Мономеры белков – Мономерами белков являются какие вещества? Что такое мономеры белков?

Мономерами белков являются какие вещества? Что такое мономеры белков?

Белки являются биологическими полимерами со сложнейшей структурой. Они имеют высокий молекулярный вес и состоят из аминокислот, простетических групп, представленных витаминами, липидных и углеводных включений. Белки, содержащие углеводы, витамины, металлы или липиды, называются сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Пептиды

Независимо от того, какую структуру имеет вещество, мономерами белков являются аминокислоты. Они образуют базовую полипептидную цепочку, из которой затем формируется фибриллярная или глобулярная структура белка. При этом белок может синтезироваться только в живой ткани — в растительных, бактериальных, грибковых, животных и прочих клетках.

Единственными организмами, которые не могут соединять мономеры белков, являются вирусы и простейшие бактерии. Все остальные способны образовывать структурные белки. Но какие вещества являются мономерами белков, и как они образуются? Об этом и о биосинтезе белка, о полипептидах и образовании сложной белковой структуры, об аминокислотах и их свойствах читайте ниже.

Единственным мономером молекулы белка служит любая альфа-аминокислота. При этом белок — это полипептид, цепочка из соединенных аминокислот. В зависимости от количества аминокислот, участвующих в его образовании, выделяют дипептиды (2 остатка), трипептиды (3), олигопептиды (содержит от 2-10 аминокислот) и полипептиды (множество аминокислот).

Обзор структуры белков

Структура белка может быть первичной, чуть более сложной — вторичной, еще более сложной — третичной, и самой сложной — четвертичной.

Первичная структура — это простая цепь, в которую посредством пептидной связи (CO-NH) соединены мономеры белков (аминокислоты). Вторичная структура — это альфа-спираль или бета-складки. Третичная — это еще более усложненная трехмерная структура белка, которая образовалась из вторичной вследствие образования ковалентных, ионных и водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий.

Четвертичная структура является самой сложной и свойственна рецепторным белкам, расположенным на клеточных мембранах. Это надмолекулярная (доменная) структура, образованная вследствие объединения нескольких молекул с третичной структурой, дополненных углеводными, липидными или витаминными группами. В данном случае, как и при первичной, вторичной и третичной структурах, мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они также соединены пептидными связями. Отличие состоит лишь в сложности структуры.

Аминокислоты

Единственными мономерами молекул белков являются альфа-аминокислоты. Их всего 20, и они являются чуть ли не основой жизни. Благодаря появлению пептидной связи, синтез белка стал возможным. А сам белок после этого начал выполнять структурообразующую, рецепторную, ферментативную, транспортную, медиаторную и прочие функции. Благодаря этому живой организм функционирует и способен воспроизводиться.

Сама альфа-аминокислота представляет собой органическую карбоновую кислоту с аминогруппой, соединенной с альфа-углеродным атомом. Последний расположен рядом с карбоксильной группой. При этом мономеры белков рассматриваются как органические вещества, у которых концевой углеродный атом несет и аминную, и карбоксильную группу.

Соединение аминокислот в пептидах и белках

Аминокислоты соединяются в димеры, тримеры и полимеры посредством пептидной связи. Она образуется путем отщепления гидроксильной (-ОН) группы от карбоксильного участка одной альфа-аминокислоты и водорода (-Н) — от аминогруппы другой альфа-аминокислоты. В результате взаимодействия отщепляется вода, а на карбоксильном конце остается участок С=О со свободным электроном около углерода карбоксильного остатка. В аминогруппе другой кислоты имеется остаток (NH) с имеющимся свободным радикалом у азотного атома. Это позволяет соединить два радикала с образованием связи (CONH). Она называется пептидной.

Варианты альфа-аминокислот

Всего известно 23 альфа-аминокислоты. Они представлены в виде списка: глицин, валин, аланин, изолецин, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнитин, треонин, серин, лизин, цистин, цистеин, фенилаланин, метионин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, аргинин, гистидин, аспарагин и глутамин. В зависимости от того, могут ли они синтезироваться организмом человека, эти аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Заменимые организм человека может синтезировать, тогда как незаменимые должны поступать только с пищей. При этом и незаменимые, и заменимые кислоты важны для биосинтеза белка, потому как без них синтез не может быть завершен. Без одной аминокислоты, даже если все остальные присутствуют, невозможно построить именно тот белок, который требуется клетке для выполнения своих функций.

Одна ошибка на любом из этапов биосинтеза — и белок уже непригоден, потому как не сможет собраться в нужную структуру из-за нарушения электронных плотностей и межатомных взаимодействий. Потому человеку (и прочим организмам) важно потреблять белковые продукты, в которых имеются незаменимые аминокислоты. Их отсутствие в пище приводит к ряду нарушений белкового обмена.

Процесс образования пептидной связи

Единственными мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они постепенно соединяются в цепочку полипетида, структура которой заранее сохранена в генетическом коде ДНК (или РНК, если рассматривается бактериальный биосинтез). При этом белок — это строгая последовательность аминокислотных остатков. Это цепочка, упорядоченная в определенную структуру, выполняющая в клетке заранее запрограммированную функцию.

Этапная последовательность белкового биосинтеза

Процесс образования белка состоит из цепи этапов: репликация участка ДНК (или РНК), синтез РНК информационного типа, ее выход в цитоплазму клетки из ядра, соединение с рибосомой и постепенное прикрепление аминокислотных остатков, которые поставляются транспортной РНК. Вещество, что является мономером белка, участвует в ферментативной реакции отщепления гидроксильной группы и протона водорода, а затем присоединяется к наращиваемой полипетидной цепочке.

Таким образом получается полипептидная цепочка, которая уже в клеточном эндоплазматическом ретикулуме упорядочивается в некую заранее заданную структуру и дополняется углеводным или липидным остатком, если это требуется. Это называется процессом «созревания» белка, после чего тот направляется транспортной клеточной системой к месту назначения.

