с активным центром фермента, связываются с другим участком фермента

E) связываются с аллостерическим центром фермента необратимо

175. Неконкурентные ингибиторы:

A) подобны по своей структуре субстрату

B) отличаются по своей структуре от субстрата +

C) связываются с активным центром фермента

D) денатурируют фермент

E) связываются с субстратом

176. Протеолитический фермент пепсин:

A) функционирует в желудочном соке при рН 1,5-3,0 +

B) функционирует в желудочном соке при рН 9,0-11,0

C) входит в состав слизистой кишечника

D) функционирует в тонком кишечнике

E) обеспечивает гидролиз триацилглицеридов в жировой ткани

177. Трипсин синтезируется в виде предшественника в:

B) поджелудочной железе +

C) тонком кишечнике

D) жировой ткани

E) слизистой желудка

178. Активность ферментов связана с:

A) температурой среды

B) рН среды

C) присутствием в среде различных химических соединений

D) природой субстрата

E) со всеми указанными условиями +

179. Ферменты ускоряют протекание химических реакций, так как:

A) снижают энергию активации химической реакции +

B) увеличивают энергию активации реакции

C) снижают концентрацию продукта реакции

D) изменяют структуру субстрата

E) изменяют концентрацию исходных веществ

180. В состав нуклеотидов не входит:

A) остаток фосфорной кислоты

B) пиримидиновые основания

C) пуриновые оснвоания

D) дезоксирибоза

E) глюкоза +

181. В состав рибонуклеозидов входит:

B) азотистое основание и рибоза +

E) остаток фосфорной кислоты и рибоза

182. В состав ДНК не входит:

B) урацил +

E) цитозин

183. В состав РНК входит:

A) 2-D-дезоксирибофураноза

B) глюкопираноза

C) D-рибофураноза +

D) фруктофураноза

E) арабиноза

184. Нуклеотидом является:

A) аденозин

C) адениловая кислота +

E) цитозин

185. В состав дезоксирибонуклеотидов входит:

A) остаток фосфорной кислоты и азотистое основание

B) азотистое основание и рибоза

C) азотистое основание и дезоксирибоза

D) остаток фосфорной кислоты и дезоксирибоза

E) остаток фосфорной кислоты, дезоксирибоза и азотистое основание +

186. Азотистое основание, которое не входит в состав РНК:

E) цитозин

187. В составе ДНК содержится:

A) галактопираноза

B) глюкопираноза

C) D-рибофураноза

D) фруктофураноза

E) 2-D-дезоксирибофураноза +

188. Нуклеозидом не является:

A) гуанозин

B) рибозо-5-фосфат +

C) аденозин

E) цитидин

189. Мономерными единицами нуклеиновых кислот являются:

A) нуклеотиды +

B) азотистые основания

C) аминокислоты

D) рибозофосфаты

E) моносахариды

190. В молекулах нуклеиновых кислот нуклеотиды связаны:

A) дисульфидными связями

Сера — элемент VI группы периодической системы с атомным номером 16. Сера относительно устойчива в свободном состоянии, в обычных условиях находится в виде молекулы S8, имеющей циклическое строение. Природная сера состоит из смеси четырех стабильных изотопов с ат. м. 32, 33, 34 и 36. При образовании химических связей сера может использовать все шесть электронов внешней электронной оболочки (степени окисления серы: 0, 2, 4 и 6).

Сера представляет собой кристаллическую (в виде плотной массы) или аморфную форму (мелкий порошок). По своим химическим свойствам сера является типичным металлоидом и соединяется со многими металлами.

В природе сера встречается как в самородном состоянии, так и в составе сернистых и сернокислых минералов (гипс, серный колчедан, глауберова соль, свинцовый блеск и др.).

Русское название элемента происходит от древне-индийского (санскритского) слова «сира» — светло-желтый. Приставка «тио», часто применяемая к соединениям серы, происходит от греческого названия серы — «тейон» (божественный, небесный), так как сера издавна была символом горючести; огонь же считался достоянием богов, пока Прометей, как гласит миф, не принес его людям.

Сера известна человечеству с древнейших времен. Встречаясь в природе в свободном состоянии, она обращала на себя внимание характерной желтой окраской, а также тем резким запахом, которым сопровождалось ее горение. Считалось также, что запах и голубое пламя, распространяющееся горящей серой, отгоняют демонов.

Сернистый ангидрид — удушливый газ, образующийся при горении серы, еще в древности использовался для отбеливания тканей. При раскопках Помпеи нашли картину, на которой изображен противень с серой и приспособление для подвешивания над ним материи. Издавна употреблялась сера и ее соединения для приготовления косметических средств и для лечения кожных заболеваний. И очень давно ее начали использовать для военных целей. Так, в 670 году защитники Константинополя сожгли арабский флот с помощью «греческого огня». это была смесь селитры, угля и серы. Те же вещества входили в состав черного пороха, применявшегося в Европе в средние века и до конца XIX в.

В водородных и кислородных соединениях сера находится в составе различных анионов, образует многие кислоты и соли. Большинство серосодержащих солей малорастворимы в воде.

Сера образует с кислородом окислы, важнейшими из которых являются сернистый и серный ангидриды. Находясь в одной группе с кислородом, сера обладает сходными окислительно-восстановительными свойствами. С водородом сера образует хорошо растворимый в воде газ — сероводород. Этот газ очень токсичен, за счет его способности прочно связываться с катионами меди в ферментах дыхательной цепи.

Серная кислота, одно из самых важных соединений серы, была открыта, по-видимому, к X в, начиная с XVIII века, ее производят в промышленных масштабах и вскоре она становится важнейшим химическим продуктом, необходимым и в металлургии, и в текстильной промышленности, и в других, самых различных отраслях. В связи с этим начались еще более интенсивные поиски месторождений серы, изучение химических свойств серы и ее соединений и совершенствование методов их извлечения из природного сырья.

Белки — главные «труженики» клетки — это природ-ные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокис-лот. В состав макромолекул белков может входить от не-скольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов ами-нокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. Поэтому, очевидно, что число воз-можных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и ами-ногруппа NH 2 . присоединены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается струк-турной формулой (рис.1), где R — радикал, разный для разных аминокислот. Таким образом, в состав аминокислот вхо-дят все четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые ради-калы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

  • Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
  • Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин, Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатка-ми, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательно-стью аминокислотных остатков. Эти остатки могут впол-не определенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вто-ричной структурой является α-спираль, когда аминокис-лотные цепочки как бы образуют резьбу винта.

Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: мак-ромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асиммет-рию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 г. великий французский уче-ный Л. Пастер . Впоследствии выяснилось, что эта асим-метрия присуща не только макромолекулам (белкам, нук-леиновым кислотам), но и организмам в целом. Как воз-никла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции — эти вопросы до сих пор являются дискусси-онными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с простран-ственной организацией белка, которую называют третич-ной структурой . Фактически речь идет о том, что спира-левидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате доволь-но длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок от-нюдь не случаен. Напротив, он однозначно определен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитиче-ские, ферментативные функции, когда в результате целенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических ре-акций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Кроме третичной структуры, белок может иметь чет-вертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактиче-ски речь идет об объединении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами . Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК ) и рибонуклеиновая (РНК ). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из основных аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях био-логического объекта передается из поколения в поколе-ние матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты.

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфа-вит» нуклеиновых кислот состоит всего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды — сахара-пентозы, к которым присоединено одно из пяти азотистых основа-ний: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).

Аденин Гуанин Тимин Цитозин

Рис. 2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром явля-ется углевод рибоза (С 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) — углевод дезоксирибоза (С 5 Н 10 О 4), который отличается от рибозы только тем, что около одно-го из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водоро-да. Три из указанных азотистых оснований — Г, А и Ц — входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое осно-вание в этих кислотах разное — Т входит только в ДНК, а У— только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н 3 РО 4 .

Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена метода-ми рентгеноструктурного анализа в 1953 г. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально за-крученные нити, причем азо-тистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определенным ос-нованием другой нити: аде-нин может быть связан толь-ко с тимином, а цитозин — только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (допол-нительными). Отсюда следует, что поря-док расположения оснований в одной нити однозначно оп-ределяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК — способность к самовоспроиз-ведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и по-строена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Они отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их на-зывают триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. Например, последователь-ность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что та-ких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе.

Например, лей-цин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин — четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода называется вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же вре-мя последовательности нуклеотидов в ДНК не могут быть считаны иначе, как единственным способом (непе-рекрываемость кодонов).

Реакция Фоля на аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу — КиберПедия

Метод основан на способности белков, в состав которых входят цистеин и цистин, в щелочной среде при нагревании образовывать сульфид натрия, который с плюмбитом натрия дает черный или бурый осадок сульфида свинца.

Pb(CH3COO)2 + 2NaOH → Pb (OH)2 + 2CH3COONa

Pb(OH)2 + 2NaOH → Na2PbO2 + 2H2O

Na2S + Na2PbO2 + 2H2O → PbS↓ + 4NaOH

В пробирку наливают 10 капель 5% раствора ацетата свинца и по каплям 10% раствор гидроксида натрия до растворения первоначально образующегося осадка. Добавляют 5 капель исследуемого раствора, кипятят и дают постоять 2 минуты. При стоянии появляется бурый или черный осадок сульфида свинца.

Метионин, хотя и является содержащей серу аминокислотой, этой реакции не дает, поскольку сера в нем связана прочно.

Указания к составлению отчета. В отчете отразить результаты всех цветных реакций, написать химизм каждой цветной реакции, сделать вывод о присутствии функциональных групп в исследуемом растворе белка.

Контрольные вопросы:

1. Как связаны между собой аминокислоты в молекуле белка?

2. Почему для проведения биуретовой реакции нужна щелочная среда?

3. Будет ли протекать нингидриновая реакция с β-аланином?

4. Какие серосодержащие аминокислоты вы знаете?

Лабораторная работа №4

ХРОМАТОГРАФИЧЕСКИЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

Цель работы – освоить метод разделения и идентификации аминокислот с помощью радиальной распределительной хроматографии.

Для изучения аминокислотного состава гидролизатов очищенных белков широко применяют распределительную хроматографию на бумаге – простой, доступный и весьма эффективный метод определения аминокислот.

Метод основан на разной скорости передвижения аминокислот по бумаге в зависимости от коэффициента распределения их между неподвижной (водной) и подвижной (органической) фазами растворителя. Органический растворитель, передвигаясь под действием капиллярных сил, одновременно увлекает за собой нанесенные на бумагу аминокислоты, перемещающиеся с различной скоростью. Скорость зависит от химического строения аминокислот, от их способности быстрее растворяться в органическом подвижном растворителе или, наоборот, в менее подвижном – воде. Расположение отдельных аминокислот обнаруживают путем проявления хроматограмм. Для этого высушенную бумагу обрабатывают раствором нингидрина и затем нагревают ее в сушильном шкафу до 100ОС, то есть проводят качественную нингидриновую реакцию на аминокислоты, находящиеся на бумаге. Скорость перемещения аминокислот выражают коэффициентом распределения. Коэффициент распределения Rf для аминокислоты определяется по уравнению: Rf = a/b, где a – расстояние, пройденное аминокислотой от места старта до середины пятна, b – расстояние, пройденное фронтом растворителя от места старта до финиша.

Чем меньше растворимость аминокислот в воде и чем больше растворимость в органическом растворителе, тем быстрее они движутся вслед за фронтом органического растворителя и тем больше величина Rf и, наоборот, чем больше растворимость в воде и меньше в органическом растворителе, тем медленнее аминокислота будет передвигаться и тем меньше Rf. Поскольку отдельные аминокислоты в смеси обладают различной скоростью движения, происходит постепенное их разделение.

Величина Rf, кроме химического строения аминокислот и применяемого растворителя, зависит от сорта хроматографической бумаги, ее плотности и окружающей температуры. Коэффициент распределения Rf является характерной величиной для каждой аминокислоты и постоянен при данных условиях опыта. Сравнивая Rf известных стандартных аминокислот с Rf аминокислот, полученными для исследуемой смеси, можно качественно определить состав смеси. Подвергая пятна аминокислот элюированию (растворению) и колориметрированию, можно качественно определить даже крайне незначительные количества аминокислот (до 0,1 мкг).

Исследуемый материал: стандартные растворы аминокислот для хроматографии (в 10 мл растворяют 60 мг глутаминовой или аспарагиновой кислоты, 50 мг лейцина, 40 мг глицина или аланина, или серина), раствор смеси аминокислот.

Реактивы:

1. Растворитель – смесь н-бутилового спирта, уксусной кислоты и воды в соотношении 15:15:10.

2. 0,1% спиртовый или 0,2% ацетоновый раствор нингидрина.

Оборудование:

1. Хроматографическая бумага.

2. Карандаш.

3. Линейка.

4. Микропипетка или капилляр.

5. Чашка Петри.

6. Сушильный шкаф, нагретый до 100-105оС.

7. Пульверизатор.

Ход работы. Из хроматографической бумаги вырезают квадрат со сторонами 12 см (больше, чем диаметр чашки Петри) и делят карандашом по диагонали на 4 сектора. В центре карандашом делают круг – линию старта. В центре круга делают небольшой вырез. На линию старта в трех секторах микропипеткой наносят капли трех стандартных растворов аминокислот, а в четвертом секторе наносят каплю определяемой смеси аминокислот. Карандашом подписывают, в каком секторе находятся какие аминокислоты и смесь. Квадрат подсушивают на воздухе. В центр квадрата вставляют бумажный фитилек 1,5 см высотой.

На дно чашки Петри аккуратно наливают 10 мл растворителя, бумажный квадрат накладывают на края чашки Петри так, чтобы фитилек касался растворителя. Чашку Петри закрывают крышкой, желательно равной по диаметру, и оставляют при комнатной температуре до тех пор, пока фронт растворителя не дойдет до краев чашки. Затем снимают крышку чашки Петри, отмечают карандашом фронт растворителя во всех четырех секторах и сушат хроматограмму в сушильном шкафу 5-10 минут для фиксации аминокислот и испарения растворителя. Растворитель из чашки Петри сливают в отведенную для этого склянку.

Далее хроматограмму проявляют, осторожно опрыскивая ее в вытяжном шкафу из пульверизатора раствором нингидрина. Снова сушат в шкафу для прохождения нингидриновой реакции и проявления аминокислот-свидетелей в виде отдельных пятен в каждом секторе. Для смеси аминокислот наблюдается несколько окрашенных полос.

Указания к составлению отчета. Нарисуйте или приклейте в тетрадь хроматограмму. Проведите расчеты Rf. На основании значений коэффициента распределения сделайте вывод о качественном составе аминокислот в смеси.

Контрольные вопросы:

1. На чем основано разделение аминокислот в данной работе?

2. Почему для хроматографии используется смесь растворителей?

3. На чем основана нингидриновая реакция, используемая в работе?

4. Что такое коэффициент Rf?

Лабораторная работа №5

РЕАКЦИИ ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКОВ

Цель работы. – закрепить знания по теме «Физико-химические свойства белков» и овладеть навыками осаждения белков.

Существует большое количество разнообразных реакций осаждения белков. Как правило, реакции осаждения являются первой стадией процесса выделения, очистки, качественного и количественного определения отдельных белков. В зависимости от применяемого осадителя реакции осаждения могут быть обратимыми и необратимыми. В случае обратимых реакций белки не подвергаются глубоким изменениям и получаемые осадки могут быть вновь растворены в первоначальном растворителе, обычно в воде. Белки при этом сохраняют свои свойства. При необратимых реакциях осажденные белки подвергаются глубоким изменениям (денатурации), утрачивают свои биологические и физико-химические свойства, становятся менее гидрофильными и теряют способность растворяться в воде.

Исследуемый материал: сыворотка крови или 1% раствор яичного белка.

Реактивы:

1. 10% раствор сульфата меди.