Функции синтезированных белков

Мономерами белков являются аминокислоты, необходимые для построения их первичной структуры. Вторичная, третичная и четвертичная структура уже образуется сама, хотя иногда также требует участия ферментов и прочих веществ. Однако они уже не являются основными, хотя и крайне необходимы, чтобы белки выполняли свою функцию.

Аминокислота, что является мономером белка, может иметь места прикрепления углеводов, металлов или витаминов. Образование третичной или четвертичной структуры дает возможность найти еще больше мест для расположения вставочных групп. Это позволяет создать из белка производное, которое играет роль фермента, рецептора, переносчика веществ в клетку или из нее, иммуноглобулина, структурного компонента мембраны или клеточной органеллы, мышечного белка.

Белки, образованные из аминокислот, являются единственной основой жизни. И сегодня считается, что жизнь как раз зародилась после появления аминокислоты и вследствие ее полимеризации. Ведь именно межмолекулярное взаимодействие белков и есть начало жизни, в том числе и разумной. Все остальные биохимические процессы, включая энергетические, нужны для реализации белкового биосинтеза, и как результат, дальнейшего продолжения жизни.

fb.ru

мономер, строение и функции :: SYL.ru

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Состоят из остатков аминокислот. В их состав также входят другие вещества: сера, кислород, азот, водород и углерод. Некоторые белки способны образовывать комплексы с молекулами, если в их составе присутствует цинк, медь, железо и фосфор. У белков достаточно большая молекулярная масса, поэтому они носят название макромолекул. Например, у яичного альбумина — 36 тысяч, а у гемоглобина (белок крови) — 152 тысячи, а миозин имеет молекулярную массу 500 тысяч. Сравним: молекулярная масса бензола — 78, а уксусная кислота имеет показатель в 60.

Строение

Довольно часто, особенно среди школьников, можно встретить утверждение, что мономеры белков — нуклеотиды. Это заблуждение. Белки, или протеины, самые распространенные и многочисленные из органических соединений, — это разнообразные и необходимые для функционирования организма полимеры. От 50 до 80 % в сухой массе клетки приходится именно на белок. Мономеры, а точнее их количество и последовательность, отличают белки друг от друга.

Белки являются непериодическими полимерами, для их функционирования важно присутствие нескольких веществ. В общей формуле обязательно должны присутствовать карбоксильная группа (-COOH), аминогруппа (-Nh3) и радикал, или R-группа (это оставшаяся часть молекулы), карбоксильная и аминогруппы. Из чего состоит белок? Мономеры его — аминокислоты, и, хотя клетки и ткани содержат более ста семидесяти видов аминокислот, к мономерам биологи относят только два десятка видов.

Существует классификация аминокислот, согласно которой они подразделяются на две группы, в зависимости от того, могут ли синтезироваться организмами животных и человека. Заменимые аминокислоты организм может производить самостоятельно, незаменимые же можно получить только извне — с пищей, а вот растения способны синтезировать их все.

Классификация

Сами же белки классифицируются по аминокислотному составу. Они могут быть полноценными, если содержат полной набор аминокислот, и неполноценным, если одна или несколько аминокислот отсутствуют. Если белок состоит исключительно из аминокислот, его называют простым. В случае, когда присутствует простетическая группа, которая также называется неаминокислотным компонентом, их называют сложными. Неаминокислотная группа может быть представлена в виде металлопротеинов, углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Элементарная часть

Сами аминокислоты состоят из трех обязательных частей. Таким образом, можно сказать, что мономером белка является радикал, различающий между собой виды аминокислот, а также неизменяемые карбоксильная и амино- группы. По количеству входящих в состав карбоксильных и аминогрупп аминокислоты подразделяют на нейтральные, основные и кислые. Нейтральные имеют по одной карбоксильной и аминогруппе. В формуле основных содержится более одной аминогруппы, а в кислых аминокислотах, наоборот, имеется более чем одна карбоксильная группа.

Аминокислоты — мономеры белков — амфотерные соединения, потому что из-за наличия карбоксо- и аминогрупп в растворе могут выступать и в качестве оснований, и в качестве кислот. В водном растворе представлены в качестве ионных форм.

Пептидная связь

Полипептид — так ученые называют белок: мономер его скрепляется с себе подобными с помощью пептидных связей. Пептиды являются продуктом реакции конденсации аминокислот. Взаимодействие карбоксильной и аминогрупп двух аминокислот характерно образованием ковалентной азот-углеродной связи, она и называется пептидной. Пептиды классифицируют по количеству остатков аминокислот, входящих в их состав: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и так далее. При многократном повторении образования ковалентной азот-углеродной связи образуются полипептиды. Один конец пептида содержит свободную аминогруппу и называется N-концом, второй — свободную карбоксильную группу и называется, соответственно, C-концом.

Еще одна классификация

Как уже упоминалось выше, мономеры белков состоят из амино- и карбоксильной групп и радикала, которые образуют между собой прочные связи. Также могут присутствовать и другие вещества, однако именно от R-группы в основном зависят свойства всей молекулы, и существует еще один тип классификации. Какой? Мономеру белка свойственно иметь различные радикалы, по их типу и можно разделить все аминокислоты на гетероциклические, ароматические и алифатические. Алифатический радикал может содержать функциональные группы, которые придают особые свойства. Это амино-, карбоксильная, тиольная (-SH), гидроксильная (-OH), амидная (-C0-Nh3) и гуанидиновая группы.