2. Концентрированная азотная кислота.

3. 10% раствор трихлоруксусной кислоты.

4. Этиловый спирт или ацетон.

5. Насыщенный раствор хлорида натрия.

Оборудование:

1. Штатив с пробирками.

2. Пипетки.

Ход работы.

1. Осаждение белков солями тяжелых металлов

Метод основан на свойстве ионов тяжелых металлов связываться с функциональными группами боковых радикалов аминокислот в молекуле белка, в результате чего разрушается ее пространственная структура и происходит осаждение денатурированного белка. При добавлении избытка солей тяжелых металлов (кроме AgNO3 и HgCl2) происходит растворение первоначально образующегося осадка из-за абсорбции иона металла и приобретения вследствие этого белковой молекулой положительного заряда.

К 5 каплям исследуемого раствора белка прибавляют осторожно 1 каплю 10% раствора сульфата меди. Образуется бледно-голубой осадок, нерастворимый в воде. К другой такой же порции раствора белка приливают вначале 1 каплю 10% раствора сульфата меди, а затем еще 10 капель и наблюдают растворение осадка в избытке реактива.

Сера (Sulfur)

Сера является одним из наиболее распространенных минералов в организме человека. Сера является структурной частью большинство белков и, таким образом принимает участие в активности фермента, антигена, и много различных тканей. Сера- это минерал, который имеет важное значение для всех живых существ: аминокислоты, цистеин, метионин, все содержат серу, и поэтому все полипептиды, белки и ферменты, которые содержат эти аминокислот, также содержат и серу.

Источники серы в продуктах питания — серу можно найти в яйцах, бразильских орехах, бобовых, чесноке, луке, капусте, горчице, спарже, зародышах пшеницы, хрене, брюссельском капусте, цветной капусте, трюфели, кресс-салате, луке-порей, редиске и т.д. Недостаток серы приводит к дегенерации коллагена, хрящей, связок и сухожилий. Сера помогает при артрите.

Недавние исследования показали, что этот минерал имеет очень важное значение. Многие, наверное, не потребляют достаточное количество серы. Около половина количества серы в нашем организме можно найти в мышцах, коже и костях, в то время как остальное служит для других частей тела. Сера играет важную роль в различных системах организма, он помогает в формировании белков и их связей. Волосы и ногти состоят в основном из белка, называемого кератином, белок, который содержит большое количество серы. Связки и сухожилия состоят из белка, которые содержат серы, что дает им их гибкость. Когда человек становится старым , сухожилия и связки теряют свою гибкость и поэтому есть больше проблем с кожей, твердые мышцы и боли в суставах. Недостаток сера способствует эти проблемы, связанные со старением.

Сера помогает надлежащей активности инсулина и ликвидации яда в организме.

Дополняет белки, сера необходима структуре и активности ферментов. Если нет серы, ферменты не могут работать правильно, и что может вызвать различные проблемы со здоровьем. Это потому, что если есть неправильные ферменты метаболизма процессы не могут работать должным образом.

Правильное содержание серы поддерживает метаболический баланс и повышает производительность механизмов коагуляции. Сера является частью витаминов В. Сера считается важным материалом в формировании кожи. Сера также строительный материал для хрящей и соединительной ткани, и поэтому она имеет важное значение для лечения ран и травм.

С древних времен купание в природных источниках с высокой концентрацией серы считалось целебными источниками. Во всем мире, Спа центры были построены вокруг источников, которые содержат серную воду.

Некоторые относят чеснока к медицинским преимуществам, потому что у чеснока высокий уровень серы. Лечебное использование чеснока существовало в культурах с древних времен. Хотя продукты Западных культур содержат большое количество белка, но не всегда содержат достаточное количество серы, так как использование серы в качестве подкормки растений снизилась.

Биорепарация в Калининграде. Мезовартон.

Биорепарация

Биорепарация – уникальная методика, которую специалисты называют новой эрой в инъекционной косметологии. В состав препаратов входят гиалуроновая кислота, незаменимые аминокислоты и витамины.

  • Биорепарация замедляет процесс разрушения гиалуроновой кислоты и обеспечивает, таким образом, длительное увлажнение. Кроме того, с помощью инъекций в ткани доставляются необходимые для клеточного строительства вещества (присоединенные к гиалуроновой кислоте).
  • Витамин С, например, активизирует в дерме синтез собственного коллагена, наделяет кожу антиоксидантными свойствами, осветляет кожу, уменьшая гиперпигментацию и возрастные пигментные пятна.
  • Аминокислоты (глицин, пролин, лизин) также запускают процесс выработки собственного коллагена. Цистеин, метионин и трипептид глутатион (аминокислоты, содержащие серу) являются мощными антиоксидантами, повышают защитные функции кожи перед внешним воздействием.
  • Рибофлавин способствует поглощению кислорода клетками кожи. L-карнитин, обладающий липолитическими свойствами, незаменим для коррекции контуров лица и тела.

Мезовартон – биореппорант нового поколения

Мезовартон – биорепарант, созданный совместными усилиями американской исследовательской корпорации ABG Lab и нашего соотечественника доктора Бориса Петриковского, одного из ведущих мировых специалистов в области фетальной хирургии.

Как действует Мезовартон?

Основу этого препарата составляет не привычная нам гиалуроновая кислота (хотя и она имеется в составе), а запатентованный полипептид Wharton Jelly Peptide P199. Это синтетический аналог естественного пептида человеческого эмбриона, который обеспечивает высокую активность деления клеток.

Сигнальные молекулы и факторы роста стимулируют их к преобразованию и замещению других, отмирающих клеток, в результате чего происходит постоянное обновление кожного покрова, активируется производство коллагена и эластина.

Со временем скорость деления клеток снижается – и в результате происходят те неприятные изменения, которые мы привыкли называть старением. Внешне они выглядят как потеря тонуса и эластичности кожи, возрастная гиперпигментация, появление морщинок, «расплывание» овала лица и т.п.
Именно для решения этой проблемы и был создан Мезовартон на основе Wharton Jelly Peptide P199.

Многочисленные эксперименты доказали, что его инъекции приводят к увеличению количества активный клеток в коже и, соответственно, возвращению ее в биологически молодое состояние – как внутренне, так и внешне. Кроме того, такое усиление способностей кожи к регенерации имеет и другие положительные стороны – в частности, обеспечивает значительно более «мягкое» рубцевание.

Для еще большей эффективности и усиления эстетического (наравне с терапевтическим) эффекта, в состав препарата входят также упомянутая ранее высокомолекулярная гиалуроновая кислота и специально подобранный коктейль из аминокислот, активаторов биохимических реакций, витаминов, факторов роста и сигнальных молекул.

Показания к инъекциям Meso-Wharton P199

Основными показаниями к применению Мезовартона являются:

  • возрастная потеря упругости и эластичности кожи, обезвоживание;
  • заметное увеличение количества и глубины морщин;
  • появление пигментных пятен, расширенных пор;
  • изменение овала и черт лица;
  • в качестве средства подготовки и последующего восстановления к пластическим операциям и инвазивным процедурам на лице, шее и зоне декольте;
  • в качестве дополнения к любым омолаживающим процедурам и процедурам по коррекции рубцов.

Питательные и структурные элементы, необходимые для нормального роста волос.

Питательные и структурные компоненты необходимые для роста волос.

Аминокислоты.

Из 20 аминокислот, существующих в природе, в кератине представлены 18, значительную часть которых составляют серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин). В состав белков человека входят 2 аминокислоты, содержащие серу, — метионин и цистеин. Эти аминокислоты метаболически тесно связаны между собой. Цистеин и метионин необходимы для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня.

Метионин

Метионин — незаменимая аминокислота, то есть не синтезируется в организме человека. Поэтому метионин должен постоянно поступать в организм вместе с пищей. Метионин – «стартовая» аминокислота при синтезе всех без исключения белков на рибосомах – является основным фактором, обеспечивающим нормальный запуск процессов белкового синтеза. L  – метионин основной донор биодоступной серы, поставляет SH-группы, необходимые для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня, глутатиона, карнитина, фосфолипидов и других важнейших веществ. Метионин является источником серы при биосинтезе цистеина, который также участвует в синтезе кератина.

Основные натуральные источники 
Больше всего встречается в говяжьем и курином мясе, в говяжей печени и треске, достаточно много содержится в твороге, куриных яйцах; крупах (по убыванию) рисовой, пшенной, овсяной, гречневой, перловой, пшеничной, манной; в горохе, макаронах и уже меньше в молоке/кефире и хлебе.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс, Веда Пауэр, Иммуджен.

Цистеин

Входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена, улучшает эластичность и текстуру кожи, ускоряет регенерацию кожи после операций, ожогов.. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин — заменимая аминокислота, которая может синтезироваться в организме из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена или в сочетании с витамином Е. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки.

Природные источники цистеина: Содержится в продуктах питания с высоким уровнем белка, в том числе: соя, мясо, птица, яйца, горох, овес, кукуруза, семечки, подсолнечника, мука пшеницы, грецкие орехи, бобы, фасоль, чечевица. Так же, некоторое количество цистеина содержится в красном перце, чесноке, луке, брюссельской капусте, брокколи.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс, Веда Пауэр

L-Аргинин 

L-Аргинин – субстрат для ферментов, называемых NO-синтазами, работа которых приводит к образованию оксида азота (NO). NO является мощным сосудорасширяющим фактором, регулирующим поступление крови в органы и ткани тела, в том числе к волосяным луковицам. Таким образом, l-аргинин улучшает микроциркуляцию, а следовательно, доставку питательных и структурных компонентов, необходимых для роста волос.

Аргинин необходим для синтеза гормонов (например, гормона роста) и процессов азотистого обмена. От мощности работы цикла (орнитин – цитруллин – аргинин) зависит способность организма создавать мочевину и очищаться от белковых шлаков.

Аргинин способен увеличивать мышечную и уменьшать жировую массу тела, в конечном результате делая фигуру более стройной.
Аргинин обладает выраженным психотропным эффектом. Вызывая увеличение количества соматотропного гормона (СТГ) до верхних нормальных границ, аргинин способствует улучшению настроения, делает человека более активным, инициативным и выносливым, улучшает половую функцию.

Природные источники аргинина: Орехи, мясо, рыба, соя, пшеница, рис, овес.

Входит в состав следующих препаратов: 
Биорекс, Биорекс-Нони, Триковэл, НеоКрилоидин

Витамины.

Витамин C (Аскорбиновая кислота).

Витамин С — мощный антиоксидант. Он играет важную роль в регуляции окислительно-восстановительных процессов, участвует в синтезе коллагена и проколлагена, обмене фолиевой кислоты и железа, а также синтезе стероидных гормонов и катехоламинов. Аскорбиновая кислота также регулирует свертываемость крови, нормализует проницаемость капилляров, необходима для кроветворения, оказывает противовоспалительное и потивоаллергическое действие.Витамин С важен для роста и восстановления клеток, в том числе клеток волосяного фолликула и кровеносных сосудов.

В присутствии адекватного количества витамина С значительно увеличивается устойчивость витаминов В1, В2, A, E, пантотеновой и фолиевой кислот, необходимых для нормального функционирования волосяного фолликула и роста волос.  Витамин С предохраняет холестерин липопротеидов низкой плотности от окисления и, соответственно, стенки сосудов от отложения окисленных форм холестерина.
Наш организм не может запасать витамин С, поэтому необходимо постоянно получать его дополнительно. Поскольку он водорастворим и подвержен действию температуры, приготовление пищи с термической обработкой его разрушает.

Основные природные источники: цитрусовые, овощи листовые зеленые, дыня, брокколи, брюссельская капуста, цветная и кочанная капуста, черная смородина, болгарский перец, земляника, помидоры, яблоки, абрикосы, персики, хурма, облепиха, шиповник, рябина, печеный картофель в «мундире». Травы, богатые витамином С: люцерна, коровяк, корень лопуха, песчанка, очанка, семя фенхеля, пажитник сенной, хмель, хвощ, ламинария, мята перечная, крапива, овес, кайенский перец, красный перец, петрушка, сосновые иглы, тысячелистник, подорожник, лист малины, красный клевер, плоды шиповника, шлемник, листья фиалки, щавель.

В продуктах животного происхождения — представлена незначительно (печень, надпочечники, почки).

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Основные антагонисты: ряд химических соединений, действию которых подвергается человек, такие, как загрязнители воздуха, промышленные токсины, тяжелые металлы, табачный дым, а также некоторые фармакологически активные соединения, в частности, антидепрессанты и диуретики могут привести к увеличению потребности в витамине С.

Тиами́н (витамин B1) 

Для нормального роста  волос необходимы витамины группы B, которые оказывают как самостоятельное действие на рост и состояние волос, а также являются своеобразным катализатором, ускоряющим действие других веществ. В1 — водорастворимый витамин. Тиамин играет важную роль в процессах метаболизма углеводов и жиров. Вещество необходимо для нормального протекания процессов роста и развития и помогает поддерживать надлежащую работу сердца, нервной и пищеварительной систем. Тиамин, являясь водорастворимым соединением, не запасается в организме и не обладает токсическими свойствами.

Как правило, развитие дефицита тиамина бывает связано с нарушениями в питании. Это может быть как следствием недостаточного поступления тиамина с пищей, так и происходить в результате избыточного употреблением продуктов, содержащих значительные количества антитиаминовых факторов. Так, свежие рыба и морепродукты содержат значительные количества тиаминазы, разрушающей витамин; чай и кофе ингибируют всасывание тиамина.

Основные природные источники. Основные количества тиамина человек получает с растительной пищей. Богаты тиамином такие растительные продукты, как пшеничный хлеб из муки грубого помола, соя, фасоль, горох, шпинат. Меньше содержание тиамина в картофеле, моркови, капусте. Из животных продуктов содержанием тиамина выделяются печень, почки, мозг, свинина, говядина. Также в дрожжах, Витамин B1 также синтезируется некоторыми видами бактерий, составляющих микрофлору толстого кишечника.

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Рибофлави́н (лактофлавин, витамин B2) 

Один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических 
процессов. Витамин B2 необходим для образования эритроцитов, антител, для регуляции роста и репродуктивных функций в организме. Он также необходим для здоровой кожи, ногтей, роста волос и для здоровья всего организма в целом.

Внешними проявлениями недостаточности рибофлавина у человека являются поражения слизистой оболочки губ, изъязвления в углах рта, отёк и покраснение языка, себорейный дерматит. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения.

Основные причины недостатка рибофлавина у человека — недостаточное потребление продуктов содержащих этот витамин; неправильное хранение и приготовление продуктов содержащих данный витамин, вследствие чего содержание витамина резко уменьшается; хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, приём медикаментов, являющихся антагонистами рибофлавина.

Основные природные источники. Рибофлавин содержится в печени, почках, дрожжах, миндале, твороге.

Человеческий организм не накапливает рибофлавин, и любой избыток выводится вместе с мочой.

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Витамин РР (Витамин В3, ниацинамид, никотинамид, никотиновая кислота)

Снабжает энергией растущие структуры, усиливает циркуляцию крови, способствуя лучшему питанию волос, улучшает снабжение волосяных фолликулов кислородом, входит в состав коэнзимов, участвующих в процессах клеточного обновления, стимулирует рост волос, выполняет функции увлажняющего агента. Он участвует в первом этапе окислительно-восстановительных процессов — образовании АТФ — источника энергии. В результате волосы получают больше питательных веществ и быстрее растут. Он отвечает за образование пигментов в волосах.  При его недостатке нарушается рост волос, и они начинают рано седеть.

Основные природные источники. 
Источниками ниацина являются продукты животного происхождения: мясо, печень, почки и сердце домашних животных, рыба, яйца, сыр, а также растительного — картофель, зеленый горошек, томаты, перец красный сладкий, капуста, крупы (особенно гречневая), бобовые, арахис, цельное зерно и пивные дрожжи. Никотинамид может синтезироваться из триптофана, поступающего с пищей, а также бактериями кишечника.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс

Пантотенат кальция (витамин В5):

Пантенол и пантотенат кальция регулируют обмен веществ в коже, оказывают противовоспалительное действие, способствуя устранению дефектов кожи и волос. Они улучшают кровообращение в коже, обеспечивают увлажняющий эффект. Усиливает доставку кислорода и  укрепляет волосяную луковицу.

Входит в состав следующих препаратов: 
Триковэл

Витамин В6 (пиридоксина хлоргидрат, пиридоксин):

Термин витамин В6 или пиридоксин используется для обозначения целой группы родственных веществ, взаимозаменяемых в процессе метаболизма, а именно: пиридоксол (спирт) , пиридоксаль (альдегид) и пиридоксамин (амин).

Улучшает работу сосудов. Предотвращает появление зуда, сухости головы и, как следствие, препятствует образованию перхоти. При недостатке витамина В6 волосы могут стать тусклыми, начать выпадать, также может возникнуть себорея.

Основные природные источники
В пищевых продуктах витамин В6 обычно связан с белками. Пиридоксол обнаруживается главным образом в растениях, а пиридоксаль и пиридоксамин главным образом обнаруживаются в животных тканях. Превосходными источниками пиридоксина являются цыплята, коровья печень, свинина и телятина. Хорошими источниками пиридоксина также являются ветчина и рыба (тунец, форель, палтус, сельдь, лосось) , орехи (арахис, грецкий орех) , хлеб, крупа и цельные зерна злаковых. В целом овощи и фрукты достаточно бедны витамином В6, хотя некоторые из продуктов этого класса содержат пиридоксин в весьма значительном количестве, в частности фасоль, цветная капуста, бананы и изюм.

Несмотря на то, что витамин В6 синтезируется кишечными бактериями,человек для удовлетворения потребностей своего организма нуждается во внешних источниках витамина В6, поступающего вместе с пищей.

Входит в состав следующих препаратов: 
Триковэл

Фолиевая кислота

Обеспечивает деление клеток, в том числе клеток волосяной луковицы и рост тканей. Повышает биодоступность и утилизацию железа, присутствующего в организме, что также важно для роста волоса.

Основные природные источники:
Бобовые, салат, шпинат, капуста, зеленый лук, зеленый горошек, фасоль, соя, свекла, морковь, томаты, мука грубого помола и хлебобулочные изделия из этой муки, гречневая и овсяная крупы, пшено, дрожжи. Из продуктов животного происхождения богаты фолиевой кислотой печень, почки, творог, сыр, икра, яичный желток.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Витамин Е

Под названием витамин Е известны восемь встречающихся в природе соединений. Альфа-токоферол — наиболее распространенный и биологически наиболее активный из всех встречающихся в природе форм витамина Е.

Витамин Е – основной ингибитор перекисного окисления липидов. Это жирорастворимый антиоксидант. Он содержится в липидной части клеточной мембраны и защищает её от процессов липопероксидации, запускаемых свободными радикалами.

Все компоненты с антиоксидантной активностью защищают волосы от повреждающего действия свободных радикалов, сохраняют их здоровье и силу
Действие витамина Е усиливается селеном (синергичность).

Основные природные источники. Растительные масла (арахисовое, соевое, пальмовое, кукурузное, сафлоровое, подсолнечное и т. д. ) и зародыши пшеницы являются наиболее ценными источниками витамина Е. К числу других источников витамина Е относятся орехи, семена, цельные зерна и зеленые листовые овощи. Некоторые основные продукты питания типа молока и яиц содержат небольшое количество a-токоферола.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Иммуджен

Основные антагонисты
При одновременном приеме железо уменьшает поступление витамина Е в организм. Потребность в витамине Е связана с количеством полиненасыщенных жирных кислот, поступающих с пищей. Чем больше количество таких кислот, тем больше потребность в витамине Е.

Биотин (Витамин Н, витамин B7, кофермент R) — водорастворимый витамин группы В.

Биотин играет важную роль в углеводном обмене, взаимодействуя с гормоном поджелудочной железы инсулином. Биотин исключительно важен для поддержания стабильного уровня сахара в крови. 
Он помогает усваивать белок и в обмене веществ является важным союзником других витаминов группы В, таких как фолиевая и пантотеновая кислоты и витамин В12. Кроме того, он участвует в метаболизме жирных кислот и в сжигании жира.

Биотин контролирует обмен жиров и преимущественно находится в клетках кожи и волос, поэтому, он влияет на содержание и состав жира в коже. Он делает кожу головы менее маслянистой, и может улучшать общую структуру и внешний вид волос. Там, где не хватает витамина, наступает себорея — нарушение функции сальных желез. Ее последствиями являются, в частности, выпадение волос и перхоть. Поскольку биотин содержит серу, он необходим для кожи, волос и ногтей. При дефиците биотина возникает и дефицит серы, кожа становится бледной, а волосы тусклыми. Более ломкими становятся и ногти. Биотин в сочетании с витаминами В-комплекса, незаменимыми жирными кислотами и такими минералами, как цинк используется при лечении себорейного дерматита.

Потребность в биотине возрастает при длительном лечении антибиотиками, которые подавляют кишечную микрофлору, продуцирующую биотин. Для превращения биотина в активную форму необходим магний, и если у вас дефицит магния, также может наступить недостаточность биотина.

Основные природные источники. 
Биотин содержится в очень многих продуктах питания. В продуктах животного происхождения его больше: в свиной и говяжьей печени и почках, сердце быка, желтках яиц. Есть он также в говядине, телятине, курином мясе и ветчине, коровьем молоке и сыре, сельди, камбале, консервированных сардинах.

Из растительных продуктов им богаты помидоры, соевые бобы, неочищенный рис и рисовые отруби, пшеничная мука, арахис, шампиньоны, зелёный горошек, морковь и цветная капуста, яблоки и апельсины, бананы и дыня, картофель, свежий лук, цельные зёрна ржи.

В тканях животных биотин связан с белками, а во фруктах и овощах он содержится в свободном состоянии. Все эти продукты могут являться для нас источником биотина, но тот биотин, который необходим нашим клеткам, синтезируется именно кишечной флорой, при условии правильного питания и хорошего здоровья, либо поступает в организм в составе некоторых препаратов.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Микроэлементы.

Селен

Селен входит в активные центры многих ферментов. От участия селен-содержащих ферментов зависят прежде всего антиоксидантная и обеззараживающая функции организма. Этим объясняется, почему человеческий и животный организм не может выжить без минимально необходимой дозы селена.

В продуктах селен находится в виде селеносодержащих аминокислот – селенометионина и селеноцистеина. Достаточное поступление метионина – одно из основных условий для усвоения селена.

Основные природные источники.

  • Селен содержится в морской и каменной солях, в почках (свиных, говяжьих и телячьих), в печени и сердце, в яйцах птицы, к тому же в желтке еще есть и витамин Е. Богаты селеном продукты морей — рыба, особенно сельдь. Бурые водоросли также заметно аккумулируют селен из морской воды. Селена нет в обработанных продуктах — консервах и концентратах, а во всех вареных, рафинированных продуктах его наполовину меньше, чем в свежих.
  • Из продуктов растительного происхождения богаты селеном пшеничные отруби, проросшие зерна пшеницы, зерна кукурузы, помидоры, пивные дрожжи, грибы и чеснок, а также черный хлеб и другие продукты из муки грубого, помола. Высокие концентрации селена характерны для шампиньонов и дождевиков.
  • Есть ряд лекарственных растений, богатых селеном. Это водоросли спирулины, береза повислая, эвкалипт лекарственный, солодка уральская, донник лекарственный, эфедра полевая и хвощ полевой.

Почему люди, употребляющие эти продукты в большом количестве, все равно испытывают дефицит селена? Обеспечить организм селеном, только полагаясь на определенную диету, невозможно. Содержание селена в растительной пище всегда зависит от почвы, на которой растение выросло. Растениям не нужен селен для нормального роста. Они беспрепятственно растут и на почвах, не содержащих селен и в этом случае, как следствие, и сами не содержат селен.

Немного лучше обстоит дело с продуктами животного происхождения. Так как селен также необходим животным для выживания, как и людям, корм для животных содержит всегда какое-то количество селена. В корма для животных также добавляется селен для улучшения качества мяса. Таким образом через потребление мяса осуществляется определенное снабжение селеном.

Подавляющая часть морских организмов обладает способностью накапливать селен, но не в биологически доступной форме. Он образует труднорастворимые комплексы с ртутью, которые не являются токсичными, однако, затрудняют усвоение селена.

Антагонисты селена. К факторам, снижающим биодоступность Se, относятся тяжёлые металлы (Cd, Hg), мышьяк, избыток и недостаток соединений серы, дефицит витаминов. Опасный «враг» селена — углеводы. А это значит, что пирожные, сладкие пироги, торты и печенье, все сладкие мучные продукты, все газированные напитки могут значительно затруднять использование организмом селена

Входит в состав следующих препаратов:
Иммуджен,

Медь

Медь используется в процессе синтеза белков, входит в активные центры многих ферментов, а также участвует в процессах роста и развития клеток и тканей. Она необходима для нормального процесса кроветворения и работы иммунной системы.

Медь участвует в синтезе коллагена, необходимого для образования белкового каркаса скелетных костей. Людям, имеющим хрупкие кости и склонным к переломам, часто бывает достаточно ввести в рацион питания добавки с медью – и переломы прекращаются, так как перестают вымываться минералы, укрепляется костная ткань, предотвращается развитие остеопороза.

Благодаря меди наши кровеносные сосуды принимают правильную форму, долго оставаясь прочными и эластичными. Медь способствует образованию эластина – соединительной ткани, образующей внутренний слой, выполняющий функцию каркаса сосудов.

Вместе с аскорбиновой кислотой медь поддерживает иммунную систему в активном состоянии, помогая ей защищать организм от инфекций; ферменты, отвечающие за защиту организма от свободных радикалов, тоже содержат в своём составе медь.

Особенно нужна медь для поддержания структуры фермента супероксиддисмутазы, обладающего мощным антиоксидантным действием. Этот фермент играет не последнюю роль в предупреждении преждевременного старения кожи и истончения волос – отвечает за целостность клеток, поэтому он часто входит в состав самых эффективных антивозрастных косметических средств.
Упругость и эластичность кожи поддерживается с помощью коллагена – в его составе тоже есть медь.

Медь стимулирует активность гормонов гипофиза и поддерживает в норме работу эндокринной системы. Так, белки и углеводы в присутствии меди усваиваются лучше, а активность инсулина повышается. Улучшая работу желез внутренней секреции, способствуя выработке необходимых ферментов и соков, медь нормализует процесс пищеварения и защищает пищеварительную систему от повреждений и воспалений. Без меди не может нормально формироваться мозг и нервная система – медь является основным компонентом миелиновых оболочек, без которых нервные волокна не могут проводить импульсы, а потом просто разрушаются.

Чтобы удовлетворять потребность в меди, человеку достаточно просто разнообразно питаться. Взрослому человеку достаточно 2 мг меди в день, а с пищей обычно попадает в 2-3 раза больше – если питание правильное. Усваивается, как правило, только третья часть всей попадающей в организм меди, так что ни дефицита, ни переизбытка наблюдаться не должно. Дефицит крайне редок, однако сегодня нехватка меди наблюдается чаще, чем в прежние времена. Дело в том, что раньше в почву не вносили в таких количествах азотистые удобрения, образующие аммиак, способный «забирать» медь из почвы. Вегетарианство и различные диеты тоже могут уменьшать количество меди в организме.

Недостаток меди приводит к задержке роста, развитию анемии, потере веса, накоплению холестерина, атрофии сердечной мышцы, остеопорозу, кожным заболеваниям, потере волос, утомляемости и частым инфекциям. Возникает также варикозное расширение вен, кожа рано покрывается морщинами, а волосы седеют.

Основные природные источники. Много меди в орехах, сыром яичном желтке, печени, бобовых, злаках, кисломолочных продуктах, овощах, фруктах и ягодах. Медь есть в свежем мясе животных, рыбе, морепродуктах, проросшей пшенице, сое, ржаном хлебе, спарже, картофеле и травах: укропе, лапчатке прямостоячей, марене красильной, сушенице, листьях чайного куста, лобелии вздутой. Питьевая вода тоже содержит медь – примерно 1 мг на литр.

Обычно той меди, которая попадает в организм человека с продуктами питания, бывает вполне достаточно, так что нехватка меди чаще всего обусловлена природными особенностями или нарушением обменных процессов.

Учёные считают, что людям с тёмными волосами требуется больше меди, чем светловолосым, так как медь необходима для поддержания окраски волос, т.к. без меди нарушается использование аминокислоты тирозина, которая является одним из основных факторов, отвечающих за цвет кожи и волос. Нехватка меди проявляется ранней сединой, поэтому темноволосым людям следует стараться включать в рацион больше продуктов, в которых её содержится много.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс

Антогонисты меди. При нехватке меди следует отказаться от употребления чёрного чая, не принимать большие дозы препаратов железа и аскорбиновой кислоты.

Цинк

Цинк играет важную роль в реализации гормональных функций в организме. Оказывает антиандрогенное действие, стимулирует рост волос.

Основные природные источники.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл,  Биорекс

 

Источники энергии для роста волос.

Подкожная жировая клетчатка (гиподерма) представляет собой хранилище энергии и располагается под дермой.

Коэнзим Q10

Играет важную роль в процессе образования энергии, поддерживая деятельность митохондрий, что особенно важно для быстрорастущих структур, какими являются волосяные фолликулы.

Содержание АТФ в волосяной луковице.

Входит в состав следующих препаратов:
ИммудженБиорекс

Витамин РР (Витамин В3).

Снабжает энергией растущие структуры, усиливает циркуляцию крови, способствуя лучшему питанию волос, улучшает снабжение волосяных фолликулов кислородом, входит в состав коэнзимов, участвующих в процессах клеточного обновления, стимулирует рост волос, выполняет функции увлажняющего агента. Он участвует в первом этапе окислительно-восстановительных процессов — образовании АТФ — источника энергии. В результате волосы получают больше питательных веществ и быстрее растут. Он отвечает за образование пигментов в волосах.  При его недостатке нарушается рост волос, и они начинают рано седеть.

Основные природные источники. 
Источниками ниацина являются продукты животного происхождения: мясо, печень, почки и сердце домашних животных, рыба, яйца, сыр, а также растительного — картофель, зеленый горошек, томаты, перец красный сладкий, капуста, крупы (особенно гречневая), бобовые, арахис, цельное зерно и пивные дрожжи. Никотинамид может синтезироваться из триптофана, поступающего с пищей, а также бактериями кишечника.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс

серосодержащих аминокислот: обзор | Журнал питания

РЕЗЮМЕ

Метионин, цистеин, гомоцистеин и таурин являются 4 распространенными серосодержащими аминокислотами, но только первые 2 входят в состав белков. Сера принадлежит к той же группе в периодической таблице, что и кислород, но гораздо менее электроотрицательна. Это различие объясняет некоторые отличительные свойства серосодержащих аминокислот. Метионин является инициирующей аминокислотой в синтезе практически всех эукариотических белков; N-формилметионин выполняет ту же функцию у прокариот.В белках многие остатки метионина скрыты в гидрофобном ядре, но некоторые из них, выставленные напоказ, подвержены окислительному повреждению. Цистеин, благодаря своей способности образовывать дисульфидные связи, играет решающую роль в структуре белка и в путях его сворачивания. Метионин метаболизма начинается с его активации до S -аденозилметионина. Это кофактор необычайной универсальности, играющий роль в переносе метильной группы, переносе 5′-дезоксиаденозильной группы, синтезе полиаминов, синтезе этилена в растениях и многих других.У животных основная масса S -аденозилметионина используется в реакциях метилирования. S — Аденозилгомоцистеин, который является продуктом этих метилтрансфераз, дает гомоцистеин. Гомоцистеин может реметилироваться в метионин или превращаться в цистеин по пути транссульфирования. Метионин также может метаболизироваться по пути трансаминирования. Этот путь, который важен только при высоких концентрациях метионина, производит ряд токсичных конечных продуктов. Цистеин может быть преобразован в такие важные продукты, как глутатион и таурин.Таурин присутствует во многих тканях в более высоких концентрациях, чем любые другие аминокислоты. Это важное питательное вещество для кошек.