Разные радикалы

Мономер молекулы белка, содержащий аминогруппу, — это аминокислота пролин. Гетероциклические радикалы содержатся в составе триптофана и гистидина. Ароматический радикал присутствует в фенилаланине и тирозине. Дополнительная гидроксильная группа есть в серине и треонине; карбоксильная — в аспарагиновой и глутаминовой кислотах. Еще одна амидная группа в составе радикала имеется в аспарагине и глутамине (не путать с кислотами). Дополнительная аминогруппа есть у лизина, а гуанидиновая — в аргинине. Сера присутствует в радикалах цистеина и метионина.

Организация молекул белка в пространстве

Каждый белок имеет специфические функции, которые зависят от пространственной организации молекул. К тому же поддержка белков в виде цепочки, то есть в развернутом виде, в энергетическом плане невыгодна для клетки, поэтому, так же как молекулы ДНК, цепи полипептидов подвергаются компактизации, за счет чего приобретают конформацию — трехмерную структуру.

Пространственная организация белковых молекул имеет четыре уровня.

Так как мономерами молекул белков являются аминокислоты, то первичная структура представлена в виде полипептидной цепи, состоящей из аминокислотных остатков, которые объединены пептидной связью. Несмотря на кажущуюся простоту, именно первичная структура определяет, какую функцию сможет выполнять белок. Мономер в составе цепи должен быть на своем месте, замена даже одного из них изменит назначение всей молекулы. Например, если шестую глутаминовую кислоту в гемоглобине заменить на валин, вся молекула в целом перестанет функционировать, и транспорт кислорода будет нарушен. Такая замена приводит к развитию у человека серповидноклеточной анемии.

Если в составе полипротеина содержится десять аминокислотных остатков, то вариантов чередования мономеров будет очень много — 1020, если же будут присутствовать все 20, комбинаций, которые можно составить, станет еще больше. Организм человека синтезирует более десяти тысяч белков, которые отличаются не только по сравнению друг с другом, но и с белками других живых организмов.

Вторичная структура характерна упорядоченным свертыванием цепи в спираль, по внешнему виду напоминающую растянутую пружину. Связи, возникающие между мономерами белков, являются водородными и укрепляют структуру. Эти связи появляются между амино- и карбоксильными группами. Водородные связи слабее пептидных, но делают всю конфигурацию более жесткой и устойчивой за счет многократного повторения. Для некоторых белков, например фиброина (паутина, шелк), кератина (ногти и волосы) и коллагена, дальнейшей компактизации не происходит.

Третий уровень

На следующем уровне полипептидные цепи укладываются в глобулы, которые возникают из-за установки новых химических связей — дисульфидных, ионных, водородных. Также важным фактором является установка гидрофобного взаимодействия между R-группами аминокислотных остатков, именно гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям отводится основная роль в факторе образования третичной структуры белковой молекулы.

При попадании в водный раствор радикалы-гидрофобы стараются скрыться от воды путем группировки внутри глобул, а гидрофильные R-группы взаимодействуют с диполями воды (гидратация), напротив, оказываются на поверхности. Некоторые белки имеют дополнительную стабилизацию третичной структуры за счет дисульфидных ковалентных связей, которые возникают между двумя остатками цистеина за счет наличия атомов серы. На третичной структуре заканчивается компактизация белков-ферментов, антител и некоторых гормонов.

Четвертичная структура

Последняя степень компактизации присутствует в сложных белках, в составе которых имеется две и более глобул. Удерживание субъединиц происходит за счет ионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий. Также возможно образование дисульфидных связей. Четвертичную структуру имеет белок гемоглобин, образованный двумя альфа-субъединицами, содержащими 141 аминокислотный остаток, и бета-субъединицами, в составе которых насчитывается 146 остатков. Каждая субъединица связана также с молекулой гема, в которой содержится железо.

Свойства белков

Так как мономером молекулы белка является аминокислота, то именно от них, наряду со структурной организацией, зависят и свойства. Белки проявляют как кислотные, так и основные свойства, которые определяется R-группами аминокислот: если в составе больше основных аминокислот, то и основные свойства выражены ярче. Буферные свойства белков определяется способностью присоединять и отдавать протон (H+). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, является одним из мощнейших буферов, помимо связывания кислорода он исполняет функции регуляции уровня pH крови.

Существуют растворимые белки, например фибриноген, и нерастворимые, которые выполняют механические функции (например, коллаген, кератин, фиброин). Ферменты — это химически активные белки, и, в противовес им, есть и инертные полипептиды. Также выделяют белки, которые устойчивы или неустойчивы к воздействию внешних условий.

Денатурация

Такие внешние факторы, как ультрафиолетовое излучение, соли тяжелых металлов и сами металлы, обезвоживание, радиация, нагревание и изменение pH, могут привести к частичному или полному разрушению структурной организации белковой молекулы. Утрата трехмерной конструкции называется денатурацией. Ее причиной становится разрыв связей, которые придавали стабильность структуре молекулы. Первыми разрушаются слабые связи, а затем, в случае еще более жестких условий, рвутся даже сильные, именно поэтому сначала рушится четвертичная структура, и только после этого — третичная и вторичная.

Когда пространственная конфигурация меняется, белок меняет и свои свойства, в результате чего больше не может выполнять свойственную ему биологическую задачу. Если при денатурации не произошло разрушение базовой, первичной структуры, то она обратима, и белок сможет провести процедуру самовосстановления — ренатурацию. В остальных же случаях денатурация необратима.

Защита и обмен веществ

Без участия белков в организме не происходит ни одного процесса. Их строительная функция заключается в участии в формировании внеклеточных и клеточных структур, они присутствуют в составе мембран клеток, волос, ногтей и сухожилий. Также выполняют и транспортную функцию: гемоглобин осуществляет перенос кислорода и углекислого газа, а белки мембран клеток активно и избирательно проводят перенос нужных веществ в клетку и из нее во внешнюю среду.