Метионин и цистеин можно считать основными серосодержащими аминокислотами, поскольку они являются двумя из 20 канонических аминокислот, входящих в состав белков. Однако гомоцистеин и таурин также играют важную физиологическую роль (рис. 1). Почему природа использует серу в своем репертуаре аминокислот? Другие канонические аминокислоты состоят только из атомов углерода, водорода, кислорода и азота.Поскольку и сера, и кислород принадлежат к одной и той же группе (Группа 6) Периодической таблицы и, следовательно, способны образовывать сходные ковалентные связи, вопрос можно сформулировать заново: почему аналоги метионина и цистеина, в которых атом серы заменен кислородом, не выполняют те же функции? Одним из критических различий между кислородом и серой является более низкая электроотрицательность серы. Действительно, кислород является вторым наиболее электроотрицательным элементом в периодической таблице. Это объясняет использование серы в метионине; замена серы кислородом приведет к гораздо менее гидрофобной аминокислоте.Цистеин легко образует дисульфидные связи из-за легкости, с которой он диссоциирует с образованием тиолат-аниона. С другой стороны, серин, который отличается от цистеина только заменой серы кислородом, не образует легко двуокисных связей. Разница заключается в том, что тиолы являются гораздо более сильными кислотами, чем спирты, так что спиртовая группа в серине не диссоциирует при физиологических значениях рН. Замена серы на кислород в S -аденозилметионине привела бы к образованию настолько сильного метилирующего агента, что он беспорядочно метилировал бы клеточные нуклеофилы без необходимости в ферменте.

РИСУНОК 1

Структуры серосодержащих аминокислот.

РИСУНОК 1

Структуры серосодержащих аминокислот.

Метионин и цистеин в белках.

Хотя и метионин, и цистеин играют важную роль в клеточном метаболизме, мы предполагаем, что в целом 20 канонических аминокислот были выбраны из-за роли, которую они играют в белках, а не из-за их роли в метаболизме. Поэтому важно рассмотреть роль, которую эти аминокислоты играют в белках.Метионин является одной из наиболее гидрофобных аминокислот. Это означает, что большая часть остатков метионина в глобулярных белках находится во внутреннем гидрофобном ядре; в трансмембранных белковых доменах часто обнаруживается, что метионин взаимодействует с липидным бислоем. В некоторых белках часть остатков метионина частично экспонируется на поверхности. Они подвержены окислению до остатков сульфоксида метионина. Левин и др. (1) рассматривают эти остатки метионина как эндогенные антиоксиданты в белках.В глутаминсинтетазе E. coli они имеют тенденцию располагаться вокруг активного сайта и могут охранять доступ к этому сайту для активных форм кислорода. Окисление этих остатков метионина мало влияет на каталитическую активность фермента.{{+}}{+}\mathrm{H}_{2}\mathrm{O}.\end{eqnarray*}

Считается, что нарушение активности метионинсульфоксидредуктазы и последующее накопление остатков метионинсульфоксида связаны с возрастными заболеваниями, нейродегенерацией и сокращением продолжительности жизни (2).

Метионин является инициирующей аминокислотой в синтезе эукариотических белков; N -формилметионин выполняет ту же функцию у прокариот. Поскольку большинство этих остатков метионина впоследствии удаляются, очевидно, что их роль заключается в инициации трансляции, а не в структуре белка.У эукариот инициация трансляции включает ассоциацию инициирующей тРНК (met-tRNA i met ) с eIF-2 и 40S рибосомной субъединицей вместе с молекулой мРНК. Drabkin и Rajbhandary (3) предполагают, что гидрофобная природа метионина является ключом к связыванию инициирующей тРНК с eIF-2. Используя соответствующие двойные мутации (в кодоне и антикодоне), они смогли показать, что гидрофобный валин можно использовать для инициации в клетках млекопитающих, но полярный глутамин очень беден.

Цистеин играет важную роль в структуре белка благодаря своей способности образовывать дисульфидные связи между и внутри цепей с другими остатками цистеина. Большинство дисульфидных связей обнаружено в белках, предназначенных для экспорта или пребывания на плазматической мембране. Эти дисульфидные связи могут образовываться неферментативно; протеиндисульфидизомераза, белок эндоплазматического ретикулума, может перетасовывать любые несовпадающие дисульфиды, чтобы обеспечить правильную укладку белка (4).

S — Аденозилметионин.

S — Аденозилметионин (SAM) 4 является ключевым промежуточным звеном в метаболизме метионина. Открытый в 1953 году Кантони (5) как «активный метионин», необходимый для метилирования гуанидиоацетата в креатин, теперь очевидно, что SAM является коферментом замечательной универсальности (рис. 2). Помимо роли донора метильных групп, SAM служит источником метиленовых групп (для синтеза циклопропиловых жирных кислот), аминогрупп (в синтезе биотина), аминоизопропильных групп (в синтезе полиаминов, а также в синтез этилена, используемого растениями для ускорения созревания растений) и 5′-дезоксиаденозил радикалов.SAM также служит источником атомов серы в синтезе биотина и липоевой кислоты (6). Однако у млекопитающих большая часть SAM используется в метилтрансферазных реакциях. Ключом к полезности SAM в качестве донора метила является наличие иона сульфония и электрофильной природы атомов углерода, примыкающих к атому серы. Суть этих метилтрансферазных реакций состоит в том, что положительно заряженный сульфоний делает соседнюю метильную группу обедненной электронами, что облегчает его атаку на электронно-богатые акцепторы (нуклеофилы).

РИСУНОК 2

Метаболическая универсальность S-аденозилметионина.

РИСУНОК 2

Метаболическая универсальность S-аденозилметионина.

SAM может передавать свою метильную группу широкому кругу акцепторов, включая остатки аминокислот в белках, ДНК, РНК, малых молекулах и даже металлу, метилированию арсенита (7,8). В настоящее время у млекопитающих идентифицировано около 60 метилтрансфераз. Однако число почти наверняка намного больше.Биоинформатический анализ ряда геномов, включая геном человека, проведенный Katz et al. (9) предположили, что SAM-зависимые метилтрансферазы класса 1 составляют 0,6–1,6% открытых рамок считывания в этих геномах. Это указывает на наличие у человека около 300 метилтрансфераз класса 1 в дополнение к меньшему количеству ферментов класса 2 и 3. Похоже, что у людей гуанидиноацетат N -метилтрансфераза (отвечает за синтез креатина) и фосфатидилэтаноламин N -метилтрансфераза (синтез фосфатидилхолина) являются основными потребителями SAM (10).Кроме того, существует значительный поток через глицин N -метилтрансферазу (GNMT) при высоком потреблении метионина (11). Важным свойством всех известных SAM-зависимых метилтрансфераз является то, что они ингибируются их продуктом, S -аденозилгомоцистеином (SAH).

Метиониновый метаболизм.

Метионин метаболизируется с его активации до SAM (рис. 3) метионин-аденозилтрансферазой (MAT). Реакция необычна тем, что все 3 фосфата удаляются из АТФ, что свидетельствует о «высокоэнергетической» природе этого иона сульфония.Затем SAM отдает свою метильную группу акцептору с образованием SAH. SAH гидролизуется гидролазой SAH до гомоцистеина и аденозина. Эта последовательность реакций называется трансметилированием и повсеместно присутствует в клетках. Гомоцистеин может быть метилирован обратно в метионин с помощью повсеместно распространенной метионинсинтазы (MS), а также в печени и почках некоторых видов с помощью бетаин:гомоцистеинметилтрансферазы (BHMT). MS использует 5-метил-ТГФ в качестве донора метила, тогда как BHMT использует бетаин, который вырабатывается во время окисления холина, а также поступает с пищей (10).И MS, и BHMT влияют на реметилирование , и комбинацию трансметилирования и реметилирования , которые составляют метиониновый цикл , , который встречается в большинстве, если не во всех, клетках.

РИСУНОК 3

Основные пути метаболизма серосодержащих аминокислот.

РИСУНОК 3

Основные пути метаболизма серосодержащих аминокислот.

Цикл метионина не приводит к катаболизму метионина.Это вызвано путем транссульфурации , который превращает гомоцистеин в цистеин за счет комбинированного действия цистатионин-β-синтазы (CBS) и цистатионин-γ-лиазы (CGL). Путь транссульфурации имеет очень ограниченное распространение в тканях; он ограничен печенью, почками, кишечником и поджелудочной железой. Превращение метионина в цистеин является необратимым процессом, что объясняет хорошо известный принцип питания, согласно которому цистеин не является пищевой незаменимой аминокислотой при условии наличия достаточного количества метионина, а метионин является пищевой незаменимой аминокислотой, независимо от наличия цистеина.Этот путь катаболизма метионина предполагает парадокс: ограничивается ли катаболизм метионина необходимостью реакций метилирования? Если бы это было так, то метионин в богатой метионином диете мог бы превысить потребность в метилировании, так что полный катаболизм не мог бы происходить по этому пути. GNMT метилирует глицин в саркозин, который, в свою очередь, может метаболизироваться саркозиндегидрогеназой для регенерации глицина и окисления метильной группы до 5,10-метилен-ТГФ.

Применение сложной методологии индикаторов стабильных изотопов к метаболизму метионина у людей позволило получить оценки трансметилирования, реметилирования и транссульфурации.Такие исследования выявляют важные моменты регуляции. Например, щадящее действие цистеина на потребность в метионине проявляется в увеличении доли реметилированного пула гомоцистеина и снижении доли транссульфурации (12). У молодых людей, потребляющих пищу, содержащую 1-1,5 г белка на кг -1 · d -1 , реметилируется около 43% пула гомоцистеина, а 57% метаболизируется по пути транссульфурации (трансметилирование = 9.7, транссульфирование = 5,4, реметилирование = 4,4 мк моль·кг -1 ·ч -1 ) (13).

Метиониновый метаболизм представляет собой замечательный пример роли витаминов в клеточной химии. MS использует метилкобаламин в качестве простетической группы, 1 из 2 ферментов млекопитающих, которые, как известно, нуждаются в витамине B-12. Метильная группа, используемая MS, обеспечивается из пула 1-углерода фолиевой кислоты. Метилентетрагидрофолатредуктаза (MTHFR), которая восстанавливает 5,10-метилен-ТГФ до 5-метил-ТГФ, содержит FAD в качестве простетической группы.Оба фермента пути транссульфирования (CBS и CGL) содержат пиридоксальфосфат. Поэтому неудивительно, что дефицит каждого из этих витаминов (витамина B-12, фолиевой кислоты, рибофлавина и пиридоксина) связан с повышенным уровнем гомоцистеина в плазме. Окислительное декарбоксилирование α-кетобутирата, продуцируемого CGL, вызывается пируватдегидрогеназой, так что ниацин (НАД), тиамин (тиаминпирофосфат) и пантотеновая кислота (кофермент А) также могут рассматриваться как необходимые для метаболизма метионина.

Не только витамины необходимы для метаболизма метионина, но и метаболизм метионина играет решающую роль в клеточной ассимиляции фолиевой кислоты. MS имеет 2 основные функции. Помимо своей роли в сохранении метионина, МС превращает 5-метил-ТГФ в ТГФ, тем самым делая его доступным для поддержки синтеза ДНК и других функций. Поскольку 5-метил-ТГФ является доминирующей циркулирующей формой, которая проникает в клетки, МС необходим для клеточной ассимиляции фолиевой кислоты. Нарушение активности РС (т.g., вызванный дефицитом кобаламина) приводит к накоплению коферментов фолиевой кислоты в виде 5-метил-ТГФ, так называемой метиловой ловушке (14). Эта гипотеза объясняет тот факт, что дефицит витамина B-12 вызывает функциональную клеточную недостаточность фолиевой кислоты.

Комбинированные пути трансметилирования и транссульфирования ответственны за катаболизм основной массы метионина. Тем не менее, есть также доказательства существования SAM-независимого катаболического пути, который начинается с реакции трансаминирования (15).Это очень незначительный путь при нормальных обстоятельствах, но он становится более значимым при очень высоких концентрациях метионина. Поскольку он производит мощные токсины, такие как метантиол, считается, что он ответственен за токсичность метионина. Идентификация инициирующей трансаминазы неясна; глутаминтрансаминаза может воздействовать на метионин, но считается, что в физиологических условиях это маловероятно (15). Ввиду вероятности того, что этот путь играет роль в токсичности метионина, необходимы дополнительные исследования его компонентов, распределения в тканях и физиологических функций.

Регуляция метаболизма метионина.

Основными средствами, с помощью которых регулируется метаболизм метионина, являются 1 ) аллостерическая регуляция с помощью SAM и 2 ) регуляция экспрессии ключевых ферментов. В печени SAM оказывает мощное воздействие на множество локусов. Специфичный для печени МАТ имеет высокое содержание метионина K m и, следовательно, хорошо подходит для удаления избытка диетического метионина. Он демонстрирует необычное свойство активации с обратной связью; он активируется своим продуктом, SAM (16).Это свойство было включено в компьютерную модель метаболизма метионина в печени, и стало ясно, что оно делает удаление метионина очень чувствительным к концентрации метионина (17). SAM также является аллостерическим активатором CBS и аллостерическим ингибитором MTHFR (18). Следовательно, повышенный SAM способствует транссульфурации (окисление метионина) и ингибирует реметилирование (сохранение метионина). Активность многих ферментов, участвующих в катаболизме метионина (MAT 1, GNMT, CBS), повышается при приеме пищи с высоким содержанием белка (18).

Помимо катаболизма метионина, путь транссульфурации также обеспечивает цистеин для синтеза глутатиона. Доступность цистеина часто ограничивает синтез глутатиона, и оказывается, что в ряде клеток (например, в гепатоцитах) по крайней мере половина необходимого цистеина обеспечивается транссульфированием, даже в присутствии физиологических концентраций цистеина (19). Транссульфурация чувствительна к балансу прооксидантов и антиоксидантов; пероксиды увеличивают поток транссульфирования, тогда как антиоксиданты уменьшают его (20).Считается, что окислительно-восстановительная регуляция пути транссульфирования происходит на уровне CBS, который содержит гем, который может служить сенсором окислительной среды (21).

Таурин.

Таурин примечателен как своей высокой концентрацией в тканях животных, так и разнообразием функций, которые ему приписывают. Таурин является наиболее распространенной свободной аминокислотой в тканях животных. Таблица 1 показывает, что, хотя на таурин приходится только 3% пула свободных аминокислот в плазме, на его долю приходится соответственно 25%, 50%, 53% и 19% этого пула в печени, почках, мышцах и мышцах. мозг.Величина внутриклеточного пула таурина заслуживает комментариев. Например, скелетная мышца содержит 15,6 мкг моль таурина на грамм ткани, что составляет внутриклеточную концентрацию около 25 мМ. В дополнение к его роли в синтезе таурохолата соли желчных кислот таурин, как предполагается, действует, среди прочего, как антиоксидант, внутриклеточный осмолит, стабилизатор мембран и нейротрансмиттер. Это важное питательное вещество для кошек; у котят, рожденных от матерей, которых кормили рационом с дефицитом таурина, наблюдается дегенерация сетчатки (24).Таурин содержится в материнском молоке, может быть условно незаменимым для младенцев человека и обычно добавляется в большинство детских смесей. Недавняя работа начала раскрывать действие таурина на сетчатку. По-видимому, таурин, воздействуя на глициновый рецептор, способствует образованию палочек-фоторецепторов из клеток-предшественников сетчатки (25).

ТАБЛИЦА 1

Концентрация таурина в тканях крыс (22,23)

Плазма 0.36 μ MOL / ML (2,8%)
4,28 μ Моль / г (24,6%)
Почки 8.72 μ Моль / г ( 50,1%)
Mouscle 15.60 μ Mol / G (52,7%)
Мозг 5.09 μ Mol / G (19,1%)
(52,7%)
Плазма 0.36 μ MOL / ML (2,8%)
4,28 μ Моль / г (24,6%)
Почки 8.72 μ Моль / г ( 50,1%)
Mouscle 15.60 μ Mol / G
Мозг 5.09 μ Mol / G (19,1%)
Таблица 1

Концентрация таурина в тканях крыс (22,23)

Плазма 0.36 μ MOL / ML (2,8%)
4,28 μ Моль / г (24,6%)
Почки 8.72 μ Моль / г ( 50,1%)
Mouscle 15.60 μ Mol / G (52,7%)
Мозг 5.09 μ Mol / G (19,1%)
Плазма 0.36 μ MOL / ML (2,8%)
4,28 μ Моль / г (24,6%)
Почки 8.72 μ Моль / г ( 50,1%.

Серосодержащие аминокислоты представляют собой увлекательную тему для химиков-белковиков, диетологов и ученых-метаболистов.Они играют решающую роль в синтезе, структуре и функционировании белка. Их метаболизм жизненно важен для многих критических функций. Говорят, что SAM, удивительно универсальная молекула, уступает только АТФ по количеству ферментов, которые в нем нуждаются. Витамины играют решающую роль в метаболизме этих аминокислот, которые, в свою очередь, играют роль в усвоении фолиевой кислоты. Несмотря на большой прогресс в наших знаниях о серосодержащих аминокислотах, есть важные области, где требуется дальнейшая работа.К ним относятся переаминирование метионина и молекулярная основа многих функций таурина.

Мы благодарим доктора Джорджа Маркхэма, Онкологический центр Фокс Чейз, Филадельфия, за предоставление диаграммы для рис. 2.

Процитированная литература

1.

Levine

RL

,

Mosoni

L

,

Berlett

BS

,

Stadtman

1ER 90.

Остатки метионина как эндогенные антиоксиданты в белках

.

Proc Natl Acad Sci USA.

1996

;

93

:

15036

40

.2.

Московиц

J

.

Метионинсульфоксидредуктазы: вездесущие ферменты, участвующие в антиоксидантной защите, регуляции белков и профилактике заболеваний, связанных со старением

.

Биохим Биофиз Acta.

2005

;

1703

:

213

9

.3.

Драбкин

HJ

,

Раджбхандари

UL

.

Инициация синтеза белка в клетках млекопитающих с кодонами, отличными от AUG, и аминокислотами, отличными от метионина

.

Мол клеточный биол.

1998

;

15

:

5140

7

.4.

Джессоп

CE

.

Окислительная укладка в эндоплазматическом ретикулуме млекопитающих

.

Biochem Soc Trans.

2004

;

32

:

655

8

.5.

Катони

ГЛ

.

S-аденозилметионин: новое промежуточное соединение, образующееся ферментативно из l-метионина и аденозинтрифосфата

.

J Biol Chem.

1953

;

204

:

403

16

.6.

Фонтекейв

М

,

Атта

М

,

Муллиез

Е

.

S-аденозилметионин: ничего не пропадает зря

.

Trends Biochem Sci.

2004

;

29

:

243

9

.7.

Кларк

С

,

Банфилд

К

.

S-аденозилметионин-зависимые метилтрансферазы

. В:

Carmel

R

,

Jacobsen

DW

редакторы.

Гомоцистеин в норме и при болезни.

Кембридж

:

Издательство Кембриджского университета

;

2001

: с.

63

78

.8.

Апосян

ХВ

.

Ферментативное метилирование видов мышьяка и другие новые подходы к токсичности мышьяка

.

Annu Rev Pharmacol Toxicol.

1997

;

37

:

397

419

.9.

Кац

JE

,

Длакич

М

,

Кларк

S

.

Автоматическая идентификация предполагаемых метилтрансфераз из рамок считывания генома

.

Мол клеточная протеомика.

2003

;

2

:

525

40

.10.

Stead

LM

,

Brosnan

ME

,

Brosnan

JT

,

VANCE

DE

,

JACOBS

RL

.

Не пора ли переоценить баланс метила у людей?

Am J Clin Nutr

,

2006

;

83

:

5

10

.11.

Мадд

SH

,

Эберт

MH

,

Скривер

CR

.

Баланс лабильных метильных групп у человека: роль саркозина

.

Метаболизм.

1980

;

29

:

707

20

.12.

Di Buono

M

,

Wykes

LJ

,

COLE

,

COLE

Dec

,

Ball

RO

,

Pencharz

PB

.

Регуляция метаболизма сернистых аминокислот у мужчин в ответ на изменение потребления сернистых аминокислот

.

Дж Нутр.

2003

;

133

:

733

9

.13.

MacCoss

MJ

,

Фукагава

NK

,

Мэтьюз

DE

.

Измерение внутриклеточного метаболизма аминокислот у человека

.

Am J Physiol Endocrinol Metab.

2001

;

280

:

E947

99

.14.

Скотт

ДжМ

,

Вейр

ДГ

.

Ловушка с метилфолатом. Физиологическая реакция человека на предотвращение дефицита метильной группы в квашиоркоре (дефицит метионина) и объяснение индуцированного фолиевой кислотой обострения подострой комбинированной дегенерации при перрициозной анемии

.

Ланцет.

1981

;

2

:

337

40

.15.

Купер

ЭйДжей

.

Биохимия серосодержащих аминокислот

.

Annu Rev Biochem.

1983

;

52

:

187

222

.16.

Кабреро

C

,

Пуэрта

J

,

Алемани

S

.

Очистка и сравнение двух форм S-аденозил-L-метионинсинтаз из печени крыс

.

Евро J Биохим.

1987

;

170

:

299

304

.17.

Martinov

MV

,

VITVITSKY

VM

,

MOSHAROV

EV

,

Banerjee

R

,

ATAULLAKHANOV

FI

.

Переключатель подложки. Новый способ регуляции метаболического пути метионина

.

J Theor Biol.

2000

;

204

:

521

32

.18.

Финкельштейн

JD

.

Регуляция метаболизма гомоцистеина

. В:

Carmel

R

,

Jacobsen

DW

редакторы.

Гомоцистеин в норме и при болезни.

Кембридж

:

Издательство Кембриджского университета

;

2001

: с.

92

99

.19.

Мошаров

E

,

Кроуфорд

MR

,

Банерджи

R

.

Количественно важная взаимосвязь между метаболизмом гомоцистеина и синтезом глутатиона путем транссульфурации и его регуляция окислительно-восстановительными изменениями

.

Биохимия.

2000

;

39

:

13005

11

.20.

Vitvitsky

V

,

MOSHASOV

E

,

TRETT

M

,

ATAULLAKHANOV

F

,

Banerjee

R

.

Окислительно-восстановительная регуляция гомоцистеин-зависимого синтеза глутатиона

.

Редокс Респ.

2003

;

8

:

57

63

.21.

Банерджи

R

,

Зоу

CG

.

Окислительно-восстановительная регуляция и механизмы реакции цистатионин-бета-синтазы человека: PLP-зависимый гемосенсорный белок

.

Arch Biochem Biophys.

2005

;

433

:

144

56

.22.

Brosnan

JT

,

человек

K-C

,

Зал

DE

,

Colbourne

SA

,

Brosnan

Me

.

Межорганный метаболизм аминокислот у стрептозотоцин-диабетической кетоацидотической крысы

.

Am J Physiol.

1983

;

244

:

E151

8

.23.

Броснан

JT

,

Форси

RG

,

Броснан

JT

.

Поглощение тирозина и лейцина in vivo мозгом диабетических и контрольных крыс

.

Am J Physiol.

1984

;

247

:

C450

3

.24.

Макдональд

ML

,

Роджерс

QL

,

Моррис

JG

.

Питание домашней кошки, хищного млекопитающего

.

Анну Рев Нутр.

1984

;

4

:

521

62

.25.

Молодой

TL

,

Cepko

CL

.

Роль лигандзависимых ионных каналов в развитии фоторецепторов палочек

.

Нейрон.

2004

;

41

:

867

79

.

Сокращения

  • BHMT

    бетаин: гомоцистеин метилтрансфераза

  • CBS

    цистатионина бета-синтазы

  • ВКТ

    цистатионина гамма-лиаза

  • GNMT

    глицина N-метилтрансфераза: МАТ, метионин adenosyltransferase

  • MS

  • MTHFR

    метилентетрагидрофолат редуктазы

  • SAH

  • SAM

  • THF

© Американское общество питания, 2006 г.

Получаем ли мы достаточное количество серы с пищей? | Питание и метаболизм

Из-за значительного значения метаболизма серы и той роли, которую этот элемент играет в синтезе очень большого числа ключевых метаболических промежуточных продуктов, таких как глутатион, мы решили расширить этот обзор, включив в него более широкий спектр перекрывающихся метаболических путей, на которые может повлиять недостаточное или незначительное потребление серы.Есть надежда, что такой обзор будет способствовать дальнейшим исследованиям в этой очень важной и чаще всего игнорируемой области метаболизма. Это включает в себя возможность влиять на инициацию и прогрессирование большого количества аномалий, представляющих воспалительные и дегенеративные изменения, а также связанные с нормальным старением и аспектами истощения большого количества патологий.

Серосодержащие метаболиты, ключевым представителем которых является глутатион, объединяются в своем функционировании со многими другими соединениями, которые играют важную роль в механизмах, вызывающих огромный интерес как части традиционной и дополнительной медицинской помощи.К ним относятся n-3 и n-6 полиненасыщенные жирные кислоты, минералы, такие как селен, цинк, медь и магний, витамины E и C, антиоксиданты, такие как проантоцианидины и липоевая кислота, многие из которых участвуют в синтезе простагландинов и в антиоксидантном каскаде. Накапливается все больше и больше доказательств совместной роли, которую глутатион и другие метаболиты серы играют в гомеостатическом контроле этих фундаментальных механизмов.

Метаболизм серосодержащих аминокислот

Метионин и цистеин необходимы для синтеза белка млекопитающим с простым желудком и птицам [1].Для оптимального роста рацион должен содержать эти две аминокислоты или только метионин. Физиологические потребности в цистеине могут быть удовлетворены за счет цистеина с пищей или избытка метионина с пищей. Молярная эффективность транс-сульфирования, т.е. превращения метиониновой серы в цистеиновую серу, составляет 100%. Цистеин может снизить потребность в диетическом метионине, даже если цистеин не превращается в метионин в высших организмах, экономя его использование для основных процессов. С точки зрения диеты, только метионин способен обеспечить весь необходимый организму серу, за исключением двух серосодержащих витаминов, тиамина и биотина.

В 1989 г. подкомитет Совета по пищевым продуктам и питанию США, Национальный исследовательский совет, опубликовал последнюю обновленную информацию о рекомендуемых нормах потребления белка и аминокислот (эти рекомендации основаны на исследованиях баланса азота, проведенных много лет назад [2– 4]. Суточная доза метионина (в сочетании с цистеином) для взрослых установлена ​​на уровне 14 мг/кг массы тела в день, поэтому человеку с массой тела 70 кг, независимо от возраста и пола, требуется около 1,1 г (0,9 ммоль) метионина/цистеина в день.Когда Роуз предложил эти количества, он предположил, что «безопасное потребление» должно быть вдвое больше или 2,0 г / день, вероятно, признавая, что его исследования проводились на ограниченном количестве людей, обычно 3–6 для каждой аминокислоты.

Эти потребности человека в метионине и щадящие эффекты цистеина, определенные у молодых здоровых добровольцев в 1955 г. Rose et al., до сих пор принимаются, несмотря на указания на то, что они могут не представлять собой универсальных ценностей [5]. Tuttle et al [6], кормившие пожилых людей очищенными аминокислотами, содержащими различные количества метионина, в больнице VA в Лос-Анджелесе/UCLA, установили значения, значительно превышающие те, которые ранее были установлены Роузом для молодых студентов колледжа.Всем им требовалось более 2,1 г в день, а некоторым субъектам требовалось до 3,0 г в день, чтобы оставаться в положительном балансе азота. Хотя Фукагава и др. [7] не смогли подтвердить такие различия, используя в качестве критерия окисление аминокислот, а не N-баланс; они согласились, что необходимы дальнейшие исследования. Ни их подходы, основанные на производстве CO2, обогащенного изотопами, ни исследования баланса азота не учитывают уникальную роль SAA (аминокислоты серы) в обеспечении серы для сульфатирования.Фуллер и Гарлик [8], подробно изучившие этот вопрос, пришли к выводу, что как для мужчин, так и для женщин потребности в аминокислотах кажутся заниженными.

В свете этих опасений, особенно в связи с уникальной ролью SAA в обеспечении сульфатов для синтеза GAG (гликозаминогликанов), представляется важным определить, удовлетворяются ли потребности в сере, в частности, в отношении GAG и GSH (глутатион) в хрящах. Можно предсказать, что синтез ГАГ может быть плохим при ограниченном потреблении, и что предпочтение будет отдаваться синтезу белков и важных промежуточных продуктов метаболизма, таких как КоА, SAM (S-аденозил-L-метионин), GSH и т. д.в головном мозге и других основных органах. К сожалению, исследований по этому очень важному вопросу не проводилось.

Исследования на людях проводить непросто, они дорогостоящи и зависят от множества переменных. По другим видам, по-видимому, имеется больше информации, особенно по домашней птице или крупному рогатому скоту, где стимуляция роста представляет собой значительное экономическое преимущество. Следует отметить, что в рационы птиц всегда добавляют метионин/цистеин для усиления роста [9, 10].

Факторы, которые могут снизить доступность метионина/цистеина

Сульфатирование является основным путем детоксикации фармакологических агентов печенью. Как уже упоминалось, некоторые препараты, играющие ключевую роль в лечении аномалий хряща, такие как ацетаминофен, требуют для своего выведения сульфата. Ацетаминофен назначают в больших дозах для облегчения боли, и на этикетке рекомендуются дозы до 4 г/день, но часто потребляется больше. 35 % экскретируется в конъюгированном с сульфатом и 3 % в конъюгированном с цистеином [11].Остальное выводится в конъюгате с глюкуроновой кислотой, кстати, также одним из основных компонентов ГАГ.

Метионин или цистеин (0,5%), добавляемые в рацион, могут компенсировать тяжелый дефицит метионина, вызванный добавлением 1% ацетаминофена у крыс (эквивалентно 4 г/день для человека) [12]. Интересно отметить, что D-, так же как и L-метионин, может восстанавливать рост, а это означает, что истощение серы было первичным дефектом, а не дефектом, связанным с синтезом белка.

Наиболее важно то, что концентрация в печени активного сульфата в форме PAPS (аденозин 3′-фосфат 5′-фосфосульфат), ключевого метаболического предшественника ГАГ, также была снижена и может быть восстановлена ​​до нормального путем добавления метионина [13]. . Экскреция сульфата с мочой была снижена до 95% при кормлении крыс диетой с низким содержанием метионина, и наблюдалось снижение уровня метионина в печени на 60% [14]. В зависимости от степени истощения во время приема может быть достигнуто восстановление нормальной экскреции сульфатов и уровня глутатиона в печени.Неорганический сульфат не был так эффективен в восстановлении уровня PAPS, как метионин (рис. 1).

Рисунок 1

Упрощенная диаграмма, показывающая взаимосвязь между SAA, синтезом ГАГ, накоплением цистеина в виде глутатиона, синтезом белка и метаболизмом азота.