Некоторые гормоны имеют белковую природу и участвуют в регуляции обмена веществ. К примеру, инсулин производит регулировку в крови уровня глюкозы, а наряду с этим способствует образованию гликогена и оптимизирует синтез жиров из углеводов.

Защитная функция белков состоит в образовании антител в случае, если организм атакован чужеродными белками и микроорганизмами. Антитела способны находить и обезвреживать их. При ранах и порезах из фибриногена образуется фибрин, который помогает остановить кровотечение.

Другие функции

Без белков невозможно движение: миозин и актин — сократительные белки, за счет которых обеспечивается работа мышц у животных.

На белках лежит также и сигнальная функция. В клеточных мембранах содержатся белки, которые могут менять свою третичную структуру в зависимости от воздействия внешней среды. Это является основой приема и передачи в клетку сигналов из внешней среды.

Ни человек, ни животные не могут запасать белки (исключением является казеин молока и альбумин яиц), но белки способствуют накоплению в организме некоторых веществ. К примеру, во время распада гемоглобина железо не покидает организм, а образует комплекс с ферритином. Распад одного грамма белка дает организму и 17,6 кДж энергии, в этом заключается их энергетическая функция. Однако, как правило, организм «старается» не расходовать для этого такой важный материал, и сначала распадаются жиры и углеводы.

Одна из самых важных функций — каталитическая. Она обеспечивается ферментами, которые способны ускорять биохимические реакции в клетках.

www.syl.ru

Таблица 3.1. МОНОМЕРЫ БЕЛКОВ, АМИНОКИСЛОТЫ

Янко Слава (Библиотека Fort/Da) || http://yanko.lib.ru

39

человека каждая молекула гемоглобина начинается именно с этой последовательности. В простейшем организме производится по меньшей мере около 2 тысяч различных белков, а в сложных организмах, например у человека, — порядка 30—50 тысяч. (Недавние исследования определили именно такой диапазон, хотя точное количество остается неизвестным.) Каждый белок имеет структуру, подходящую для выполнения различных функций, поскольку белки — это основные «рабочие лошади» организма. Они выполняют практически все функции, которые мы отождествляем с понятием «живой организм»:

♦белки — это ферменты, которые убыстряют и контролируют все химические реакции в организме;

♦белки образуют видимые структуры тела: кератины служат строительным материалом волос, кожи и перьев; коллагены входят в состав хрящей и костей;

♦белки образуют волокна, которые сокращают и растягивают мышцы и другие подвижные образования, такие как реснички и жгутики;

♦белки составляют важный класс гормонов, которые передают сигналы от одного вида клеток в организме другому виду клеток;

♦белки образуют рецепторы, которые получают сигналы, соединяясь с другими молекулами; клетка получает сигналы от гормонов, если молекула гормона соединяется с одним из ее рецепторов; рецепторы, благодаря которым мы чувствуем вкус и запах, позволяют организму распознавать наличие небольших молекул во внешней среде и реагировать на них;

69

♦белки переносят ионы и небольшие молекулы через клеточные мембраны, что необходимо для работы нашей нервной системы и таких органов, как почки;

♦белки регулируют все виды процессов и следят за тем, чтобы они

Генетика / Бартон Гуттман, Энтони Гриффитс, Дэвид Сузуки, Тара Куллис. — М.: ФАИР-

ПРЕСС, 2004. — 448 с: ил.

studfiles.net

Таблица 3.1. МОНОМЕРЫ БЕЛКОВ, АМИНОКИСЛОТЫ

Янко Слава (Библиотека Fort/Da) || http://yanko.lib.ru

39

человека каждая молекула гемоглобина начинается именно с этой последовательности. В простейшем организме производится по меньшей мере около 2 тысяч различных белков, а в сложных организмах, например у человека, — порядка 30—50 тысяч. (Недавние исследования определили именно такой диапазон, хотя точное количество остается неизвестным.) Каждый белок имеет структуру, подходящую для выполнения различных функций, поскольку белки — это основные «рабочие лошади» организма. Они выполняют практически все функции, которые мы отождествляем с понятием «живой организм»:

♦белки — это ферменты, которые убыстряют и контролируют все химические реакции в организме;

♦белки образуют видимые структуры тела: кератины служат строительным материалом волос, кожи и перьев; коллагены входят в состав хрящей и костей;

♦белки образуют волокна, которые сокращают и растягивают мышцы и другие подвижные образования, такие как реснички и жгутики;

♦белки составляют важный класс гормонов, которые передают сигналы от одного вида клеток в организме другому виду клеток;

♦белки образуют рецепторы, которые получают сигналы, соединяясь с другими молекулами; клетка получает сигналы от гормонов, если молекула гормона соединяется с одним из ее рецепторов; рецепторы, благодаря которым мы чувствуем вкус и запах, позволяют организму распознавать наличие небольших молекул во внешней среде и реагировать на них;

69

♦белки переносят ионы и небольшие молекулы через клеточные мембраны, что необходимо для работы нашей нервной системы и таких органов, как почки;

♦белки регулируют все виды процессов и следят за тем, чтобы они

Генетика / Бартон Гуттман, Энтони Гриффитс, Дэвид Сузуки, Тара Куллис. — М.: ФАИР-

ПРЕСС, 2004. — 448 с: ил.

studfiles.net

Мономерами белков являются какие вещества? Что такое мономеры белков?

Белки являются биологическими полимерами со сложнейшей структурой. Они имеют высокий молекулярный вес и состоят из аминокислот, простетических групп, представленных витаминами, липидных и углеводных включений. Белки, содержащие углеводы, витамины, металлы или липиды, называются сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Независимо от того, какую структуру имеет вещество, мономерами белков являются аминокислоты. Они образуют базовую полипептидную цепочку, из которой затем формируется фибриллярная или глобулярная структура белка. При этом белок может синтезироваться только в живой ткани — в растительных, бактериальных, грибковых, животных и прочих клетках.