У крыс, получавших недостаточное потребление серы для изучения сульфатирования ацетаминофена с целью биодеградации, наблюдались изменения в гомеостазе PAPS [15]. Одновременно эти животные выводили ацетаминофен из крови медленнее и превращали его в токсичный промежуточный тиоэфир.Пониженное сульфатирование, по-видимому, вызвано снижением доступности неорганического сульфата для синтеза PAPS.

Глутатион (GSH) – ключевой метаболит и форма хранения серы

Аминокислоты серы вносят существенный вклад в поддержание и целостность клеточных систем, влияя на окислительно-восстановительное состояние клеток и способность детоксицировать токсичные соединения, свободные радикалы и активные формы кислорода [ 16]. Цистеин и метионин не накапливаются в организме. Любой избыток с пищей легко окисляется до сульфата, выводится с мочой (или реабсорбируется в зависимости от содержания в пище) или хранится в форме глутатиона (GSH).Даже в экстремальных ситуациях, например, когда дефицит триптофана приводит к общему катаболическому эффекту, организм пытается избежать потери серы, продолжая запасать доступную серу в виде GSH в печени [17]. Доступность цистеина, по-видимому, является фактором, ограничивающим скорость синтеза GSH. Значения GSH субнормальны при большом количестве заболеваний, вызывающих истощение, и при приеме некоторых лекарств, что часто приводит к плохой выживаемости [18, 19]. Поставив SAA, многие из этих изменений можно отменить.В головном мозге, который обычно является наиболее щадящим органом при дефиците питательных веществ, концентрация GSH снижается для поддержания адекватного уровня цистеина. Эта потеря GSH ослабляет антиоксидантную защиту. Активной формой глутатиона является восстановленная форма GSH, тогда как неактивная форма GSSG должна быть преобразована в GSH. Обычное соотношение GSH:GSSG в тканях составляет около 100:1. Хрящи, менее важные для выживания, могут плохо себя чувствовать в условиях недостатка серы, что объясняет, почему пищевые добавки, содержащие серу (хондроитинсульфат, глюкозамина сульфат, МСМ (метилсульфонилметан) и т.) может быть полезен при лечении заболеваний суставов [20]. Ни GSH, ни синтез GAG в этом контексте не исследовались.

Было показано, что даже гидротерапия сернистой водой, часто сопровождаемая приемом такой воды и считающаяся эмпирическим методом лечения различных заболеваний, задействует антиоксидантный каскад, связанный с GSH [21, 22]. Взаимосвязь диеты, возраста и других физиологических параметров с концентрацией GSH в крови и тканях хорошо документирована [23–26].Поскольку все исследованные пищевые добавки, содержащие сульфат, включая МСМ [27], легко метаболизируются до или вскоре после абсорбции до сульфата или низкомолекулярных промежуточных продуктов, они должны быть в состоянии предотвратить потери GSH, связанные с диетическим дефицитом, повышенным использованием из-за болезни или измененная иммунная функция.

Активные формы кислорода (АФК) образуются при нормальной клеточной активности и могут существовать в избытке при некоторых патофизиологических состояниях, таких как воспаление или предперфузионное повреждение.Эти молекулы окисляют различные клеточные компоненты, но особенно восприимчивы серосодержащие аминокислотные остатки [28]. Поэтому изучение фундаментальных аспектов метаболизма серы, таких как регуляция функции клеток путем окисления и восстановления метионина, а также антиоксидантное действие серосодержащих аминокислот [29], может помочь выяснить механизм действия рассматриваемых пищевых добавок.

Глутатион: его защитная роль от окислительного повреждения и повреждения свободными радикалами и его потенциал для усиления иммунной функции

Способ, которым клетки и ткани реагируют на изменения в потреблении SAA, ограничен характеристиками ключевых ферментов в вовлеченных метаболических путях. [30].При низких внутриклеточных концентрациях метионина реметилирование продукта метаболизма предпочтительнее транссульфурации, и метионин сохраняется. С увеличением потребления метионина увеличивается путь транссульфурации, который обеспечивает субстрат для синтеза GSH.

Таким образом, в условиях низкого потребления ПАВ будет поддерживаться синтез белка, а синтез сульфата и GSH будет снижен. Изменения в доступности GSH, вероятно, отрицательно влияют на функцию иммунной системы и механизмы антиоксидантной защиты.

С другой стороны, было показано, что высокое потребление метионина с пищей (5–6 г/день) повышает уровень гомоцистеина в плазме, несмотря на адекватное потребление витаминов группы В [31–33]. Это вызывает некоторую озабоченность, так как никто не хочет активировать иммунную систему за счет повышения адгезии моноцитов к эндотелиальным клеткам.

Как обсуждалось ранее, на GSH влияет потребление SAA с пищей. В изотопном исследовании на крысах, когда рационы с различным содержанием SAA скармливались в адекватных количествах, 7 молекул S включались в GSH на каждые 10 включенных в белок [34].При неадекватном уровне потребления соотношение падало до <3:10. Эта реакция на низкое потребление SAA приводит к нарушению антиоксидантной защиты.

Снижение уровней GSH и, следовательно, антиоксидантной защиты, может увеличить риск повреждения хозяина за счет активации фактора транскрипции, что приводит к усилению провоспалительных цитокинов, таких как ядерные факторы транскрипции и белки-активаторы, которые, в свою очередь, индуцируются агентами, такими как перекись водорода, митогены, бактерии, вирусы, УФ и ионизирующее излучение.

Оксидантное повреждение клеток вызывает каскад провоспалительных эффектов за счет образования перекисей липидов. Несмотря на то, что некоторые из этих эффектов являются двухфазными по своей природе, поскольку они связаны с уровнями SAA, общепризнано, что GSH и связанная с ним антиоксидантная активность оказывают иммуностимулирующее действие путем активации факторов транскрипции, которые тесно связаны с пролиферацией клеток, а также параллельным противовоспалительный эффект, как описано ранее.

Дальнейшее знание этих метаболических процессов на других уровнях, помимо доступности субстрата, будет необходимо для того, чтобы мы могли с большей точностью модулировать эти события на благо всего организма.

Регуляция биосинтеза простагландинов глутатионом

Хорошо известно, что простагландины (ПГ) играют важную роль в различных нормальных функциях организма, а также в ключевых метаболических стадиях, связанных со многими событиями, связанными с воспалением.

ПГ синтезируются из свободной арахидоновой кислоты с помощью двух изоформ циклооксигеназы (СОХ, также называемой синтетазой PGh3). Хотя наличие арахидоновой кислоты активно исследуется как основной метаболический фактор, контролирующий продукцию PG, ясно, что другие клеточные кофакторы также могут регулировать биосинтез PG.

PGH-синтетаза имеет две активности: циклооксигеназную активность, которая вводит 5-членное кольцо в ПНЖК (полиненасыщенную жирную кислоту), и активность, которая вводит эндопероксид и гидропероксид в ПНЖК. Активность пероксидазы восстанавливает гидропероксид до гидроксильной группы с использованием GSH в качестве источника восстанавливающих эквивалентов.

Наблюдение, что как конститутивные, так и митоген-индуцируемые изоформы простагландин-h3-синтетазы заметно зависят от GSH и GSH-пероксидазы [35], вызвало значительный интерес в связи с этим процессом.Участки действия GSH и GSH-пероксидазы на рассматриваемый метаболический путь показаны на рис. 2.

Рис. 2

Ферментативное превращение арахидоновой кислоты (АК) в PG и участки ингибирования GSH и GSH-пероксидазой (GSSPx) . (Адаптировано из Marglit et al. [36]).

Исследования Margalit et al. [36] предоставили четкие доказательства на мышах, что повышенные уровни GSH ингибируют продукцию PG и, скорее всего, проявляют противовоспалительные эффекты в модели, индуцированной кристаллами уратов, посредством этого механизма.Это ослабление синтеза PG in vivo проливает свет на другое потенциальное преимущество, связанное с повышенным потреблением SAA и адекватными уровнями GSH в тканях. С практической точки зрения это повышает вероятность того, что удовлетворительное потребление SAA в сочетании с PUFA может оказаться значительным преимуществом для людей, страдающих различными аномалиями суставов, связанными с воспалением.

Вопрос о том, как в присутствии адекватных предшественников ПНЖК можно индуцировать конститутивную и индуцибельную формы простагландин Н-синтетазы для образования подходящих форм простагландина, необходимых для поддержания тканевого гомеостаза, будет зависеть от дальнейшего понимания кофакторов и механизмов обратной связи. вовлеченный.

До тех пор, пока не будут получены ответы на эти фундаментальные вопросы, лучшее, что мы можем сделать, — это продолжать снижать соотношение омега-6/омега-3 в нашем рационе ПНЖК (которое в настоящее время составляет около 10,0 по сравнению с 12,0 всего несколько лет назад) за счет увеличения потребление рыбы и некоторых растительных масел до идеального соотношения 2,3/1,0 [37].

Метаболические исследования, изучающие взаимосвязь потребления серы с пищей и экскрецию неорганического сульфата с мочой

Отсутствие доступных данных о связи пищевых добавок, таких как хондроитинсульфат и его аналоги, с потреблением серы с пищей и любая возможная связь приветствуется нам рассмотреть серию исследований метаболизма/баланса человека, которые свяжут потребление белков, пищевых добавок, содержащих серу и SAA, с экскрецией сульфатов.

Наши предварительные исследования были представлены в Американском колледже клинического питания, Американском колледже ревматологии (2001 г.) и впоследствии опубликованы [20]. Эти исследования, хотя и ограниченные по объему, предоставляют дополнительные доказательства легкого превращения серы в пищевых добавках в неорганический сульфат. Удержание серы из SAA или из пищевых добавок, вводимых во время приема низких или предельных уровней белка, по сравнению с усиленным выделением при более высоких уровнях потребления, дало ценные подсказки (рис.3). Из наших результатов следует, что минимальные адекватные значения потребления, определенные Tuttle et al [6] в условиях VA у пожилых людей, могут быть ближе к точности, чем те, которые в настоящее время приняты в качестве RDA.

Рисунок 3

Потребление SAA в составе основного рациона (темная полоса) сочетается с добавкой 10 ммоль метионина, вводимой однократно утром в день эксперимента. Таким образом, общая высота столбца представляет потребление серы в ммоль. В соседнем столбце указано количество свободного сульфата, выведенного с мочой за 24-часовой период.

Наши исследования проводились на здоровых добровольцах (в возрасте 35–70 лет). Сульфат, свободный и этерифицированный, измеряли модификацией нефелометрического метода Берглунда и Сорбо [38] и креатинин мочи с использованием набора (555-А) от Sigma. Потребление SAA оценивали с помощью программного обеспечения для анализа питания (ESHA Research, версия 7.6). L-метионин (Солгар) был приобретен в качестве БАД. Лекарственная форма L-метионина с замедленным высвобождением была специально приготовлена ​​Xcel Medical Pharmacy (Woodland Hills, CA.).

Взаимосвязь между потреблением белка с метионином или без него или S-содержащих соединений и экскрецией свободного сульфата с мочой

Субъектов адаптировали к определенному уровню пищевого белка, начав их диету за 24 часа до фактического теста. Уровни белка были увеличены за счет добавления нежирного тунца, который в основном состоит из белка, к основному рациону. На рис. 3 представлены исследования баланса серы, включающие добавки L-метионина.

Наши результаты (рис. 3) ясно демонстрируют, что задержка S происходит при потреблении небольшого количества белка.При потреблении менее 10 ммоль серы, полученной из пищевых белков, добавление в рацион 10 ммоль L-метионина сопровождалось задержкой этой аминокислоты. При более высоких уровнях потребления белка с пищей, когда потребности в сере предположительно удовлетворены, практически весь метионин, добавленный в пищу, выводится с мочой.

Значительное удержание метионина при низком уровне потребления белка дало первые признаки того, что наш пищевой запас серы может быть пограничным или даже неудовлетворительным для многих людей.

Потребление SAA в нормальной популяции: взаимосвязь с RDA и потенциальной потерей сульфата, связанной с метаболизмом лекарств

Обобщенную оценку потребления и качества рациона очень трудно сделать по очевидным причинам. Неоднородность населения (культурная, социально-экономическая, этническая, географическая, профессия, потребление фаст-фуда, реклама и т. д.) влияет на потребление пищи. Тем не менее, для целей данного исследования представляется важным попытаться создать профиль, который охватывал бы различные сегменты населения, и связать полученные значения с принятым RDA для SAA и альтернативными более высокими требованиями, предложенными другими.Чтобы лучше понять, мы сгруппировали различных лиц, оцениваемых в подгруппы (таблица 1).

Таблица 1 Среднее потребление сернистых аминокислот, связанное с потреблением различных типичных диет.

Несмотря на то, что диеты периодически меняются, мы заметили, что люди склонны усваивать определенные повторяющиеся модели поведения, которые некоторым образом облегчают оценку. Потребление SAA, измеренное у 32 человек, колебалось от 1,8 до 6,0 г/день (от 14 до 45 ммоль/день). Для расчетов цистеин и метионин объединяли как SAA.В целом соотношение цистеин/метионин близко к единице для белка птицы и красного мяса и к 0,7 для рыбы. Молочные продукты, как правило, содержат несколько более высокий уровень метионина, а продукты, богатые крахмалом, содержат немного больше цистеина. Яйца содержат значительно больше цистеина. Для оценки молярных концентраций использовали соотношение 1:1. Некоторые из более низких значений SAA, зарегистрированные в нашем опросе, включали людей, которые, как правило, больше заботятся о своем здоровье и не употребляют красное мясо и мало животного белка, а также те, кто придерживается «причудливых диет».Многие пожилые люди могут оказаться с явным дефицитом (группа X) независимо от используемых критериев (рис. 4). Очевидно, что эти диетические оценки следует считать очень предварительными, но в настоящее время они предназначены для того, чтобы попытаться пролить некоторый свет на область, редко изучаемую.

Рисунок 4

Потребление SAA (метионин плюс цистеин) с пищей, измеренное в различных подгруппах населения. Их сравнивали с предлагаемыми требованиями: RDA (1989), 2x RDA (запас безопасности Роуза) [4] и Tuttle et al [6], определенные для пожилых людей.Сплошная полоса включена справа от каждой группы, которая представляет потребление SAA, уменьшенное на 0,9 г/день, для учета расчетной потери серы, связанной с потреблением стандартной дозы ацетаминофена, выводимого из организма в виде сульфатированного конъюгата.

На приведенном выше рисунке сравнивается потребление SAA в г/день с принятой RDA (1989 г.), вдвое превышающей значения RDA, принятые для обеспечения большей безопасности для большой популяции, и со значениями, полученными для пожилых людей в исследовании VA Tuttle et al. др.[6].

Также включена колонка, в которой доступные SAA снижаются на 0,9 г/день, что эквивалентно потере SAA, связанной с приемом стандартной более высокой рекомендованной дозы ацетаминофена. Как уже отмечалось, этот препарат, как и некоторые другие, выводится большей частью в конъюгированном виде с сульфатом. В зависимости от того, какое предположение о минимальных требованиях используется, только те группы, которые превышают пороговые значения, будут получать адекватное количество SAA. Используя оценки Tuttle et al. [6] (которые хорошо согласуются с нашими текущими оценками) в сочетании с предполагаемой потерей сульфата из-за конъюгации с ацетаминофеном, большая часть населения, включая тех, кто наиболее уязвим для ОА, по-видимому, испытывает дефицит серы. или получение маргинального потребления.

В настоящее время мы не можем сделать какие-либо твердые выводы из этих оценок. Мы знаем, что реабсорбция сульфатов почками увеличивается в периоды дефицита [39], но не знаем, как долго может сохраняться такой щадящий эффект. Значения, полученные Tuttle et al., получены из ограниченной выбранной популяции VA. То же самое и у нас, а также у Роуза и др. Пока эти исследования не будут расширены за счет одновременного определения S и N-баланса и биосинтетических исследований на животных, а также до тех пор, пока не будут проведены хорошо контролируемые исследования S-баланса у людей, мы не сможем четко ответить на этот важный вопрос.