биосинтезе белка, о полипептидах и образовании сложной белковой структуры, об аминокислотах и их свойствах читайте ниже.

Единственным мономером молекулы белка служит любая альфа-аминокислота. При этом белок — это полипептид, цепочка из соединенных аминокислот. В зависимости от количества аминокислот, участвующих в его образовании, выделяют дипептиды (2 остатка), трипептиды (3), олигопептиды (содержит от 2-10 аминокислот) и полипептиды (множество аминокислот).

Обзор структуры белков

Структура белка может быть первичной, чуть более сложной — вторичной, еще более сложной — третичной, и самой сложной — четвертичной.

Первичная структура — это простая цепь, в которую посредством пептидной связи (CO-NH) соединены мономеры белков (аминокислоты). Вторичная структура — это альфа-спираль или бета-складки. Третичная — это еще более усложненная трехмерная структура белка, которая образовалась из вторичной вследствие образования ковалентных, ионных и водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий.

Четвертичная структура является самой сложной и свойственна рецепторным белкам, расположенным на клеточных мембранах. Это надмолекулярная (доменная) структура, образованная вследствие объединения нескольких молекул с третичной структурой, дополненных углеводными, липидными или витаминными группами. В данном случае, как и при первичной, вторичной и третичной структурах, мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они также соединены пептидными связями. Отличие состоит лишь в сложности структуры.

Аминокислоты

Единственными мономерами молекул белков являются альфа-аминокислоты. Их всего 20, и они являются чуть ли не основой жизни. Благодаря появлению пептидной связи, синтез белка стал возможным. А сам белок после этого начал выполнять структурообразующую, рецепторную, ферментативную, транспортную, медиаторную и прочие функции. Благодаря этому живой организм функционирует и способен воспроизводиться.

Сама альфа-аминокислота представляет собой органическую карбоновую кислоту с аминогруппой, соединенной с альфа-углеродным атомом. Последний расположен рядом с карбоксильной группой. При этом мономеры белков рассматриваются как органические вещества, у которых концевой углеродный атом несет и аминную, и карбоксильную группу.

Соединение аминокислот в пептидах и белках

Аминокислоты соединяются в димеры, тримеры и полимеры посредством пептидной связи. Она образуется путем отщепления гидроксильной (-ОН) группы от карбоксильного участка одной альфа-аминокислоты и водорода (-Н) — от аминогруппы другой альфа-аминокислоты. В результате взаимодействия отщепляется вода, а на карбоксильном конце остается участок С=О со свободным электроном около углерода карбоксильного остатка. В аминогруппе другой кислоты имеется остаток (NH) с имеющимся свободным радикалом у азотного атома. Это позволяет соединить два радикала с образованием связи (CONH). Она называется пептидной.

Варианты альфа-аминокислот

Всего известно 23 альфа-аминокислоты. Они представлены в виде списка: глицин, валин, аланин, изолецин, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнитин, треонин, серин, лизин, цистин, цистеин, фенилаланин, метионин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, аргинин, гистидин, аспарагин и глутамин. В зависимости от того, могут ли они синтезироваться организмом человека, эти аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Заменимые организм человека может синтезировать, тогда как незаменимые должны поступать только с пищей. При этом и незаменимые, и заменимые кислоты важны для биосинтеза белка, потому как без них синтез не может быть завершен. Без одной аминокислоты, даже если все остальные присутствуют, невозможно построить именно тот белок, который требуется клетке для выполнения своих функций.

Одна ошибка на любом из этапов биосинтеза — и белок уже непригоден, потому как не сможет собраться в нужную структуру из-за нарушения электронных плотностей и межатомных взаимодействий. Потому человеку (и прочим организмам) важно потреблять белковые продукты, в которых имеются незаменимые аминокислоты. Их отсутствие в пище приводит к ряду нарушений белкового обмена.

Процесс образования пептидной связи

Единственными мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они постепенно соединяются в цепочку полипетида, структура которой заранее сохранена в генетическом коде ДНК (или РНК, если рассматривается бактериальный биосинтез). При этом белок — это строгая последовательность аминокислотных остатков. Это цепочка, упорядоченная в определенную структуру, выполняющая в клетке заранее запрограммированную функцию.

Этапная последовательность белкового биосинтеза

Процесс образования белка состоит из цепи этапов: репликация участка ДНК (или РНК), синтез РНК информационного типа, ее выход в цитоплазму клетки из ядра, соединение с рибосомой и постепенное прикрепление аминокислотных остатков, которые поставляются транспортной РНК. Вещество, что является мономером белка, участвует в ферментативной реакции отщепления гидроксильной группы и протона водорода, а затем присоединяется к наращиваемой полипетидной цепочке.

Таким образом получается полипептидная цепочка, которая уже в клеточном эндоплазматическом ретикулуме упорядочивается в некую заранее заданную структуру и дополняется углеводным или липидным остатком, если это требуется. Это называется процессом «созревания» белка, после чего тот направляется транспортной клеточной системой к месту назначения.

Функции синтезированных белков

Мономерами белков являются аминокислоты, необходимые для построения их первичной структуры. Вторичная, третичная и четвертичная структура уже образуется сама, хотя иногда также требует участия ферментов и прочих веществ. Однако они уже не являются основными, хотя и крайне необходимы, чтобы белки выполняли свою функцию.

Аминокислота, что является мономером белка, может иметь места прикрепления углеводов, металлов или витаминов. Образование третичной или четвертичной структуры дает возможность найти еще больше мест для расположения вставочных групп. Это позволяет создать из белка производное, которое играет роль фермента, рецептора, переносчика веществ в клетку или из нее, иммуноглобулина, структурного компонента мембраны или клеточной органеллы, мышечного белка.

Белки, образованные из аминокислот, являются единственной основой жизни. И сегодня считается, что жизнь как раз зародилась после появления аминокислоты и вследствие ее полимеризации. Ведь именно межмолекулярное взаимодействие белков и есть начало жизни, в том числе и разумной. Все остальные биохимические процессы, включая энергетические, нужны для реализации белкового биосинтеза, и как результат, дальнейшего продолжения жизни.

autogear.ru

Белок: мономер, строение и функции

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Состоят из остатков аминокислот. В их состав также входят другие вещества: сера, кислород, азот, водород и углерод. Некоторые белки способны образовывать комплексы с молекулами, если в их составе присутствует цинк, медь, железо и фосфор. У белков достаточно большая молекулярная масса, поэтому они носят название макромолекул. Например, у яичного альбумина — 36 тысяч, а у гемоглобина (белок крови) — 152 тысячи, а миозин имеет молекулярную массу 500 тысяч. Сравним: молекулярная масса бензола — 78, а уксусная кислота имеет показатель в 60.

Строение

Довольно часто, особенно среди школьников, можно встретить утверждение, что мономеры белков — нуклеотиды. Это заблуждение. Белки, или протеины, самые распространенные и многочисленные из органических соединений, — это разнообразные и необходимые для функционирования организма полимеры. От 50 до 80 % в сухой массе клетки приходится именно на белок. Мономеры, а точнее их количество и последовательность, отличают белки друг от друга.
Белки являются непериодическими полимерами, для их функционирования важно присутствие нескольких веществ. В общей формуле обязательно должны присутствовать карбоксильная группа (-COOH), аминогруппа (-Nh3) и радикал, или R-группа (это оставшаяся часть молекулы), карбоксильная и аминогруппы. Из чего состоит белок? Мономеры его — аминокислоты, и, хотя клетки и ткани содержат более ста семидесяти видов аминокислот, к мономерам биологи относят только два десятка видов.
Существует классификация аминокислот, согласно которой они подразделяются на две группы, в зависимости от того, могут ли синтезироваться организмами животных и человека. Заменимые аминокислоты организм может производить самостоятельно, незаменимые же можно получить только извне — с пищей, а вот растения способны синтезировать их все.

Классификация

Сами же белки классифицируются по аминокислотному составу. Они могут быть полноценными, если содержат полной набор аминокислот, и неполноценным, если одна или несколько аминокислот отсутствуют. Если белок состоит исключительно из аминокислот, его называют простым. В случае, когда присутствует простетическая группа, которая также называется неаминокислотным компонентом, их называют сложными. Неаминокислотная группа может быть представлена в виде металлопротеинов, углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Элементарная часть

Сами аминокислоты состоят из трех обязательных частей. Таким образом, можно сказать, что мономером белка является радикал, различающий между собой виды аминокислот, а также неизменяемые карбоксильная и амино- группы. По количеству входящих в состав карбоксильных и аминогрупп аминокислоты подразделяют на нейтральные, основные и кислые. Нейтральные имеют по одной карбоксильной и аминогруппе. В формуле основных содержится более одной аминогруппы, а в кислых аминокислотах, наоборот, имеется более чем одна карбоксильная группа.
Аминокислоты — мономеры белков — амфотерные соединения, потому что из-за наличия карбоксо- и аминогрупп в растворе могут выступать и в качестве оснований, и в качестве кислот. В водном растворе представлены в качестве ионных форм.

Пептидная связь

Полипептид — так ученые называют белок: мономер его скрепляется с себе подобными с помощью пептидных связей. Пептиды являются продуктом реакции конденсации аминокислот. Взаимодействие карбоксильной и аминогрупп двух аминокислот характерно образованием ковалентной азот-углеродной связи, она и называется пептидной. Пептиды классифицируют по количеству остатков аминокислот, входящих в их состав: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и так далее. При многократном повторении образования ковалентной азот-углеродной связи образуются полипептиды. Один конец пептида содержит свободную аминогруппу и называется N-концом, второй — свободную карбоксильную группу и называется, соответственно, C-концом.

Еще одна классификация

Как уже упоминалось выше, мономеры белков состоят из амино- и карбоксильной групп и радикала, которые образуют между собой прочные связи. Также могут присутствовать и другие вещества, однако именно от R-группы в основном зависят свойства всей молекулы, и существует еще один тип классификации. Какой? Мономеру белка свойственно иметь различные радикалы, по их типу и можно разделить все аминокислоты на гетероциклические, ароматические и алифатические. Алифатический радикал может содержать функциональные группы, которые придают особые свойства. Это амино-, карбоксильная, тиольная (-SH), гидроксильная (-OH), амидная (-C0-Nh3) и гуанидиновая группы.

Разные радикалы

Мономер молекулы белка, содержащий аминогруппу, — это аминокислота пролин. Гетероциклические радикалы содержатся в составе триптофана и гистидина. Ароматический радикал присутствует в фенилаланине и тирозине. Дополнительная гидроксильная группа есть в серине и треонине; карбоксильная — в аспарагиновой и глутаминовой кислотах. Еще одна амидная группа в составе радикала имеется в аспарагине и глутамине (не путать с кислотами). Дополнительная аминогруппа есть у лизина, а гуанидиновая — в аргинине. Сера присутствует в радикалах цистеина и метионина.