Следует отметить, что мы не смогли найти в зарегистрированной литературе какие-либо исследования, которые бы эффективно измеряли баланс серы у человека или других животных. Все метаболические исследования в этой связи, даже те, которые сосредоточены на потребностях в аминокислотах серы, изучают баланс азота, но не баланс серы. По сути, это означает, что роль аминокислот серы оценивалась только в процессах синтеза белка, но никогда с точки зрения их способности вносить серу в столь многие важные метаболиты.В рамках наших предварительных исследований мы оценили потребление SAA с пищей, экскрецию неорганического сульфата и креатинина с мочой у 35-летнего мужчины, получавшего случайную сбалансированную диету в течение 3-дневного периода. Результаты представлены на рис. 5.

Рис. 5

Экскреция сульфатов и креатинина с мочой при потреблении стандартной диеты в течение 48 часов.

На приведенном выше рисунке подчеркивается другой аспект предлагаемых исследований, взаимосвязь между экскрецией S и N.Мы не включали эфирный сульфат (менее 5% от общего количества), поскольку лекарства не принимались. Экскреция креатинина в течение 24 часов долгое время связывалась с мышечной массой и использовалась для метаболических расчетов. Они бесполезны для исследований N-баланса, поскольку не учитывают потребление белка [40]. С другой стороны, ясно, что потребление и выделение сульфатов довольно хорошо коррелируют. Свободные аминокислоты вообще не могут накапливаться, и, в частности, SH-фрагмент цистеина легко окисляется.Цистеин может быть цитотоксическим, так как реакционноспособная тиоламинная структура может сочетаться с альдегидами, такими как пиридоксаль, а также может хелатировать основные двухвалентные катионы. ПАВ используются для пополнения запасов GSH, который можно считать формой хранения серы, и только при достижении этой цели излишки окисляются до сульфата.

Экскреция сульфата, связанная с введением метилпреднизолона, включена для иллюстрации того, как катаболическое событие может повлиять на потерю серы (рис. 6). Поскольку стероиды часто используются пациентами с заболеваниями суставов, большая экскреция сульфата может, среди прочего, нарушать синтез PG и других важных метаболитов, таких как GSH.Этот аспект катаболического действия стероидов, по-видимому, не был изучен.

Рисунок 6

Выведение свободного сульфата с мочой после однократного перорального приема метилпреднизолона (24 мг) с последующим приемом второй дозы (20 мг) на следующий день при соблюдении диеты, обеспечивающей 19 ммоль SAA/день.

Потребление газированной минеральной воды, содержащей 0,5 г сульфата/л (в данном случае Сан-Пеллегрино, одной из очень немногих минеральных вод, содержащих сульфат-ионы) в течение дня (2 литра, содержащих примерно 10 ммоль), сопровождалось количественным выделением сульфата, когда уровень белка в рационе обеспечивал 25 ммоль SAA или более в день (рис. 7).

Рисунок 7

Суточная экскреция сульфата с мочой у лиц, потребляющих различное количество белка в сочетании с 10 ммоль сульфата из источника минеральной воды, равномерно распределенное в течение дневных часов, и по сравнению с контролем (случай 1, основной рацион : 17 мМ пищевой SAA, случай 2, базовая диета: 26 мМ SAA).

Эти результаты подтверждают наблюдение, иногда оспариваемое, о том, что неорганические сульфаты легко всасываются и выделяются с мочой, несмотря на осмотические эффекты, которые они могут вызывать и которые приводят к их использованию в качестве слабительных [11, 41].В нашем случае постоянное введение разбавленного раствора могло способствовать абсорбции из желудочно-кишечного тракта и усилению экскреции с мочой. По оценкам, всасывание в тонком кишечнике достигает 5 ммоль/день, а остальная часть всасывается в толстой кишке [41].

Уровни сульфатов в питьевой воде значительно различаются в зависимости от их источника и местоположения. Исследование, проведенное в Огайо по оценке концентрации сульфатов в колодезной воде, потребляемой сельскохозяйственными животными, показало, что значения колеблются от 6 до 1600 г/л.Вода в наших исследованиях, Сан-Пеллегрино, из итальянского источника, как указано на этикетке, содержит 0,535 г сульфат-ионов на литр. Экспериментально установлено, что используемые партии не отличались более чем на 5% от заявленного значения. Неорганические сульфаты являются лишь очень незначительными компонентами нашего рациона. Некоторые обработанные или обогащенные пищевые продукты содержат незначительное количество сульфитов в качестве консервантов, а некоторые добавки, входящие в состав муки, например (сульфат железа), могут содержать сульфат. Чеснок, лук и брюссельская капуста содержат значительное количество серы.Содержание серы в кормах для животных было исследовано гораздо более подробно, чем в продуктах для людей, и наблюдались диапазоны от 0,2% в свекольном жоме до 1,2% в жмыхе канолы (в пересчете на сухую массу). Как отмечалось ранее, содержание серы в рационе может сильно повлиять на рост и здоровье скота.

Потребность пожилых людей в белке и аминокислотах с особым акцентом на серосодержащие аминокислоты

Расчетная потребность в белке для всех возрастов, как обсуждалось ранее, была основана на исследованиях равновесия азота и иногда дополнялась функциональными показателями, такими как иммунный статус. функции или мышечной силы.Данные из различных источников свидетельствуют о том, что потребность в белке для равновесия азота у пожилых людей превышает 0,8 г/кг массы тела/день. Были предложены значения около 1,0 г/кг [42]. Однако из-за методологических трудностей данные не позволяют сделать очень уверенный прогноз.

Как указывает Young [43], наши знания о диетических потребностях пожилых людей часто ограничены и противоречивы, хотя для решения этой проблемы продолжают предприниматься значительные усилия.Существует общее мнение, что потребность в белке у этой популяции недооценена, и было высказано предположение, что в общей сложности 15% энергетических потребностей этой популяции обеспечивается белками. Это означает в среднем около 75–85 г белка в день. Это количество белка обеспечит примерно от 3,5 до 4,0 г SAA в день, что должно более чем удовлетворить все расчетные потребности в этих аминокислотах. К сожалению, эти уровни потребления белка редко встречаются у пожилых людей.Хорошо известная саркопения, связанная с пожилым возрастом, по-видимому, частично связана со снижением потребления белка и энергии, вызванным изменениями вкусовых ощущений, изменениями в зубном ряду, социальной изоляцией, депрессией и экономическими факторами. В дополнение к меньшему, чем оптимальное потребление пищи, пожилые люди, по-видимому, заменяют белок пищей, богатой жирами и углеводами, что снова может отражать изменения во вкусе [44]. Рекомендации ВОЗ по приему SAA в дозе 13 мг/кг массы тела находятся в том же диапазоне, что и рекомендации RDA.Существует мнение, что при заболеваниях и травмах эти значения могут быть в 2–3 раза выше [45].

Растет объем данных, указывающих на потенциальную важность окислительного стресса и возникающих в результате изменений окислительно-восстановительного состояния при многочисленных заболеваниях, включая сепсис, хроническое воспаление, рак, СПИД/ВИЧ и, конечно же, старение. Эти наблюдения требуют постоянного внимания к потенциальной роли добавок SAA в форме дополнительного белка или N-ацетилцистеина, который оказался полезным в некоторых конкретных обстоятельствах.Из-за токсичности цистеина и, возможно, даже добавок с метионином, принимаемых в избытке, а также внутренних проблем, связанных с индуцированным дисбалансом аминокислот, белки, богатые SAA, рассматривались как добавки. Immunocal ® , очищенная молочная фракция, обогащенная сывороточным белком, в настоящее время используется из-за ее способности усиливать антиоксидантную защиту и улучшать иммунную функцию [46]. Двадцать граммов Immunocal в день значительно повысили мышечную активность и уровень глутатиона лимфоцитов в группе из 20 молодых людей.Хотя сывороточные протеины содержат значительно больше цистеина, чем казеина (2,5% против 0,35%), общее количество SAA менее существенно различается (5,2% против 3,2%).

Стоимость и доступность становятся еще одним ключевым фактором в снижении потребления белка с пищей у пожилых людей, равно как и кажущаяся непереносимость определенных групп продуктов, трудности с разрывом и пережевыванием волокнистых продуктов, а также боязнь употребления слишком большого количества жира или холестерина. К сожалению, яйца, аминокислотный профиль которых считается стандартом, с которым сравнивают другие белки, и которые входят в число белков с более высоким содержанием SAA и являются одними из наименее дорогих с точки зрения стоимости, часто не включаются в качестве основных ингредиентов в рецепты. диеты пожилых людей.

Нельзя недооценивать важность пищевого белка для этой группы населения, так как недостаточное потребление белка способствует, среди прочего, снижению резервной емкости легких, повышенной хрупкости кожи, остеопорозу, снижению иммунной функции и мышечной массы (саркопения), плохому заживлению и более длительное восстановление после болезни [2, 47].

Серосодержащая аминокислота — обзор

3.3 Гомоцистеин, метионин и бетаин

Гомоцистеин — это серосодержащая аминокислота, полученная из метионина, его аналога в одноуглеродном пути метаболизма (рис.1.9). Метионин является незаменимой аминокислотой, получаемой при употреблении в пищу преимущественно животного белка или злаков, хотя семена кунжута и бразильские орехи являются особенно богатыми источниками. Метионин аденозилируется метионинаденозилтрансферазой с использованием АТФ с образованием S -аденозилметионина (SAM, AdoMet) [138]. SAM является основным донором метила в клетках млекопитающих и участвует в большом количестве реакций метилирования [139], включая реакции ДНК и гистонов с помощью ДНК-метилтрансферазной (dNMT) и гистон-метилтрансферазной групп ферментов соответственно [140].SAM также необходим для синтеза полиаминов через S -аденозилметиониндекарбоксилазу [141]. Полиамины, по-видимому, выполняют множество функций в клетках млекопитающих [142], включая регуляцию экспрессии генов [143] и являются важными элементами клеточного роста и деления [144] с потенциальными последствиями для канцерогенеза [145].

Рисунок 1.9. Молекулярные структуры метионина (слева) и гомоцистеина (справа).

Изображение из общественного достояния, полученное с Викисклада.

После передачи метильной группы SAM становится S -аденозилгомоцистеином (SAH, AdoHcy).SAH обратимо гидролизуется до гомоцистеина и аденозина гидролазой SAH в реакции, которая способствует синтезу SAH. SAH является ингибитором метилтрансфераз; следовательно, нарушения метаболизма фолиевой кислоты, приводящие к накоплению гомоцистеина, могут привести к более высокому соотношению SAH:SAM и, следовательно, к снижению способности к метилированию [146]. SAM является аллостерическим ингибитором метилентетрагидрофолатредуктазы (MTHFR) и аллостерическим активатором цистатионин-β-синтазы (CBS) [147], эти взаимодействия служат для стабилизации скорости метилирования [148].

Гомоцистеин может быть реметилирован в метионин с помощью MTR с использованием метильной группы, полученной от 5-метилТГФ, или с помощью бетаин:гомоцистеинметилтрансферазы (BHMT) с использованием бетаина в качестве донора метила [149]. Бетаин получают непосредственно из растительных источников [150] или опосредованно путем окисления холина из животных источников [151]. Недавнее исследование показало, что потребление холина и бетаина обратно пропорционально уровню гомоцистеина [152]. Реметилирование через BHMT, по-видимому, не зависит от фолиевой кислоты и ограничено в основном печенью [153], тогда как экспрессия MTR распространена повсеместно.Эти две реакции реметилирования в сочетании с реакциями трансметилирования, посредством которых метионин превращается в гомоцистеин, завершают «метиониновый цикл».

Гомоцистеин также может быть преобразован в цистеин с помощью CBS и цистатионин-γ-лигазы в результате необратимой реакции, для которой в качестве кофактора требуется пиридоксальфосфат (активная форма витамина B 6 ). Этот «транссульфурационный путь» происходит в печени, почках, кишечнике и поджелудочной железе [147]. У молодых здоровых взрослых людей, соблюдающих белковую диету, соотношение транссульфурации и реметилирования пула гомоцистеина составляло примерно 60:40 [154].

Большое количество пищевых, генетических факторов и факторов образа жизни связаны с уровнями гомоцистеина [155], а уровни гомоцистеина, в свою очередь, связаны с рядом заболеваний [156]. Следовательно, гомоцистеин привлек большое внимание как возможный причинный фактор или косвенный биомаркер патологий, которые могут быть связаны с метаболизмом фолиевой кислоты [157]. Тем не менее, любое суждение о доказательствах или формулировка гипотез в поддержку ассоциаций витаминов, метаболитов и полиморфизмов ферментов фолатного пути с физиологическими эффектами и заболеваниями у людей требует полного описания метаболизма фолиевой кислоты.Цель раздела 3.4 — дать такое описание.

Ограничение содержания серосодержащих аминокислот может означать новый подход к здоровью — ScienceDaily

Улучшение продолжительности жизни и здоровья, наблюдаемое у животных на диете с ограничением содержания серосодержащих аминокислот, может отразиться на людях, согласно исследователям Медицинского колледжа штата Пенсильвания, которые недавно провели исследование. обзор опубликованных исследований. По словам ученых, необходимы дополнительные исследования, чтобы подтвердить пользу для людей.

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков в организме.Подкатегория, называемая сернистыми аминокислотами, включает метионин (Met) и цистеин (Cys), которые не только составляют белки, но и играют множество ролей в метаболизме и здоровье.

Исследователи интересовались ограничением содержания серных аминокислот в рационе с 1990-х годов, когда исследования начали показывать пользу для здоровья животных, которых кормили диетами с ограничением мет. В одном раннем исследовании с участием крыс 80-процентное ограничение Met увеличивало среднюю и максимальную продолжительность жизни на 42-44 процента.

Ученым давно известно, что животные на диете с ограничением калорий живут дольше и здоровее, но они искали способы добиться улучшения, не требуя от людей есть меньше.

В новом обзоре исследований, проведенных Чжэнь Донгом, студентом программы «Доктор общественного здравоохранения», ограничение сернистых аминокислот последовательно продемонстрировало ряд полезных эффектов, включая увеличение продолжительности жизни — без ограничения калорий.

Обзор литературы недавно появился в Анналах Нью-Йоркской академии наук .

Анализ показал, что ограничение Met связано с замедлением старения и увеличением продолжительности жизни в клетках человека, дрожжей и животных, включая плодовых мушек и грызунов.У животных, которых кормили диетой с ограниченным содержанием серных аминокислот, также наблюдалось улучшение здоровья, включая снижение массы тела, жира и окислительного стресса; меньше раковых опухолей; повышенная чувствительность к инсулину; и более эффективное сжигание топлива.

Аминокислоты серы важны для роста. Одним из последствий их ограничения является торможение роста, что приводит к более здоровым, долгоживущим, но меньшим по размеру животным. Этот замедленный рост рассматривался как препятствие для передачи результатов людям.

Однако, согласно новому анализу, многие из преимуществ для здоровья также были продемонстрированы, когда ограничение аминокислот серы было начато у полностью взрослых животных, что позволило обойти проблему, наблюдаемую у более молодых животных.

«Эти результаты, которые мы считаем важными, потому что они показывают, что, если бы мы начали ограничивать диету у взрослых людей, мы все равно получили бы положительный эффект, не беспокоясь об этой проблеме задержки роста», — сказал Джон Ричи, профессор. наук общественного здравоохранения и фармакологии в Институте рака штата Пенсильвания, который руководил обзором.

Других серьезных негативных последствий диетического ограничения сероаминокислот в исследованиях выявлено не было.