Организация молекул белка в пространстве

Каждый белок имеет специфические функции, которые зависят от пространственной организации молекул. К тому же поддержка белков в виде цепочки, то есть в развернутом виде, в энергетическом плане невыгодна для клетки, поэтому, так же как молекулы ДНК, цепи полипептидов подвергаются компактизации, за счет чего приобретают конформацию — трехмерную структуру.
Пространственная организация белковых молекул имеет четыре уровня.
Так как мономерами молекул белков являются аминокислоты, то первичная структура представлена в виде полипептидной цепи, состоящей из аминокислотных остатков, которые объединены пептидной связью. Несмотря на кажущуюся простоту, именно первичная структура определяет, какую функцию сможет выполнять белок. Мономер в составе цепи должен быть на своем месте, замена даже одного из них изменит назначение всей молекулы. Например, если шестую глутаминовую кислоту в гемоглобине заменить на валин, вся молекула в целом перестанет функционировать, и транспорт кислорода будет нарушен. Такая замена приводит к развитию у человека серповидноклеточной анемии.
Если в составе полипротеина содержится десять аминокислотных остатков, то вариантов чередования мономеров будет очень много — 1020, если же будут присутствовать все 20, комбинаций, которые можно составить, станет еще больше. Организм человека синтезирует более десяти тысяч белков, которые отличаются не только по сравнению друг с другом, но и с белками других живых организмов.

Вторичная структура характерна упорядоченным свертыванием цепи в спираль, по внешнему виду напоминающую растянутую пружину. Связи, возникающие между мономерами белков, являются водородными и укрепляют структуру. Эти связи появляются между амино- и карбоксильными группами. Водородные связи слабее пептидных, но делают всю конфигурацию более жесткой и устойчивой за счет многократного повторения. Для некоторых белков, например фиброина (паутина, шелк), кератина (ногти и волосы) и коллагена, дальнейшей компактизации не происходит.

Третий уровень

На следующем уровне полипептидные цепи укладываются в глобулы, которые возникают из-за установки новых химических связей — дисульфидных, ионных, водородных. Также важным фактором является установка гидрофобного взаимодействия между R-группами аминокислотных остатков, именно гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям отводится основная роль в факторе образования третичной структуры белковой молекулы.
При попадании в водный раствор радикалы-гидрофобы стараются скрыться от воды путем группировки внутри глобул, а гидрофильные R-группы взаимодействуют с диполями воды (гидратация), напротив, оказываются на поверхности. Некоторые белки имеют дополнительную стабилизацию третичной структуры за счет дисульфидных ковалентных связей, которые возникают между двумя остатками цистеина за счет наличия атомов серы. На третичной структуре заканчивается компактизация белков-ферментов, антител и некоторых гормонов.

Четвертичная структура

Последняя степень компактизации присутствует в сложных белках, в составе которых имеется две и более глобул. Удерживание субъединиц происходит за счет ионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий. Также возможно образование дисульфидных связей. Четвертичную структуру имеет белок гемоглобин, образованный двумя альфа-субъединицами, содержащими 141 аминокислотный остаток, и бета-субъединицами, в составе которых насчитывается 146 остатков. Каждая субъединица связана также с молекулой гема, в которой содержится железо.

Свойства белков

Так как мономером молекулы белка является аминокислота, то именно от них, наряду со структурной организацией, зависят и свойства. Белки проявляют как кислотные, так и основные свойства, которые определяется R-группами аминокислот: если в составе больше основных аминокислот, то и основные свойства выражены ярче. Буферные свойства белков определяется способностью присоединять и отдавать протон (H+). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, является одним из мощнейших буферов, помимо связывания кислорода он исполняет функции регуляции уровня pH крови.
Существуют растворимые белки, например фибриноген, и нерастворимые, которые выполняют механические функции (например, коллаген, кератин, фиброин). Ферменты — это химически активные белки, и, в противовес им, есть и инертные полипептиды. Также выделяют белки, которые устойчивы или неустойчивы к воздействию внешних условий.

Денатурация

Такие внешние факторы, как ультрафиолетовое излучение, соли тяжелых металлов и сами металлы, обезвоживание, радиация, нагревание и изменение pH, могут привести к частичному или полному разрушению структурной организации белковой молекулы. Утрата трехмерной конструкции называется денатурацией. Ее причиной становится разрыв связей, которые придавали стабильность структуре молекулы. Первыми разрушаются слабые связи, а затем, в случае еще более жестких условий, рвутся даже сильные, именно поэтому сначала рушится четвертичная структура, и только после этого — третичная и вторичная.
Когда пространственная конфигурация меняется, белок меняет и свои свойства, в результате чего больше не может выполнять свойственную ему биологическую задачу. Если при денатурации не произошло разрушение базовой, первичной структуры, то она обратима, и белок сможет провести процедуру самовосстановления — ренатурацию. В остальных же случаях денатурация необратима.

Защита и обмен веществ

Без участия белков в организме не происходит ни одного процесса. Их строительная функция заключается в участии в формировании внеклеточных и клеточных структур, они присутствуют в составе мембран клеток, волос, ногтей и сухожилий. Также выполняют и транспортную функцию: гемоглобин осуществляет перенос кислорода и углекислого газа, а белки мембран клеток активно и избирательно проводят перенос нужных веществ в клетку и из нее во внешнюю среду.
Некоторые гормоны имеют белковую природу и участвуют в регуляции обмена веществ. К примеру, инсулин производит регулировку в крови уровня глюкозы, а наряду с этим способствует образованию гликогена и оптимизирует синтез жиров из углеводов.
Защитная функция белков состоит в образовании антител в случае, если организм атакован чужеродными белками и микроорганизмами. Антитела способны находить и обезвреживать их. При ранах и порезах из фибриногена образуется фибрин, который помогает остановить кровотечение.

Другие функции

Без белков невозможно движение: миозин и актин — сократительные белки, за счет которых обеспечивается работа мышц у животных.
На белках лежит также и сигнальная функция. В клеточных мембранах содержатся белки, которые могут менять свою третичную структуру в зависимости от воздействия внешней среды. Это является основой приема и передачи в клетку сигналов из внешней среды.
Ни человек, ни животные не могут запасать белки (исключением является казеин молока и альбумин яиц), но белки способствуют накоплению в организме некоторых веществ. К примеру, во время распада гемоглобина железо не покидает организм, а образует комплекс с ферритином. Распад одного грамма белка дает организму и 17,6 кДж энергии, в этом заключается их энергетическая функция. Однако, как правило, организм «старается» не расходовать для этого такой важный материал, и сначала распадаются жиры и углеводы.
Одна из самых важных функций — каталитическая. Она обеспечивается ферментами, которые способны ускорять биохимические реакции в клетках.

www.nastroymens.net

Белок мономер — Справочник химика 21

    Кроме реакций присоединения, существуют и другие способы синтеза полимеров. Белки, крахмал, целлюлоза (составная часть древесины и бумаги), найлон и полиэфиры — все эти полимеры образовались путем потери мономерами молекул воды. Отщепление воды называется конденсацией, а получающиеся при этом полимеры — конденсационными полимерами. [c.222]
    Белки — это полиаминокислоты. Если вы посмотрите на рис. IV.9, то увидите, что аминокислоты-мономеры связаны так, что аминогруппа одной аминокислоты присоединяется к карбоксильной группе другой  [c.261]

    Благодаря специфичности свойств стереорегулярных полимеров они нашли свои особые области применения. Так, из них получают волокна высокой прочности. В частности, хорошим сочетанием механических и других свойств обладает изотактический полипропилен. Стереорегулярные полимеры, построенные из закономерно чередующихся звеньев нескольких мономеров, играют большую роль также и в биологических процессах. Так. в некоторых белках цепи 

[c.565]

    По химической природе белки являются полиамидами, исходными мономерами для их синтеза служат а-аминокислоты. Они обладают амфотерными свойствами, так как содержат группы СООН и ЫН2. [c.307]

    Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др.— является одним из важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получения мономеров из природных полимеров, например для получения аминокислот и нуклеотидов. Наконец, изучение кинетики и механизма деструкции биологических полимеров под действием ферментов представляет большой интерес в связи с тем, что эти процессы являются важными звеньями обмена веществ в живых организмах. [c.372]

    Путем последовательного присоединения мономера к растущей полимерной цепи идут все процессы синтеза биологических полимеров (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов), катализируемые специфическими ферментами, хотя эти процессы в соответствии с данными выше определениями являются процессами поликонденсации. 

[c.352]

    Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др. — является одним из важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получения мономеров из природных по- [c.368]

    Простые белки представляют собой линейные полимеры аминокислот. Характерной связью между мономерами в белках является амидная связь, о которой уже говорилось в разд. 24.5  [c.444]

    Во всем предыдущем изложении мы сознательно избегали упоминания о важнейших биологических полимерах — белках и нуклеиновых кислотах, потому что принцип построения этих молекул существенно сложнее, чем описанных выше синтетических и природных полимеров. Во-первых, они построены не из одного, а из нескольких различных мономеров. Например, белки, полимерная цепь которых образуется путем соединения а-аминокислот ЫНг—СН(К)—СООН, где Н — различные органические радикалы, и имеет структуру вида 

[c.147]

    Энтропия существенно зависит от агрегатного состояния вещества. Ее значение наименьшее для твердого тела. При плавлении происходит скачкообразное возрастание энтропии, поскольку частицы приобретают возможность перемещаться в пространстве и вращаться, т. е. резко возрастает число возможных микроскопических состояний системы. Еще менее упорядоченным состоянием является газ, и испарение сопровождается существенным ростом энтропии вещества. Изменением энтропии сопровождаются и любые другие процессы, если они сопровождаются изменением упорядоченности в системе. Так, энтропия возрастает при диссоциации частиц, т. е. при образовании двух или нескольких частиц из одной. Например, при превращении 1 моль Нг в атомы Н при комнатной температуре энтропия возрастает на 230 Дж/К. Образование полимера из мономеров, например образование белка из аминокислот, сопровождается понижением энтропии (возникает более упорядоченная система). Высоко упорядоченной системой является живая клетка, поэтому ее энтропия много ниже энтропии составляющих ее веществ, взятых в отдельности. 

[c.159]

    Полимерные образования, в которых мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичной структурой (рис. 40). [c.426]

    Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков, где мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырех макромолекул (рис. 4). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме. 

[c.20]

    Вопрос теперь состоит в том, как и почему возникли биополимеры (полисахариды, белки, полинуклеотиды), реакции образования которых (дегидратационная конденсация исходных мономеров) требуют затраты энергии. При этом непригодны все те первичные источники энергии (см. табл. 1.7), которые использовались для абиогенного синтеза более простых веществ, из-за их большой мощности (большой концентрации энергии). Для синтеза биополимеров нужны особые источники химической энергии, т. е. богатые энергией вещества, способные в водной среде взаимодействовать с аминокислотами, сахарами, азотистыми основаниями, фосфорной и карбонатными кислотами и другими веществами и вызывать их дегидратационную конденсацию. [c.15]

    Полимеры, образованные из оптически активных мономеров, с преобладанием одного из антиподов (например, белки построены исключительно из /-аминокислот, полисахариды — из -углеводов), изменяют направление плоскости поляризации при прохождении через них поляризованного света. Вращение плоскости поляризации измеряется специальными приборами — поляриметрами. [c.362]

    Изучение деструкции биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, целлюлозы и др. — является одним нз важнейших методов исследования состава и строения этих полимеров. Деструкция полимеров используется для получення мономеров из природных полимеров, например для получения аминокислот и нуклеотидов. Наконец, изучение кинетики и механизма деструкции биологических полимеров под действием ферментов представляет большой интерес в связи с тем, что эти процессы являются важными звеньями обмена веществ в живых организмах. Поскольку все важнейшие природные полимеры получаются путем поли конденсации, то их деструкция, представляющая собой обратный процесс, идет путем гидролиза этих полимеров. [c.436]

    Поскольку аминокислоты необходимы для построения белков организма, то человек и животные получают их в сост

www.chem21.info