«Оба этих факта были убедительными индикаторами того, что мы можем перенести эти открытия на людей», — сказал Ричи.

Исследования с участием людей связывают аминокислоты серы с увеличением массы тела, метаболическим синдромом, сердечно-сосудистыми заболеваниями и раком, предполагая, что ограничение Met и Cys может защитить от этих состояний. На данный момент доказательства у людей неубедительны.

«Литература по-прежнему содержит неопределенность в отношении того, могут ли преимущества диеты, ограничивающей аминокислоты серы, быть перенесены на людей», — сказал Донг. «В этом обзоре описывается ряд исследований, которые дают некоторые намеки на то, что ограничение аминокислот серы может дать некоторые преимущества, наблюдаемые в моделях на животных, включая подавление рака и снижение риска сердечно-сосудистых заболеваний.»

В настоящее время Ричи наблюдает за первым строго контролируемым исследованием диеты с ограничением количества сероаминокислот на людях, которое может предоставить более прямые доказательства пользы для здоровья.

Диетические аминокислоты серы содержатся в белковосодержащих продуктах, поэтому ограничить их употребление непросто. Обзор, однако, указывает на то, что многие веганские диеты естественным образом содержат низкое содержание Met и Cys. Фасоль и другие бобовые являются хорошим источником белка с низким содержанием серосодержащих аминокислот.

Помимо Ричи и Донга, в этой работе также участвовал Рагху Синха, адъюнкт-профессор биохимии и молекулярной биологии Медицинского колледжа штата Пенсильвания.

Исследователи не получали специального финансирования для этого проекта.

Источник истории:

Материалы предоставлены Penn State . Примечание. Содержимое можно редактировать по стилю и длине.

Диета с ограничением аминокислот серы вызывает образование новых кровеносных сосудов у мышей | Новости

Полученные данные свидетельствуют о том, что улучшение функции сосудов может способствовать известным преимуществам диетического ограничения

Для немедленного выпуска: четверг, 22 марта 2018 г.

Бостон, Массачусетс. Согласно новому исследованию Гарвардского университета Т.Школа общественного здравоохранения Х. Чана. Это открытие дополняет предыдущие исследования, показывающие, что диета с ограничением метионина увеличивает продолжительность жизни и здоровье, предполагая, что улучшение функции сосудов может способствовать этим преимуществам.

«Преимущества ограничения метионина у грызунов впечатляют, потому что они напоминают преимущества ограничения калорий, но без принудительного ограничения потребления пищи», — сказал старший автор Джеймс Митчелл, доцент кафедры генетики и сложных заболеваний.

Исследование опубликовано в сети 22 марта 2018 г. в Cell.

Предыдущая работа Митчелла и его коллег показала, что диета с ограниченным содержанием метионина увеличивает выработку газа сероводорода. Эта вонючая молекула придает тухлым яйцам характерный запах, но она также вырабатывается в наших клетках, где действует множеством полезных способов. Одним из них является стимулирование роста новых кровеносных сосудов из эндотелиальных клеток — процесс, известный как ангиогенез. Поэтому исследователи решили проверить, существует ли прямая связь между диетой с ограничением метионина и ангиогенезом.

Они кормили мышей синтетической пищей, содержащей ограниченное количество метионина и лишенной единственной другой серосодержащей аминокислоты, цистеина. Эти две аминокислоты содержатся в больших количествах в продуктах, богатых белком, таких как мясо, молочные продукты, орехи и соя. Через два месяца у мышей с ограниченной диетой увеличилось количество мелких кровеносных сосудов или капилляров в скелетных мышцах по сравнению с мышами, получавшими контрольную диету.

Недостаток кислорода, или гипоксия, является наиболее характерным триггером ангиогенеза.Гипоксия возникает в тканях при закупорке сосуда или при острых физических нагрузках, когда доставка кислорода ограничена. Тем не менее, ограничение метионина запускало ангиогенез, несмотря на нормальную доставку кислорода, предполагая участие пути, чувствительного к недостатку аминокислот, а не к гипоксии. Авторы определили потребность в чувствительной к аминокислоте киназы GCN2 и транскрипционном факторе ATF4 в ангиогенезе, запускаемом рестрикцией метионина.

Эти результаты могут стать важными новыми мишенями для модуляции ангиогенеза в будущем.В зависимости от клинического контекста это может включать стимулирование ангиогенеза, например, в контексте старения или сосудистых заболеваний, при которых требуется улучшение кровотока к ишемизированным тканям, или ингибирование ангиогенеза, когда блокирование образования новых кровеносных сосудов может предотвратить рост опухоли.

В сопроводительной статье группы Дэвида Синклера из Гарвардской медицинской школы, опубликованной в том же номере журнала Cell, , авторы обнаружили, что лечение NMN — низкомолекулярным активатором белка SIRT1, ассоциированного с долголетием, — отдельно или в сочетании с водородом. сульфид (в форме NaHS) увеличивал плотность сосудов в скелетных мышцах пожилых мышей и повышал переносимость стареющих животных.

«Мы считаем, что наши результаты помогают заложить основу для лечения целого ряда заболеваний, возникающих в результате гибели кровеносных сосудов», — сказал Синклер, профессор генетики Гарвардской медицинской школы и содиректор Центра биологии Пола Ф. Гленна. Там стареет.

В совокупности эти исследования указывают на новые диетические и фармакологические подходы к улучшению состояния сосудов у грызунов за счет стимуляции образования кровеносных сосудов в скелетных мышцах. Будущие исследования потребуются, чтобы проверить, можно ли применить такие подходы к людям.

Другие авторы Гарвардского Чана включают Албана Лоншана, Алессандро Ардуини, Майкла Макартура, Дж. Умберто Тревино-Вильярреала, Кристофера Хайна, Иссама Бен-Сахра, Нельсона Кнудсена, Лира Брейса, Джастина Рейнольдса, Педро Мехиа, Чжи-Хао Ли и Брендана Мэннинга. . Лонгшам, Ардуини и Теоделинда Мирабелла из Бостонского университета являются соавторами.

Эта работа была поддержана грантами Швейцарского национального научного фонда (P1LAP3_158895) для A.L.; Национальный научный фонд (NSF-DGE1144152) Л.Э.Б.; Канадские институты наук о здоровье — RW; NIH (EB00262) в CSC; Американская кардиологическая ассоциация (12GRNT9510001 и 12GRNT1207025), Фонд хирургии сосудов Q1 Леа Карпентер дю Пон и Семейный фонд Карла и Рут Шапиро в CKO; и NIH (AG036712 и DK0

) и Charoen Pokphand Group — J.R.M.

«Ограничение аминокислот запускает ангиогенез посредством регуляции GCN2/ATF4 продукции VEGF и h3S», Альбан Лонгшам, Теоделинда Мирабелла, Алессандро Ардуини, Майкл Р.Макартур, Абхируп Дас, Дж. Умберто Тревино-Вильяреал, Кристофер Хайн, Иссам Бен-Сара, Нельсон Х. Кнудсен, Лир Э. Брейс, Джастин Рейнольдс, Педро Мехиа, Минг Тао, Гаурав Шарма, Руи Ван, Жан-Марк Корпато, Жак-Антуан Хефлигер, Кио Хан Ан, Чи-Хао Ли, Брендан Д. Мэннинг, Дэвид А. Синклер, Кристофер С. Чен, К. Кейт Одзаки и Джеймс Р. Митчелл, Cell , онлайн, 22 марта 2018 г., doi: 10.1016/j.cell.2018.03.001

Посетите веб-сайт Гарвардской школы Чана, чтобы узнать последние новости, пресс-релизы и мультимедийные предложения.

Для получения дополнительной информации:

Тодд Дац
[email protected]
617.432.8413

###

Гарвард Т.Х. Школа общественного здравоохранения Чана объединяет преданных своему делу экспертов из многих дисциплин для обучения новых поколений мировых лидеров в области здравоохранения и выработки мощных идей, которые улучшают жизнь и здоровье людей во всем мире. Как сообщество ведущих ученых, преподавателей и студентов, мы работаем вместе, чтобы перенести инновационные идеи из лаборатории в жизнь людей, не только совершая научные прорывы, но и работая над изменением индивидуального поведения, государственной политики и практики здравоохранения.Каждый год более 400 преподавателей Гарвардской школы Чана обучают более 1000 студентов дневного отделения со всего мира и обучают тысячи других через онлайн-курсы и курсы обучения для руководителей. Основанная в 1913 году как Гарвардская школа медицинских работников Массачусетского технологического института, школа признана старейшей в Америке программой профессиональной подготовки в области общественного здравоохранения.

Употребление слишком большого количества аминокислот серы может увеличить риск сердечно-сосудистых заболеваний и смерти

(Malte Mueller, Getty Images)

Употребление в пищу слишком большого количества аминокислот серы, которые в основном содержатся в белках, таких как говядина, курица и молочные продукты, может увеличить риск сердечно-сосудистых заболеваний и смерти, согласно новому предварительному исследованию.

Аминокислоты серы необходимы для обмена веществ и общего состояния здоровья, но среднестатистический человек в Соединенных Штатах потребляет гораздо больше, чем необходимо — в два с половиной раза больше расчетной средней потребности.

«Это может быть одной из причин того, почему люди, придерживающиеся диеты с упором на здоровую растительную пищу, имеют более низкий уровень сердечно-сосудистых заболеваний, чем те, кто ест большое количество мясных и молочных продуктов», — сказала Лайла Аль-Шаар, доцент эпидемиологии в Медицинский колледж Пенсильванского государственного университета в Херши, Пенсильвания.Она возглавила исследование, представленное в четверг на конференции Американской кардиологической ассоциации по эпидемиологии и профилактике, образу жизни и кардиометаболическому здоровью в Чикаго.

Исследователи проанализировали данные 120 699 человек в рамках двух долгосрочных национальных исследований: исследования здоровья медсестер и последующего исследования медицинских работников. Участники заполняли подробные анкеты о состоянии здоровья, включая вопросы о своем питании, каждые два-четыре года.

В среднем участники съедали в два раза больше рекомендуемой суточной нормы аминокислот серы, в основном из говядины, курицы и молока.После поправки на другие сердечные факторы риска исследователи обнаружили, что по сравнению с теми, кто ел меньше всего, у тех, кто потреблял больше сернистых аминокислот, ежегодный риск развития сердечно-сосудистых заболеваний увеличивался на 12%, а риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний — на 28%. состояние за 32 года обучения. Результаты считаются предварительными до тех пор, пока полные выводы не будут опубликованы в рецензируемом журнале.

Подавляющее большинство — не менее 94% — участников были белыми мужчинами и женщинами неиспаноязычного происхождения, и, поскольку они были медицинскими работниками, их социально-экономический статус может не отражать население в целом.Это означает, что результаты не могут быть распространены на другие группы, сказал Аль-Шаар. Таким образом, другие исследования должны включать группы населения с различным пищевым поведением, особенно те, чье потребление белка в основном происходит из растительных источников, сказала она.

Несколько исследований на животных, проведенных за последние несколько десятилетий, показали, что ограничение этих типов аминокислот, особенно метионина и цистеина, задерживает процесс старения и помогает животным жить дольше, но передать эти преимущества людям оказалось сложно.

Исследование той же исследовательской группы штата Пенсильвания, опубликованное в журнале The Lancet eClinicalMedicine в 2020 году, связывает более высокое потребление сернистых аминокислот с более высоким риском кардиометаболических заболеваний. Но это было основано на предполагаемых диетах участников, заполнивших всего одну или две анкеты о своем рационе в течение предыдущих 24 часов. Это новое исследование основано на этой работе, с преимуществом использования долгосрочных данных о питании, оцененных с помощью повторных анкет о частоте приема пищи и данных о результатах для здоровья.

Он также основан на исследовании, проведенном Аль-Шааром в качестве научного сотрудника с докторской степенью в Гарвардском университете Т.Х. Школа общественного здравоохранения Чана в Бостоне. В нем, опубликованном в BMJ в 2020 году, предполагалось, что замена красного мяса высококачественными растительными продуктами, такими как бобовые, орехи или соя, может снизить риск ишемической болезни сердца у мужчин.

Аль-Шаар сказал, что люди могут получить расчетную среднюю потребность в аминокислотах серы — 15 миллиграммов на килограмм массы тела в день — из растительных источников или рыбы.Например, для взрослого человека весом 150 фунтов это будет означать 1 чашку тофу и 1 чашку чечевицы в день. Его также можно получить, съев 3 унции филе тунца.

«Поскольку было обнаружено, что красное мясо связано с худшими последствиями для здоровья, — сказала она, — было бы лучше сосредоточиться на более здоровых источниках белков для удовлетворения средней потребности в сернистых аминокислотах».

Новое исследование уделяет особое внимание тому, как питаются взрослые в США, и подчеркивает, что здоровое питание должно включать больше фруктов и овощей, сказала Джудит Уайли-Розетт, профессор эпидемиологии и здоровья населения в Медицинском колледже Альберта Эйнштейна в Нью-Йорке. .

«Нам всем нужно обратить внимание на режим питания, потому что американский режим питания далек от рекомендаций», — сказал Уайли-Розетт, не участвовавший в исследовании. «Но это исследование не дает доказательств того, что мы должны сосредоточиться только на этих двух аминокислотах».

Исследование также согласуется с текущими исследованиями метаболизма и конкретных биомаркеров, известными как «метаболомика», инструмент, который поддерживает точную медицину, адаптированную к конкретному пациенту.

«Мы движемся к точному питанию, — сказал Уайли-Розетт.«Мы становимся все более изощренными в том, как мы можем смотреть на питание. Это было довольно простое исследование, но оно может помочь в будущих исследованиях некоторых из этих более сложных способов взглянуть на питание и обмен веществ».

Если у вас есть вопросы или комментарии по поводу этой истории, пишите на [email protected]

Серосодержащие аминокислоты – проблема точного количественного определения

Впервые проведен количественный анализ протеиногенных серосодержащих аминокислот метионина и цистеина методом ЖХ-ИСП-МС.Была реализована специальная процедура подготовки образцов, состоящая из двух этапов: , т.е. (1) защита чувствительных к окислительно-восстановительному потенциалу аминокислот путем контролируемого окисления метионина, цистина и цистеина до метионинсульфона и цистеиновой кислоты, соответственно, и (2) последующий гидролиз белка. . Анионообменная хроматография позволила разделить все соответствующие соединения серы в течение 10 минут. Сера была обнаружена на м / z 32 S 16 O с использованием O 2 в качестве реакционного газа.Абсолютные пределы обнаружения в диапазоне пмоль были достигнуты для метионинсульфона и цистеиновой кислоты. Метод предлагал возможность количественного определения белка. Абсолютные количества 2 мкг гидролизованного белка (на колонке) исследовали методом ЖХ-ИСП-МС. Обе окисленные формы аминокислот продемонстрировали превосходное восстановление по сравнению со стандартами лизоцима и миоглобина, что позволяет провести точный количественный анализ. Повторяемость <10% ( n = 6 независимо приготовленных образцов) была обнаружена без применения стратегии изотопного разбавления.Пределы обнаружения белка <1 мкМ были сравнимы с пределами обнаружения, достигнутыми с помощью анализов количественного определения белка на основе спектроскопии. Кроме того, обоснованность подхода была показана путем применения ВЭЖХ в сочетании с флуоресцентным детектированием в качестве эталонного метода количественного определения протеиногенных аминокислот в дрожжах. Оба метода хорошо согласовывались и соответствовали теоретическому значению в эталонном материале дрожжей, сертифицированном по содержанию метионина.

У вас есть доступ к этой статье

Подождите, пока мы загрузим ваш контент… Что-то пошло не так.

0 comments on “Аминокислоты содержащие серу: Сера, серосодержащие аминокислоты, триптофан в бобовых культурах Оренбургской области Текст научной статьи по специальности «Агробиотехнологии»

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.